Endopoligalacturonasa y pectinesterasa de aspergillus niger

La endopolimetilgalacturonasa (Endo PMG) EC 3.2.1.41 fue producida por fermentación en cultivo sumergido en erlenmeyers, empleando como inoculo esporas de una cepa nativa de Aspergillus niger (1xl05 esporas/ml), y como única fuente de carbono pectina cítrica comercial. La purificación parcial de la...

Full description

Autores:
Lozano Química, Adriana
López, Elizabeth
Tipo de recurso:
Article of journal
Fecha de publicación:
2001
Institución:
Universidad Nacional de Colombia
Repositorio:
Universidad Nacional de Colombia
Idioma:
spa
OAI Identifier:
oai:repositorio.unal.edu.co:unal/40916
Acceso en línea:
https://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/40916
http://bdigital.unal.edu.co/31013/
Palabra clave:
Pectinases
Polygalacturonase
Polymethylgalacturonase
Pectolytic enzymes
Pectic enzymes
Aspergillus niger
Pectinasas
poligalacturonasa polimetilgalacturonasa
enzimas pectolíticas
enzimas pécticas
Aspergillus niger
Rights
openAccess
License
Atribución-NoComercial 4.0 Internacional
Description
Summary:La endopolimetilgalacturonasa (Endo PMG) EC 3.2.1.41 fue producida por fermentación en cultivo sumergido en erlenmeyers, empleando como inoculo esporas de una cepa nativa de Aspergillus niger (1xl05 esporas/ml), y como única fuente de carbono pectina cítrica comercial. La purificación parcial de la enzima se llevó a cabo por precipitación con sulfato de amonio (20%) y cromatografía en columna con Sephadex G-75 y DEAE-Sephadex A-50. Se observó la presencia de dos isoenzimas. La producción de pectinesterasa (PE) EC 3.1.1.11 fue baja en las condiciones de fermentación utilizadas. El extracto crudo de la fermentación presentó dos valores de pH con máxima actividad para endo-PMG a 4.5 y 6.3, temperatura óptima entre 40 y 45°C, estabilidad en un rango de pH de 2.0 a 10.0 y en un rango de temperatura de 20 a 65°C. La enzima se inactiva completamente a 70 °C. Los iones sodio en concentraciones superiores a 0.1M mostraron efecto inhibitorio para endo-PMG.