Relación entre el receptor de la favina y la galactosil uridil transferasa de la membrana de eritrocitos
La extracción y purificación de un receptor de la favina fue realizada a partir de la membrana de eritrocitos, empleando para ello básicamente la cromatografía de intercambio iónico sobre DEAE-celulosa con miras a establecer su relación con la actividad de la Galactosa 1-fosfato Uridil Transferasa (...
- Autores:
-
Silva, María Inés
Montes de Gómez, Virginia
- Tipo de recurso:
- Article of journal
- Fecha de publicación:
- 1993
- Institución:
- Universidad Nacional de Colombia
- Repositorio:
- Universidad Nacional de Colombia
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- Acceso en línea:
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http://bdigital.unal.edu.co/20117/
- Palabra clave:
- Galactosil transferasa
Receptor de Favina
Lectina
Poliacrilamida
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- openAccess
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- Atribución-NoComercial 4.0 Internacional
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La extracción y purificación de un receptor de la favina fue realizada a partir de la membrana de eritrocitos, empleando para ello básicamente la cromatografía de intercambio iónico sobre DEAE-celulosa con miras a establecer su relación con la actividad de la Galactosa 1-fosfato Uridil Transferasa (EC 2.7.7.12), OUT. Se obtuvo una proteína con un alto grado de pureza (determinada por electroforesis sobre poliacrilamida en ausencia y presencia de SDS) que presenta un peso molecular de 58.000 daltons y otra fracción que también interacttía con la favina y que contiene por lo menos seis proteínas de pesos moleculares entre 23.000 y 71.000 daltons. La fracción cromatográfica que contiene la proteína de 58.000 daltons presenta actividad de OUT, sin embargo esta actividad es inestable y se pierde después de mantener la muestra a 4'C durante 24 horas. De acuerdo a nuestros resultados, la dos actividades (receptor y actividad enzimática) no interfieren entre si a pesar de encontrarse sobre la misma fracción proteica. |
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