Producción de la enzima recombinante humana hexosaminidasa a en pichia pastoris regulada bajo el promotor constitutivo del gen Gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa
Las β-Hexosaminidasas (EC 3.2.1.52), son enzimas lisosomales capaces de catalizar el rompimiento de los residuos N-acetil-β-D-glucosamina (GlcNAc) y N-acetil-D-galactosamina (GalNAc), del extremo no reductor presente en las cadenas de oligosacáridos en diferentes glicoconjugados (Zwierz et al., 1999...
- Autores:
-
Franco García, Laura Juliana
- Tipo de recurso:
- Trabajo de grado de pregrado
- Fecha de publicación:
- 2016
- Institución:
- Pontificia Universidad Javeriana
- Repositorio:
- Repositorio Universidad Javeriana
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Microbiología industrial - Tesis y disertaciones académicas
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Proteínas recombinantes - Análisis
Gliceraldehido
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Las β-Hexosaminidasas (EC 3.2.1.52), son enzimas lisosomales capaces de catalizar el rompimiento de los residuos N-acetil-β-D-glucosamina (GlcNAc) y N-acetil-D-galactosamina (GalNAc), del extremo no reductor presente en las cadenas de oligosacáridos en diferentes glicoconjugados (Zwierz et al., 1999; Akeboshi et al., 2007). Además, son enzimas diméricas formadas por las subunidades α y/o β, codificadas por los genes HEXA y HEXB, respectivamente (Srivastava et al., 1976; Potier et al., 1979; Dewji et al., 1986). Existen tres isoenzimas diferentes: un heteropolímero HexA (αβ), y dos homopolímeros HexB (ββ) y HexS (αα). Estas enzimas juegan un papel importante en el catabolismo lisosomal de los glicoesfingolípidos (Gieselmann, 1995; Wendeler & Sandhoff, 2009). |
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Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacionalhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/info:eu-repo/semantics/openAccessDe acuerdo con la naturaleza del uso concedido, la presente licencia parcial se otorga a título gratuito por el máximo tiempo legal colombiano, con el propósito de que en dicho lapso mi (nuestra) obra sea explotada en las condiciones aquí estipuladas y para los fines indicados, respetando siempre la titularidad de los derechos patrimoniales y morales correspondientes, de acuerdo con los usos honrados, de manera proporcional y justificada a la finalidad perseguida, sin ánimo de lucro ni de comercialización. De manera complementaria, garantizo (garantizamos) en mi (nuestra) calidad de estudiante (s) y por ende autor (es) exclusivo (s), que la Tesis o Trabajo de Grado en cuestión, es producto de mi (nuestra) plena autoría, de mi (nuestro) esfuerzo personal intelectual, como consecuencia de mi (nuestra) creación original particular y, por tanto, soy (somos) el (los) único (s) titular (es) de la misma. Además, aseguro (aseguramos) que no contiene citas, ni transcripciones de otras obras protegidas, por fuera de los límites autorizados por la ley, según los usos honrados, y en proporción a los fines previstos; ni tampoco contempla declaraciones difamatorias contra terceros; respetando el derecho a la imagen, intimidad, buen nombre y demás derechos constitucionales. Adicionalmente, manifiesto (manifestamos) que no se incluyeron expresiones contrarias al orden público ni a las buenas costumbres. En consecuencia, la responsabilidad directa en la elaboración, presentación, investigación y, en general, contenidos de la Tesis o Trabajo de Grado es de mí (nuestro) competencia exclusiva, eximiendo de toda responsabilidad a la Pontifica Universidad Javeriana por tales aspectos. Sin perjuicio de los usos y atribuciones otorgadas en virtud de este documento, continuaré (continuaremos) conservando los correspondientes derechos patrimoniales sin modificación o restricción alguna, puesto que, de acuerdo con la legislación colombiana aplicable, el presente es un acuerdo jurídico que en ningún caso conlleva la enajenación de los derechos patrimoniales derivados del régimen del Derecho de Autor. De conformidad con lo establecido en el artículo 30 de la Ley 23 de 1982 y el artículo 11 de la Decisión Andina 351 de 1993, "Los derechos morales sobre el trabajo son propiedad de los autores", los cuales son irrenunciables, imprescriptibles, inembargables e inalienables. En consecuencia, la Pontificia Universidad Javeriana está en la obligación de RESPETARLOS Y HACERLOS RESPETAR, para lo cual tomará las medidas correspondientes para garantizar su observancia.http://purl.org/coar/access_right/c_abf2Almeciga Diaz, Carlos javierFranco García, Laura Juliana2021-11-12T12:32:54Z2021-11-12T12:32:54Z2016http://hdl.handle.net/10554/57994instname:Pontificia Universidad Javerianareponame:Repositorio Institucional - Pontificia Universidad Javerianarepourl:https://repository.javeriana.edu.coLas β-Hexosaminidasas (EC 3.2.1.52), son enzimas lisosomales capaces de catalizar el rompimiento de los residuos N-acetil-β-D-glucosamina (GlcNAc) y N-acetil-D-galactosamina (GalNAc), del extremo no reductor presente en las cadenas de oligosacáridos en diferentes glicoconjugados (Zwierz et al., 1999; Akeboshi et al., 2007). 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Estas enzimas juegan un papel importante en el catabolismo lisosomal de los glicoesfingolípidos (Gieselmann, 1995; Wendeler & Sandhoff, 2009).Microbiólogo (a) IndustrialPregradoPDFapplication/pdfspaPontificia Universidad JaverianaMicrobiología IndustrialFacultad de CienciaspGapPromotorActividad volumétricapGapPromoterVolumetic activityMicrobiología industrial - Tesis y disertaciones académicasPichia pastorisProteínas recombinantes - AnálisisGliceraldehidoProducción de la enzima recombinante humana hexosaminidasa a en pichia pastoris regulada bajo el promotor constitutivo del gen Gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasaTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregradohttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1finfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisORIGINALDocumento final - Laura J. Franco.pdfDocumento final - Laura J. 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