Comprendiendo la interacción entre nanopartículas de oro funcionalizadas con derivados de aminoácidos y proteínas con residuos cargados positivamente
Las nanopartículas de oro (AuNPs) funcionalizadas con derivados de aminoácido han generado un gran interés en aplicaciones biomédicas. Una de las principales razones de su aplicación es porque se unen con proteínas. La unión sucede por complementariedad de carga, es decir, AuNPs con carga negativa s...
- Autores:
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Castillo Tarazona, Marcia Yineth
- Tipo de recurso:
- Fecha de publicación:
- 2021
- Institución:
- Universidad de los Andes
- Repositorio:
- Séneca: repositorio Uniandes
- Idioma:
- spa
- OAI Identifier:
- oai:repositorio.uniandes.edu.co:1992/53897
- Acceso en línea:
- http://hdl.handle.net/1992/53897
- Palabra clave:
- Nanopartículas
Aminoácidos
Proteínas
Química
- Rights
- openAccess
- License
- http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/
| Summary: | Las nanopartículas de oro (AuNPs) funcionalizadas con derivados de aminoácido han generado un gran interés en aplicaciones biomédicas. Una de las principales razones de su aplicación es porque se unen con proteínas. La unión sucede por complementariedad de carga, es decir, AuNPs con carga negativa se unen a proteínas que presentan residuos ionizados a su carga positiva. Entre estas proteínas se encuentran citocromo C (Cit-C) y a- quimotripsina (ChT). Sin embargo, reportes experimentales han demostrado que la unión entre las AuNPs de carga negativa con Cit-C y ChT son favorecidos por cambios termodinámicos diferentes. La unión entre AuNPs con Cit-C se favorecen por cambios entrópicos mientras que la unión AuNPs con ChT se favorecen por cambios entálpicos. Se utilizaron métodos de modelamiento computacional como mecánica molecular, dinámicas moleculares y cálculos de energía libre de unión para explicar los comportamientos termodinámicos diferentes. Los cambios de entalpía y entropía en la unión de cada complejo AuNP-Proteína se deben a procesos de desplazamiento de moléculas de agua sobre la superficie de cada proteína, creación de puentes de hidrogeno en la interfaz AuNP-Proteína y a mantener intactos puentes de hidrogeno intermoleculares entre AuNP-solvente y/o proteína-solvente. La diferencia de los comportamientos termodinámicos radica en la proporción en cómo se distribuyen estos procesos en cada complejo AuNP-Proteína. De acuerdo con nuestros resultados se logró explicar los datos termodinámicos reportados experimentalmente para los complejos AuNP-Cit-C y AuNP-ChT. |
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