Relación entre el receptor de la favina y la galactosil uridil transferasa de la membrana de eritrocitos

La extracción y purificación de un receptor de la favina fue realizada a partir de la membrana de eritrocitos, empleando para ello básicamente la cromatografía de intercambio iónico sobre DEAE-celulosa con miras a establecer su relación con la actividad de la Galactosa 1-fosfato Uridil Transferasa (EC 2.7.7.12), OUT. Se obtuvo una proteína con un alto grado de pureza (determinada por electroforesis sobre poliacrilamida en ausencia y presencia de SDS) que presenta un peso molecular de 58.000 daltons y otra fracción que también interacttía con la favina y que contiene por lo menos seis proteínas de pesos moleculares entre 23.000 y 71.000 daltons. La fracción cromatográfica que contiene la proteína de 58.000 daltons presenta actividad de OUT, sin embargo esta actividad es inestable y se pierde después de mantener la muestra a 4'C durante 24 horas. De acuerdo a nuestros resultados, la dos actividades (receptor y actividad enzimática) no interfieren entre si a pesar de encontrarse sobre la misma fracción proteica.

• Autores: Silva, María Inés; Montes de Gómez, Virginia
• Tipo de recurso: Article of journal
• Fecha de publicación: 1993
• Institución: Universidad Nacional de Colombia
• Repositorio: Universidad Nacional de Colombia
• Idioma: spa
• OAI Identifier: oai:repositorio.unal.edu.co:unal/30043
• Acceso en línea: https://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/30043; http://bdigital.unal.edu.co/20117/
• Palabra clave: Galactosil transferasa; Receptor de Favina; Lectina; Poliacrilamida
• Rights: openAccess
• License: Atribución-NoComercial 4.0 Internacional