Síntesis de péptidos derivados de la lactoferricina bovina y evaluación de su actividad antibacteriana
La resistencia a los agentes antimicrobianos es un problema de salud pública a nivel mundial. Los péptidos antimicrobianos catiónicos (AMPs) son moléculas potenciales para el desarrollo de nuevos agentes terapéuticos contra infecciones causadas por patógenos resistentes. En este trabajo se diseñaron...
- Autores:
-
Huertas Méndez, Nataly de Jesús
- Tipo de recurso:
- Fecha de publicación:
- 2016
- Institución:
- Universidad Nacional de Colombia
- Repositorio:
- Universidad Nacional de Colombia
- Idioma:
- spa
- OAI Identifier:
- oai:repositorio.unal.edu.co:unal/59493
- Acceso en línea:
- https://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/59493
http://bdigital.unal.edu.co/57009/
- Palabra clave:
- 5 Ciencias naturales y matemáticas / Science
54 Química y ciencias afines / Chemistry
59 Animales / Animals
66 Ingeniería química y Tecnologías relacionadas/ Chemical engineering
Lactoferricina bovina
Actividad antibacteriana
Resistencia antibacteriana
Péptidos sintéticos
Bovine Lactoferricin
Antibacterial activity
Synthetic peptides
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- openAccess
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- Atribución-NoComercial 4.0 Internacional
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La resistencia a los agentes antimicrobianos es un problema de salud pública a nivel mundial. Los péptidos antimicrobianos catiónicos (AMPs) son moléculas potenciales para el desarrollo de nuevos agentes terapéuticos contra infecciones causadas por patógenos resistentes. En este trabajo se diseñaron, purificaron y caracterizaron péptidos derivados de LfcinB 17-31 (17FKCRRWQWRMKKLGA31); se construyó una librería peptídica removiendo sistemáticamente los residuos (N o C-terminal) que flaquean el motivo RRWQWR que corresponde a la secuencia mínima reportada con actividad antimicrobiana. Se incluyó también para el estudio (i) un péptido que contiene una Alanina en lugar de Cisteína ([Ala19]-LfcinB 17-31) y (ii) péptidos polivalentes que contienen la secuencia RRWQWR y un aminoácido no natural (ácido aminocaproico). Para cada péptido se ensayó la actividad antibacteriana frente a E. coli ATCC 25922 y S. aureus ATCC 25923. Se estableció que los péptidos LfcinB 17-26 (17FKCRRWQWRM26) y LfcinB 17-25 ( 17FKCRRWQWR25) presentaban la mayor actividad contra S. aureus ATCC 25923 y E. coli ATCC 25922, respectivamente. Por otra parte, los péptidos polivalentes: el dímero (FKARRWQWRMKKLGA)2K-Ahx-C y el tetrámero (RRWQWR)2K-Ahx-C)2, mostraron la mayor actividad antibacteriana, indicando que múltiples copias de la secuencia aumentan la actividad. Nuestros resultados sugieren que el diseño de péptidos lineales y polivalentes es una estrategia versátil para identificar secuencias potenciales en el desarrollo de agentes terapéuticos peptídicos. |
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En este trabajo se diseñaron, purificaron y caracterizaron péptidos derivados de LfcinB 17-31 (17FKCRRWQWRMKKLGA31); se construyó una librería peptídica removiendo sistemáticamente los residuos (N o C-terminal) que flaquean el motivo RRWQWR que corresponde a la secuencia mínima reportada con actividad antimicrobiana. Se incluyó también para el estudio (i) un péptido que contiene una Alanina en lugar de Cisteína ([Ala19]-LfcinB 17-31) y (ii) péptidos polivalentes que contienen la secuencia RRWQWR y un aminoácido no natural (ácido aminocaproico). Para cada péptido se ensayó la actividad antibacteriana frente a E. coli