Producción de Fructosiltransferasa recombinante de Aspergillus oryzae en Pichia pastoris y Escherichia coli
Los fructooligosacáridos (FOS) son los prebióticos más empleados en la actualidad y su producción empleando fructosiltransferasas (FTasa) derivadas de plantas, hongos y bacterias ha sido ampliamente reportada. De igual forma, la expresión heteróloga de FTasa de Aspergillus sp. en sistemas de expresi...
- Autores:
-
León Castañeda, Diana Marcela
- Tipo de recurso:
- Trabajo de grado de pregrado
- Fecha de publicación:
- 2016
- Institución:
- Pontificia Universidad Javeriana
- Repositorio:
- Repositorio Universidad Javeriana
- Idioma:
- spa
- OAI Identifier:
- oai:repository.javeriana.edu.co:10554/57959
- Acceso en línea:
- http://hdl.handle.net/10554/57959
- Palabra clave:
- Fructosiltransferasa recombinante
Aspergillus oryzae N 74
Pichia pastoris GS115
pPIC9K
Recombinant fructosyltransferase
Aspergillus oryzae N 74
Pichia pastoris GS115
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Microbiología industrial - Tesis y disertaciones académicas
Escherichia coli
Aspergillus
Proteínas recombinantes
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Los fructooligosacáridos (FOS) son los prebióticos más empleados en la actualidad y su producción empleando fructosiltransferasas (FTasa) derivadas de plantas, hongos y bacterias ha sido ampliamente reportada. De igual forma, la expresión heteróloga de FTasa de Aspergillus sp. en sistemas de expresión fácilmente manipulables ha surgido como una alternativa para la producción eficiente de dicha enzima. En este trabajo, se evaluó en diferentes sistemas de expresión la producción de la FTasa recombinante de Aspergillus oryzae N74. Los sistemas de expresión empleados fueron Pichia pastoris GS115 y Escherichia coli BL21(DE3). En P. pastoris GS115 se emplearon los vectores pPIC9-FTasa y pPIC9K-FTasa, mientras que en E. coli BL21(DE3) se empleó el vector pPET21B-FTasa. El mejor sistema de expresión fue seleccionado para evaluar la producción de la enzima a escala de 1,7 L. A escala de 100 mL los mayores valores de actividad de FTasa se observaron en Pichia pastoris GS115 transformada con pPIC9K-FTasa, logrando valores de 73.4 U/mL, lo cual fue significativamente más alto que lo obtenido en Pichia pastoris GS115 pPIC9-FTasa o en E. coli BL21(DE3). El clon 2 de Pichia pastoris GS115 pPIC9K-FTasa fue evaluado a escala de 1,7 L logrando una actividad máxima de entre 350 y 380 U/mL. En conclusión, se establece que el uso de Pichia pastoris GS115 con el plásmido pPIC9K puede ser una alternativa para la producción heteróloga a nivel industrial de la enzima fructosiltransferasa de Aspergillus oryzae N74. |
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Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacionalhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/info:eu-repo/semantics/openAccessDe acuerdo con la naturaleza del uso concedido, la presente licencia parcial se otorga a título gratuito por el máximo tiempo legal colombiano, con el propósito de que en dicho lapso mi (nuestra) obra sea explotada en las condiciones aquí estipuladas y para los fines indicados, respetando siempre la titularidad de los derechos patrimoniales y morales correspondientes, de acuerdo con los usos honrados, de manera proporcional y justificada a la finalidad perseguida, sin ánimo de lucro ni de comercialización. De manera complementaria, garantizo (garantizamos) en mi (nuestra) calidad de estudiante (s) y por ende autor (es) exclusivo (s), que la Tesis o Trabajo de Grado en cuestión, es producto de mi (nuestra) plena autoría, de mi (nuestro) esfuerzo personal intelectual, como consecuencia de mi (nuestra) creación original particular y, por tanto, soy (somos) el (los) único (s) titular (es) de la misma. Además, aseguro (aseguramos) que no contiene citas, ni transcripciones de otras obras protegidas, por fuera de los límites autorizados por la ley, según los usos honrados, y en proporción a los fines previstos; ni tampoco contempla declaraciones difamatorias contra terceros; respetando el derecho a la imagen, intimidad, buen nombre y demás derechos constitucionales. Adicionalmente, manifiesto (manifestamos) que no se incluyeron expresiones contrarias al orden público