Análisis molecular in-silico del mecanismo de acción de las enzimas depolimerasas de los bacteriófagos vB_KpnP_BaqKPR2 de K. pneumoniae y vB_SauS_BaqSau1 de S. aureus
El presente trabajo tiene como objetivo proponer mecanismos de acción de las enzimas depolimerasas de los bacteriófagos vB_KpnP_BaqKPR2 de K. pneumoniae y vB_SauS_BaqSau1 de S. aureus aislados de aguas residuales de la ciudad de Barranquilla y Sahagún Córdoba, respectivamente, por lo que se consider...
- Autores:
-
Lozano-Solano, Dayan Surig
- Tipo de recurso:
- Doctoral thesis
- Fecha de publicación:
- 2024
- Institución:
- Universidad del Valle
- Repositorio:
- Repositorio Digital Univalle
- Idioma:
- spa
- OAI Identifier:
- oai:bibliotecadigital.univalle.edu.co:10893/32857
- Acceso en línea:
- https://hdl.handle.net/10893/32857
- Palabra clave:
- Bacteriofagos
Staphylococcus aureus
Estudio molecular
Control de infecciones
Bacterias
Barranquilla (Atlántico, Colombia)
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- Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
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El presente trabajo tiene como objetivo proponer mecanismos de acción de las enzimas depolimerasas de los bacteriófagos vB_KpnP_BaqKPR2 de K. pneumoniae y vB_SauS_BaqSau1 de S. aureus aislados de aguas residuales de la ciudad de Barranquilla y Sahagún Córdoba, respectivamente, por lo que se consideran fagos autóctonos. Mediante este trabajo se ha podido hacer una aproximación atomística del mecanismo de acción de las depolimerasas de los bacteriófagos BaqSau1 y BaqKPR2, este es el primer estudio que brinda información acerca de la especificidad de los dominios catalíticos de una endolisina nativa hacia otros componentes importantes de la pared bacteriana en S. aureus y de igual forma brinda información importante del rol de las TSP y del dominio depolimerasa sobre la cápsula y otros componentes importantes de la pared bacteriana de K. pneumoniae. Receptores de membrana como la transglicosidasa SaGMT en S. aureus y la osmoporina OMPK36 en K. penumoniae son importantes consideradas dianas terapéuticas. Este trabajo brinda un importante avance sobre el mecanismo de acción de dichas enzimas para ser usados como enzibióticos y para futuras investigaciones que conduzcan a realizar estudios in-vitro para poder confirmar los hallazgos. La comprensión molecular del mecanismo de acción de estas depolimerasas es fundamental aumentando nuestro conocimiento sobre la biología de los bacteriófagos y su posible aplicación en el control de infecciones causadas por K. pneumoniae y S. aureus resistentes a múltiples fármacos representando una estrategia prometedora para combatir estas infecciones. |
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Mediante este trabajo se ha podido hacer una aproximación atomística del mecanismo de acción de las depolimerasas de los bacteriófagos BaqSau1 y BaqKPR2, este es el primer estudio que brinda información acerca de la especificidad de los dominios catalíticos de una endolisina nativa hacia otros componentes importantes de la pared bacteriana en S. aureus y de igual forma brinda información importante del rol de las TSP y del dominio depolimerasa sobre la cápsula y otros componentes importantes de la pared bacteriana de K. pneumoniae. Receptores de membrana como la transglicosidasa SaGMT en S. aureus y la osmoporina OMPK36 en K. penumoniae son importantes consideradas dianas terapéuticas. Este trabajo brinda un importante avance sobre el mecanismo de acción de dichas enzimas para ser usados como enzibióticos y para futuras investigaciones que conduzcan a realizar estudios in-vitro para poder confirmar los hallazgos. La comprensión molecular del mecanismo de acción de estas depolimerasas es fundamental aumentando nuestro conocimiento sobre la biología de los bacteriófagos y su posible aplicación en el control de infecciones causadas por K. pneumoniae y S. aureus resistentes a múltiples fármacos representando una estrategia prometedora para combatir estas infecciones.DoctoradoDOCTOR(A) EN CIENCIAS BIOMÉDICAS1 recurso en línea (170 páginas)application/pdfspaUniversidad del ValleColombiaFACULTAD DE SALUDDOCTORADO EN CIENCIAS BIOMÉDICASSede CaliAnálisis molecular in-silico del mecanismo de acción de las enzimas depolimerasas de los bacteriófagos vB_KpnP_BaqKPR2 de K. pneumoniae y vB_SauS_BaqSau1 de S. aureusTrabajo de grado - 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