Comprendiendo la interacción entre nanopartículas de oro funcionalizadas con derivados de aminoácidos y proteínas con residuos cargados positivamente

Las nanopartículas de oro (AuNPs) funcionalizadas con derivados de aminoácido han generado un gran interés en aplicaciones biomédicas. Una de las principales razones de su aplicación es porque se unen con proteínas. La unión sucede por complementariedad de carga, es decir, AuNPs con carga negativa s...

Full description

Autores:
Castillo Tarazona, Marcia Yineth
Tipo de recurso:
Fecha de publicación:
2021
Institución:
Universidad de los Andes
Repositorio:
Séneca: repositorio Uniandes
Idioma:
spa
OAI Identifier:
oai:repositorio.uniandes.edu.co:1992/53897
Acceso en línea:
http://hdl.handle.net/1992/53897
Palabra clave:
Nanopartículas
Aminoácidos
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Química
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description Las nanopartículas de oro (AuNPs) funcionalizadas con derivados de aminoácido han generado un gran interés en aplicaciones biomédicas. Una de las principales razones de su aplicación es porque se unen con proteínas. La unión sucede por complementariedad de carga, es decir, AuNPs con carga negativa se unen a proteínas que presentan residuos ionizados a su carga positiva. Entre estas proteínas se encuentran citocromo C (Cit-C) y a- quimotripsina (ChT). Sin embargo, reportes experimentales han demostrado que la unión entre las AuNPs de carga negativa con Cit-C y ChT son favorecidos por cambios termodinámicos diferentes. La unión entre AuNPs con Cit-C se favorecen por cambios entrópicos mientras que la unión AuNPs con ChT se favorecen por cambios entálpicos. Se utilizaron métodos de modelamiento computacional como mecánica molecular, dinámicas moleculares y cálculos de energía libre de unión para explicar los comportamientos termodinámicos diferentes. Los cambios de entalpía y entropía en la unión de cada complejo AuNP-Proteína se deben a procesos de desplazamiento de moléculas de agua sobre la superficie de cada proteína, creación de puentes de hidrogeno en la interfaz AuNP-Proteína y a mantener intactos puentes de hidrogeno intermoleculares entre AuNP-solvente y/o proteína-solvente. La diferencia de los comportamientos termodinámicos radica en la proporción en cómo se distribuyen estos procesos en cada complejo AuNP-Proteína. De acuerdo con nuestros resultados se logró explicar los datos termodinámicos reportados experimentalmente para los complejos AuNP-Cit-C y AuNP-ChT.
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Entre estas proteínas se encuentran citocromo C (Cit-C) y a- quimotripsina (ChT). Sin embargo, reportes experimentales han demostrado que la unión entre las AuNPs de carga negativa con Cit-C y ChT son favorecidos por cambios termodinámicos diferentes. La unión entre AuNPs con Cit-C se favorecen por cambios entrópicos mientras que la unión AuNPs con ChT se favorecen por cambios entálpicos. Se utilizaron métodos de modelamiento computacional como mecánica molecular, dinámicas moleculares y cálculos de energía libre de unión para explicar los comportamientos termodinámicos diferentes. Los cambios de entalpía y entropía en la unión de cada complejo AuNP-Proteína se deben a procesos de desplazamiento de moléculas de agua sobre la superficie de cada proteína, creación de puentes de hidrogeno en la interfaz AuNP-Proteína y a mantener intactos puentes de hidrogeno intermoleculares entre AuNP-solvente y/o proteína-solvente. La diferencia de los comportamientos termodinámicos radica en la proporción en cómo se distribuyen estos procesos en cada complejo AuNP-Proteína. De acuerdo con nuestros resultados se logró explicar los datos termodinámicos reportados experimentalmente para los complejos AuNP-Cit-C y AuNP-ChT.Gold nanoparticles (AuNPs) functionalized with amino acid derivatives have generated great interest in biomedical applications. One of the main reasons for their application is because they bind with proteins. The union occurs by charge complementarity, that is, negatively charged AuNPs bind to proteins that have ionized residues at their positive charge. These proteins include cytochrome C (Cit-C) and chymotrypsin (ChT). However, experimental reports have shown that the binding between negatively charged AuNPs with Cit-C and ChT are favored by different thermodynamic changes. The union between AuNPs with Cit-C is favored by entropic changes while the union of AuNPs with ChT is favored by enthalpy changes. Computational modeling methods such as molecular mechanics, molecular dynamics, and binding free energy calculations were used to explain the different thermodynamic behaviors. The enthalpy and entropy changes in the union of each AuNP-Protein complex are due to processes of displacement of water molecules on the surface of each protein, creation of hydrogen bonds at the AuNP-Protein interface and maintaining intact intermolecular hydrogen bonds between AuNP-solvent and/or protein-solvent. The difference in thermodynamic behaviors lies in the proportion in how these processes are distributed in each AuNP-Protein complex. According to our results, it was possible to explain the thermodynamic data reported experimentally for the AuNP-Cit-C and AuNP-ChT complexes.Magíster en QuímicaMaestría105 páginasapplication/pdfspaUniversidad de los AndesMaestría en QuímicaFacultad de CienciasDepartamento de QuímicaComprendiendo la interacción entre nanopartículas de oro funcionalizadas con derivados de aminoácidos y proteínas con residuos cargados positivamenteTrabajo de grado - Maestríainfo:eu-repo/semantics/masterThesishttp://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85Texthttp://purl.org/redcol/resource_type/TMNanopartículasAminoácidosProteínasQuímica201924162Publicationhttps://scholar.google.es/citations?user=-j4-Do4AAAAJvirtual::17252-10000-0003-2262-9179virtual::17252-1https://scienti.minciencias.gov.co/cvlac/visualizador/generarCurriculoCv.do?cod_rh=0001610008virtual::17252-161fd9fc5-9109-431d-97ae-4b0552a4df5cvirtual::17252-161fd9fc5-9109-431d-97ae-4b0552a4df5cvirtual::17252-1THUMBNAIL24939.pdf.jpg24939.pdf.jpgIM Thumbnailimage/jpeg9818https://repositorio.uniandes.edu.co/bitstreams/7e38548a-4b1a-4f30-9c43-50db78190524/download403376e198e1a31502b85559e2b08142MD55ORIGINAL24939.pdfapplication/pdf20979286https://repositorio.uniandes.edu.co/bitstreams/d6bc7eaa-bc84-47f3-aaa1-724c3ab8817b/download7797b98e3855d31a83187a0e295ea6f5MD51TEXT24939.pdf.txt24939.pdf.txtExtracted texttext/plain232365https://repositorio.uniandes.edu.co/bitstreams/2d17c303-32c0-41c5-92b0-77989be178ca/downloadf67779ead02c2e2eddccaba5771af0f7MD541992/53897oai:repositorio.uniandes.edu.co:1992/538972024-03-13 15:58:12.668http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/open.accesshttps://repositorio.uniandes.edu.coRepositorio institucional Sénecaadminrepositorio@uniandes.edu.co

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