Estudio morfo-funcional del transporte de yodo en cultivos tridimensionales de acini de la glándula parótida de ratón

El transporte del yoduro en la glándula tiroides involucra su captación en la membrana basal de los tirocitos por medio de la proteína cotransportadora sodio/yoduro (NIS, Natrium-Iodide Symporter), y en la región apical su unión a la proteína tiroglobulina para formar las hormonas tiroides, las cual...

Full description

Autores:
Victoria Morón, Diana Margarita
Tipo de recurso:
Fecha de publicación:
2011
Institución:
Universidad Nacional de Colombia
Repositorio:
Universidad Nacional de Colombia
Idioma:
spa
OAI Identifier:
oai:repositorio.unal.edu.co:unal/7845
Acceso en línea:
https://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/7845
http://bdigital.unal.edu.co/4304/
Palabra clave:
57 Ciencias de la vida; Biología / Life sciences; biology
61 Ciencias médicas; Medicina / Medicine and health
Glándula parótida
Cultivo tridimensional
Acini
Cotransportador de sodio-yoduro (NIS)
Yoduro
Captación
Organificación / Parotid gland
Three-dimensional culture
Acini
Sodium-iodide cotransporter(NIS)
Iodide uptake
Organification
Rights
openAccess
License
Atribución-NoComercial 4.0 Internacional
Description
Summary:El transporte del yoduro en la glándula tiroides involucra su captación en la membrana basal de los tirocitos por medio de la proteína cotransportadora sodio/yoduro (NIS, Natrium-Iodide Symporter), y en la región apical su unión a la proteína tiroglobulina para formar las hormonas tiroides, las cuales juegan un papel fundamental en la regulación del metabolismo. Sin embargo, se han caracterizado otros tejidos, entre los cuales se encuentran las glándulas salivales, implicados en el transporte de dicho ión. En años recientes se ha determinado la expresión de NIS en glándulas salivales pero su localización todavía es controvertida así como su función en estas glándulas exocrinas. En este trabajo se realizó el cultivo de acini y organocultivos de glándula parótida de ratón y se estandarizó el método para determinar la entrada de 125I- y su posible organificación en las estructuras acinares en cultivo. Se observó que en ambos sistemas de cultivo existe captación y organificación de 125I- de manera proporcional a la concentración de NaI en el medio extracelular, contrario a lo reportado en la literatura donde sugieren que en este tejido no existe un proceso de organificación. Sin embargo, la evidencia experimental no permitió implicar al cotransportador NIS como responsable del transporte de I-, ya que en presencia de perclorato (inhibidor competitivo del transporte de yoduro mediado por NIS) no hubo disminución en la captación, aunque por métodos inmunohistoquímicos se corroboró la expresión de NIS en células de ducto de las glándulas submandibular, parótida y sublingual de ratón. / Abstract. Active transport of iodide into the thyroid gland is catalyzed by the transmembrane transport protein (natrium-iodide symporter, NIS) in the basal surfaces of the thyrocytes. In the apical region, iodide binds to the thyroglobulin protein to form thyroid hormones, which play a key role in metabolism. However, other tissues have been involved in the iodide transport, like the salivary glands. In recent years, it has been determined the expression of NIS in salivary glands but its location and role are still controversial in these exocrine glands. In this work, we standardized the method for measuring 125I - uptake and its possible organification in acini cultures and organocultures of mouse parotid gland. We show that 125I- uptake and organification, in both types of cultures, are proportional to the NaI concentration in the extracellular medium, contrary to reports in the literature where salivary glands don’t show iodide organification. Nevertheless, we hadn’t enough evidence to implicate natrium-iodide symporter in the iodide transport shown in mouse parotid gland cultures because there was no decrease in iodide uptake in perchlorate presence (competitive inhibitor of iodide transport mediated by NIS), although NIS presence was confirmed by immunohistochemical methods in duct cells of mouse submandibular, parotid and sublingual gland.