Caracterización de las propiedades biocataliticas de agregados entrecruzados de piroxidasa de palma real (roystonea regia)

Las enzimas son catalizadores biológicos que presentan propiedades de alta eficiencia catalítica, selectividad frente al sustrato y especificidad frente al producto, en condiciones suaves de pH, temperatura y presión. Sin embargo, a pesar de las claras ventajas que estas presentan frente a catalizadores químicos convencionales, tienen desventajas asociadas principalmente a su origen biológico, como que son catalizadores solubles, generalmente inestables a pH y temperaturas extremas, a menudo inhibidas por altas concentraciones de sustratos y productos de reacción. Entre las enzimas con mayor potencial de uso en el área ambiental, especialmente en biorremediacion se encuentra la peroxidasa de palma real (Roystonea Regia)(PPR), ya que posee alta estabilidad térmica y en condiciones drásticas de pH. Esta enzima es una oxido-reductasa que ha sido utilizada en varios estudios de remoción de compuestos orgánicos, como fenol en aguas contaminadas. Con el fin de buscar solución a las desventajas que presentan la PPR, este trabajó tiene como objetivo mostrar las mejoras en estabilidad y actividad de agregados enzimáticos entrecruzados (CLEAs) a partir de extracto de peroxidasa de palma real (PPR) en condiciones extrema de pH y temperatura y el efecto de los CLEA-PPR en la decoloración del naranja de metilo, para determinar la capacidad de remoción de los CLEAs y su uso como biocatalizador reutilizable. El entrecruzamiento de agregados enzimáticos se realizó por medio de reactivos bifuncionales como el glutaraldehído. Se obtuvieron CLEAs con alta estabilidad a 65ºC y pH 3, esto demostró que el entrecruzamiento confiere mayor estabilidad a la enzima. Por otro lado se logró la remoción de más del 50% del colorante a pH 3 lo cual lo hace un potencial biocatalizador en procesos de biorremediación. Además se logró separar por métodos físicos el biocatalizador del medio de reacción, siendo esta una gran ventaja frente a otros catalizadores.

• Autores: Morales Armesto, Alba Rocio
• Tipo de recurso: http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
• Fecha de publicación: 2014
• Institución: Universidad Industrial de Santander
• Repositorio: Repositorio UIS
• Idioma: spa
• OAI Identifier: oai:noesis.uis.edu.co:20.500.14071/29949
• Acceso en línea: https://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/29949; https://noesis.uis.edu.co
• Palabra clave: Enzima; Peroxidasa; Insolubilización.; Enzyme; Peroxidase; Insolubilization.
• License: Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)