Influencia de YdeM de Escherichia coli en la activación de sulfatasas humanas recombinantes como N-acetilgalactosamina-6-sulfato sulfatasa (GALNS), iduronato-2-sulfato sulfatasa (IDS) y arilsulfatasa A (ARSA) (2019)
"Para el presente artículo, se estudia la posibilidad de activación de enzimas sulfatasas de tipo I por medio de la acción de YdeM en la catálisis del residuo activo de cisteína (cis) o serina (ser) a formilglicina (FG). El mecanismo ha sido anteriormente propuesto para otras proteínas tales como AslB y YidF; sin embargo, actualmente solo se cuenta con evidencia que logra sustentar la actividad de la primera de ellas. En este orden de ideas, a través de estudios computacionales, se llegó a una aproximación de la estructura tridimensional de YdeM, la cual se simuló en interacción con péptidos de N-acetilgalactosamina-6-sulfato sulfatasa, iduronato-2-sulfato sulfatasa y arilsulfatsa A. Se obtuvieron buenos posicionamientos y energías de afinidad para los dos primeros péptidos de éstos alrededor del residuo catalítico C257; sin embargo, la arilsulfatasa A demostró la interacción menos favorable debido a que los sustratos sobre los que actúa son de una naturaleza diferente." -- Tomado del Formato de Documento de Grado.