ni a las buenas costumbres. En consecuencia, la responsabilidad directa en la elaboración, presentación, investigación y, en general, contenidos de la Tesis o Trabajo de Grado es de mí (nuestro) competencia exclusiva, eximiendo de toda responsabilidad a la Pontifica Universidad Javeriana por tales aspectos. Sin perjuicio de los usos y atribuciones otorgadas en virtud de este documento, continuaré (continuaremos) conservando los correspondientes derechos patrimoniales sin modificación o restricción alguna, puesto que, de acuerdo con la legislación colombiana aplicable, el presente es un acuerdo jurídico que en ningún caso conlleva la enajenación de los derechos patrimoniales derivados del régimen del Derecho de Autor. De conformidad con lo establecido en el artículo 30 de la Ley 23 de 1982 y el artículo 11 de la Decisión Andina 351 de 1993, "Los derechos morales sobre el trabajo son propiedad de los autores", los cuales son irrenunciables, imprescriptibles, inembargables e inalienables. En consecuencia, la Pontificia Universidad Javeriana está en la obligación de RESPETARLOS Y HACERLOS RESPETAR, para lo cual tomará las medidas correspondientes para garantizar su observancia.http://purl.org/coar/access_right/c_abf2Almeciga Díaz, Carlos JavierRodríguez Díaz, Edwin AlexanderLeón Castañeda, Diana Marcela2021-11-10T16:05:29Z2021-11-10T16:05:29Z2016http://hdl.handle.net/10554/57959instname:Pontificia Universidad Javerianareponame:Repositorio Institucional - Pontificia Universidad Javerianarepourl:https://repository.javeriana.edu.coLos fructooligosacáridos (FOS) son los prebióticos más empleados en la actualidad y su producción empleando fructosiltransferasas (FTasa) derivadas de plantas, hongos y bacterias ha sido ampliamente reportada. De igual forma, la expresión heteróloga de FTasa de Aspergillus sp. en sistemas de expresión fácilmente manipulables ha surgido como una alternativa para la producción eficiente de dicha enzima. En este trabajo, se evaluó en diferentes sistemas de expresión la producción de la FTasa recombinante de Aspergillus oryzae N74. Los sistemas de expresión empleados fueron Pichia pastoris GS115 y Escherichia coli BL21(DE3). En P. pastoris GS115 se emplearon los vectores pPIC9-FTasa y pPIC9K-FTasa, mientras que en E. coli BL21(DE3) se empleó el vector pPET21B-FTasa. El mejor sistema de expresión fue seleccionado para evaluar la producción de la enzima a escala de 1,7 L. A escala de 100 mL los mayores valores de actividad de FTasa se observaron en Pichia pastoris GS115 transformada con pPIC9K-FTasa, logrando valores de 73.4 U/mL, lo cual fue significativamente más alto que lo obtenido en Pichia pastoris GS115 pPIC9-FTasa o en E. coli BL21(DE3). El clon 2 de Pichia pastoris GS115 pPIC9K-FTasa fue evaluado a escala de 1,7 L logrando una actividad máxima de entre 350 y 380 U/mL. En conclusión, se establece que el uso de Pichia pastoris GS115 con el plásmido pPIC9K puede ser una alternativa para la producción heteróloga a nivel industrial de la enzima fructosiltransferasa de Aspergillus oryzae N74.Microbiólogo (a) IndustrialPregradoPDFapplication/pdfspaPontificia Universidad JaverianaMicrobiología IndustrialFacultad de CienciasFructosiltransferasa recombinanteAspergillus oryzae N 74Pichia pastoris GS115pPIC9KRecombinant fructosyltransferaseAspergillus oryzae N 74Pichia pastoris GS115pPIC9KMicrobiología industrial - Tesis y disertaciones académicasEscherichia coliAspergillusProteínas recombinantesProducción de Fructosiltransferasa recombinante de Aspergillus oryzae en Pichia pastoris y Escherichia coliTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregradohttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1finfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisORIGINALpPIC9K- FTasa.pdfpPIC9K- FTasa.pdfDocumentoapplication/pdf2040385http://repository.javeriana.edu.co/bitstream/10554/57959/1/pPIC9K-%20FTasa.pdf3f7d3364bc018a88b76e78944b1d6440MD51open accessLicencia de uso.pdfLicencia de uso.pdfLicencia de usoapplication/pdf661838http://repository.javeriana.edu.co/bitstream/10554/57959/2/Licencia%20de%20uso.pdfc87afc7984351b00ae8cfef71f911d39MD52metadata only accessLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; 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