ATCC 25922 y S. aureus ATCC 25923. Se estableció que los péptidos LfcinB 17-26 (17FKCRRWQWRM26) y LfcinB 17-25 ( 17FKCRRWQWR25) presentaban la mayor actividad contra S. aureus ATCC 25923 y E. coli ATCC 25922, respectivamente. Por otra parte, los péptidos polivalentes: el dímero (FKARRWQWRMKKLGA)2K-Ahx-C y el tetrámero (RRWQWR)2K-Ahx-C)2, mostraron la mayor actividad antibacteriana, indicando que múltiples copias de la secuencia aumentan la actividad. Nuestros resultados sugieren que el diseño de péptidos lineales y polivalentes es una estrategia versátil para identificar secuencias potenciales en el desarrollo de agentes terapéuticos peptídicos.Abstract. Resistance to antimicrobial agents is a public health problem worldwide. Cationic antimicrobial peptides (AMPs) are potential molecules to develop new therapeutic agents against infections caused by resistant pathogens. In this work, peptides derived from LfcinB 17-31 (17FKCRRWQWRMKKLGA31) were designed, purified and characterized. A peptide library was constructed by systemically removing the flanking residues (N or C-terminal) of the RRWQWR sequence that corresponds to minimal antimicrobial motif. For this research, it was also included (i) a peptide containing an Ala instead of Cys ([Ala19]-LfcinB 17-31) and (ii) polyvalent peptides containing the RRWQWR sequence and a non- natural amino acid (aminocaproic acid). For each peptide the antibacterial activity was tested against E. coli ATCC 25922 and S. aureus ATCC 25923. We established that peptides LfcinB 17- 26 ( 17FKCRRWQWRM26) and LfcinB 17-25 ( 17FKCRRWQWR25) presented the bigger activity against S. aureus ATCC 25923 and E. coli ATCC 25922, respectively. By the other hand, polyvalent peptides, the dimer (FKARRWQWRMKKLGA)2K-Ahx-C, and tetramer ((RRWQWR) 2K-Ahx-C)2, showed the highest antibacterial activity, indicating that the multiple copies of the sequence increase the activity. Our results suggest that the design of lineal and polyvalent peptides is a versatile strategy to identify potential sequences to developing peptide therapeutics.Maestríaapplication/pdfspaUniversidad Nacional de Colombia Sede Bogotá Facultad de Ciencias Departamento de QuímicaDepartamento de QuímicaHuertas Méndez, Nataly de Jesús (2016) Síntesis de péptidos derivados de la lactoferricina bovina y evaluación de su actividad antibacteriana. Maestría thesis, Universidad Nacional de Colombia-Sede Bogotá.5 Ciencias naturales y matemáticas / Science54 Química y ciencias afines / Chemistry59 Animales / Animals66 Ingeniería química y Tecnologías relacionadas/ Chemical engineeringLactoferricina bovinaActividad antibacterianaResistencia antibacterianaPéptidos sintéticosBovine LactoferricinAntibacterial activitySynthetic peptidesSíntesis de péptidos derivados de la lactoferricina bovina y evaluación de su actividad antibacterianaTrabajo de grado - Maestríainfo:eu-repo/semantics/masterThesisinfo:eu-repo/semantics/acceptedVersionTexthttp://purl.org/redcol/resource_type/TMORIGINALNatalyJ.HuertasMéndez.2016.pdfapplication/pdf2273516https://repositorio.unal.edu.co/bitstream/unal/59493/1/NatalyJ.HuertasM%c3%a9ndez.2016.pdfde783c0be15c7509f2f2f4b633a2ed1bMD51THUMBNAILNatalyJ.HuertasMéndez.2016.pdf.jpgNatalyJ.HuertasMéndez.2016.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg4336https://repositorio.unal.edu.co/bitstream/unal/59493/2/NatalyJ.HuertasM%c3%a9ndez.2016.pdf.jpg9a7723a51904914a3aba347d2af0f1a8MD52unal/59493oai:repositorio.unal.edu.co:unal/594932023-04-02 23:05:12.245Repositorio Institucional Universidad Nacional de Colombiarepositorio_nal@unal.edu.co |