Evaluación de la actividad oxido-reductora de PDI durante la unión PDI-TLPs de rotavirus en la membrana citoplasmática de vellosidades intestinales aisladas de ratón ICR adulto (2014)
La infectividad de rotavirus es reducida por moléculas que alteran el intercambio tiol-disulfuro y por anticuerpos contra PDI. El objetivo fue evaluar la interacción y asociación funcional entre PDI y TLPs de Rotavirus durante etapas tempranas de internalización del virus. PDI soluble, células integras o fracciones enriquecidas de membrana citoplasmática se incubaron con rotavirus en presencia o ausencia de agentes que bloquean el ambiente redox evaluando la interacción de PDI-rotavirus, PDI-proteínas virales y los cambios redox de las proteínas virales. Se evidenció interacción de PDI soluble y PDI de membrana con TLPs de rotavirus y con proteínas virales solubles. La interacción disminuye al tratamiento con agentes que bloquean el intercambio tiol-disulfuro. Incubar rotavirus con fracciones enriquecidas de membrana genera cambios en la distribución de tioles en las proteínas estructurales del virus VP7, VP6 y VP4. PDI interacciona con rotavirus y participa en los mecanismos redox que Rotavirus requiere para entrar a la célula.