Quitinasas como un nuevo grupo de panalérgenos: un enfoque in silico desde sus bases estructurales e inmunológicas

Introducción: las quitinasas son enzimas modificadoras de quitina y se han reportado como alérgenos en plantas y poco en animales, aunque poseen reactividad cruzada debido a su alta conservación. Objetivo: explorar el potencial alergénico y el mimetismo molecular entre quitinasas de fuentes alergénicas comunes mediante bioinformática. Métodos: se utilizaron ElliPro y BepiPred para predecir epítopos de células B y T. Se realizaron estudios filogenéticos, de identidad y de conservación estructural con MEGA 5, PRALINE y Consurf. Se obtuvieron modelos 3D de quitinasas no reportadas en el Protein Data Bank mediante Swiss model. La capacidad de unión de ligandos se exploró con AutoDock Vina, utilizando Bisdionina C, Bisdionina F y Montelukast como ligandos. Resultados: la quitinasa de P. americana (Per a 12) comparte un 44% de identidad con homólogos en P. vannamei, ácaros e insectos, y una identidad moderada con la quitinasa humana. Se reveló una alta homología estructural. Un epítopo lineal entre los residuos 127 y 144 está altamente conservado en todas las quitinasas. Se predijeron tres epítopos de células T conservados. Las simulaciones de acoplamiento molecular revelaron el sitio activo y el potencial de unión de varios ligandos, identificando residuos críticos. Conclusión: proponemos a las quitinasas como un nuevo grupo potencial de panalérgenos, explicando casos de sensibilización a varias fuentes alérgenas. Dado su homología con proteínas humanas, merece una exploración inmunológica para apoyar su implicación en la respuesta autoinmune.

• Autores: Munera, Marlon; Contreras, Neyder; Sanchez, Andres; Sanchez, Jorge; Emiliani, Yuliana
• Tipo de recurso: Article of journal
• Fecha de publicación: 2023
• Institución: Universidad de Cartagena
• Repositorio: Repositorio Universidad de Cartagena
• Idioma: spa
• OAI Identifier: oai:repositorio.unicartagena.edu.co:11227/17963
• Acceso en línea: https://hdl.handle.net/11227/17963; https://doi.org/10.32997/rcb-2023-4769
• Palabra clave: alérgeno; quitinasas; reactividad cruzada; bioinformática; epitope; acoplamiento molecular; allergen; chitinase; cross reactivity; bioinformatics; epitope; docking
• Rights: openAccess
• License: Marlon Munera, Neyder Contreras, Andres Sanchez, Jorge Sanchez, Yuliana Emiliani - 2023