Diseño de un péptido con actividad antibiótica selectiva derivado de la Miotoxina II presente en el veneno de la serpiente Bothrops Asper mediante diseño racional in silico y evaluación de su capacidad antibiótica
La resistencia bacteriana es una preocupación de salud pública, especialmente ante patógenos reportados como prioritarios por la OMS, como Escherichia coli resistente a carbapenémicos [1]. Como alternativa a los antibióticos actuales, las toxinas animales han suscitado un notable interés. Este traba...
- Autores:
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Huertas Gómez, Laura Tatiana
- Tipo de recurso:
- https://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f
- Fecha de publicación:
- 2024
- Institución:
- Universidad El Bosque
- Repositorio:
- Repositorio U. El Bosque
- Idioma:
- spa
- OAI Identifier:
- oai:repositorio.unbosque.edu.co:20.500.12495/13262
- Acceso en línea:
- https://hdl.handle.net/20.500.12495/13262
- Palabra clave:
- Resistencia bacteriana
Escherichia coli
Miotoxina II
Antibiótico
Docking molecular
Lipopolisacárido
615.19
Bacterial resistance
Escherichia coli
Myotoxin II
Antibiotic
Molecular docking
Lipopolysaccharide
- Rights
- License
- Atribución-NoComercial-CompartirIgual 4.0 Internacional
| Summary: | La resistencia bacteriana es una preocupación de salud pública, especialmente ante patógenos reportados como prioritarios por la OMS, como Escherichia coli resistente a carbapenémicos [1]. Como alternativa a los antibióticos actuales, las toxinas animales han suscitado un notable interés. Este trabajo realiza el diseño racional de un péptido antibiótico derivado de la secuencia 115-129 de la Miotoxina II, presente en el veneno de la serpiente Bothrops asper [2]. Se realizaron 20 modificaciones a la secuencia original 115-129 mediante docking molecular, identificando al péptido KHWYKHYRH como el de mejor energía de afinidad (-7.6 kcal/mol) hacia el lipopolisacárido (LPS). El perfil de toxicidad del péptido análogo realizado mediante ADMETlab 3.0 sugirió bajas probabilidades de cardiotoxicidad (0.047), mutagenicidad (0.136) y carcinogenicidad (0.0). Finalmente, los ensayos de difusión en agar no mostraron actividad antibacteriana significativa. No obstante, se sugiere que la protonación del péptido podría potenciar su efectividad. Adicionalmente, el desarrollo de un sistema de liberación del péptido podría optimizar su permeabilidad a través de la membrana bacteriana. |
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