Síntesis de péptidos derivados de la lactoferricina bovina y evaluación de su actividad antibacteriana

La resistencia a los agentes antimicrobianos es un problema de salud pública a nivel mundial. Los péptidos antimicrobianos catiónicos (AMPs) son moléculas potenciales para el desarrollo de nuevos agentes terapéuticos contra infecciones causadas por patógenos resistentes. En este trabajo se diseñaron...

Full description

Autores:
Huertas Méndez, Nataly de Jesús
Tipo de recurso:
Fecha de publicación:
2016
Institución:
Universidad Nacional de Colombia
Repositorio:
Universidad Nacional de Colombia
Idioma:
spa
OAI Identifier:
oai:repositorio.unal.edu.co:unal/59493
Acceso en línea:
https://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/59493
http://bdigital.unal.edu.co/57009/
Palabra clave:
5 Ciencias naturales y matemáticas / Science
54 Química y ciencias afines / Chemistry
59 Animales / Animals
66 Ingeniería química y Tecnologías relacionadas/ Chemical engineering
Lactoferricina bovina
Actividad antibacteriana
Resistencia antibacteriana
Péptidos sintéticos
Bovine Lactoferricin
Antibacterial activity
Synthetic peptides
Rights
openAccess
License
Atribución-NoComercial 4.0 Internacional
id UNACIONAL2_8a75d024e458ff6fcacf3f64832c5825
oai_identifier_str oai:repositorio.unal.edu.co:unal/59493
network_acronym_str UNACIONAL2
network_name_str Universidad Nacional de Colombia
repository_id_str
dc.title.spa.fl_str_mv Síntesis de péptidos derivados de la lactoferricina bovina y evaluación de su actividad antibacteriana
title Síntesis de péptidos derivados de la lactoferricina bovina y evaluación de su actividad antibacteriana
spellingShingle Síntesis de péptidos derivados de la lactoferricina bovina y evaluación de su actividad antibacteriana
5 Ciencias naturales y matemáticas / Science
54 Química y ciencias afines / Chemistry
59 Animales / Animals
66 Ingeniería química y Tecnologías relacionadas/ Chemical engineering
Lactoferricina bovina
Actividad antibacteriana
Resistencia antibacteriana
Péptidos sintéticos
Bovine Lactoferricin
Antibacterial activity
Synthetic peptides
title_short Síntesis de péptidos derivados de la lactoferricina bovina y evaluación de su actividad antibacteriana
title_full Síntesis de péptidos derivados de la lactoferricina bovina y evaluación de su actividad antibacteriana
title_fullStr Síntesis de péptidos derivados de la lactoferricina bovina y evaluación de su actividad antibacteriana
title_full_unstemmed Síntesis de péptidos derivados de la lactoferricina bovina y evaluación de su actividad antibacteriana
title_sort Síntesis de péptidos derivados de la lactoferricina bovina y evaluación de su actividad antibacteriana
dc.creator.fl_str_mv Huertas Méndez, Nataly de Jesús
dc.contributor.advisor.spa.fl_str_mv García Castañeda, Javier Eduardo (Thesis advisor)
dc.contributor.author.spa.fl_str_mv Huertas Méndez, Nataly de Jesús
dc.contributor.corporatename.spa.fl_str_mv Universidad Nacional de Colombia
dc.contributor.spa.fl_str_mv Rivera Monroy, Zuly Jenny
dc.subject.ddc.spa.fl_str_mv 5 Ciencias naturales y matemáticas / Science
54 Química y ciencias afines / Chemistry
59 Animales / Animals
66 Ingeniería química y Tecnologías relacionadas/ Chemical engineering
topic 5 Ciencias naturales y matemáticas / Science
54 Química y ciencias afines / Chemistry
59 Animales / Animals
66 Ingeniería química y Tecnologías relacionadas/ Chemical engineering
Lactoferricina bovina
Actividad antibacteriana
Resistencia antibacteriana
Péptidos sintéticos
Bovine Lactoferricin
Antibacterial activity
Synthetic peptides
dc.subject.proposal.spa.fl_str_mv Lactoferricina bovina
Actividad antibacteriana
Resistencia antibacteriana
Péptidos sintéticos
Bovine Lactoferricin
Antibacterial activity
Synthetic peptides
description La resistencia a los agentes antimicrobianos es un problema de salud pública a nivel mundial. Los péptidos antimicrobianos catiónicos (AMPs) son moléculas potenciales para el desarrollo de nuevos agentes terapéuticos contra infecciones causadas por patógenos resistentes. En este trabajo se diseñaron, purificaron y caracterizaron péptidos derivados de LfcinB 17-31 (17FKCRRWQWRMKKLGA31); se construyó una librería peptídica removiendo sistemáticamente los residuos (N o C-terminal) que flaquean el motivo RRWQWR que corresponde a la secuencia mínima reportada con actividad antimicrobiana. Se incluyó también para el estudio (i) un péptido que contiene una Alanina en lugar de Cisteína ([Ala19]-LfcinB 17-31) y (ii) péptidos polivalentes que contienen la secuencia RRWQWR y un aminoácido no natural (ácido aminocaproico). Para cada péptido se ensayó la actividad antibacteriana frente a E. coli ATCC 25922 y S. aureus ATCC 25923. Se estableció que los péptidos LfcinB 17-26 (17FKCRRWQWRM26) y LfcinB 17-25 ( 17FKCRRWQWR25) presentaban la mayor actividad contra S. aureus ATCC 25923 y E. coli ATCC 25922, respectivamente. Por otra parte, los péptidos polivalentes: el dímero (FKARRWQWRMKKLGA)2K-Ahx-C y el tetrámero (RRWQWR)2K-Ahx-C)2, mostraron la mayor actividad antibacteriana, indicando que múltiples copias de la secuencia aumentan la actividad. Nuestros resultados sugieren que el diseño de péptidos lineales y polivalentes es una estrategia versátil para identificar secuencias potenciales en el desarrollo de agentes terapéuticos peptídicos.
publishDate 2016
dc.date.issued.spa.fl_str_mv 2016-05-26
dc.date.accessioned.spa.fl_str_mv 2019-07-02T16:11:33Z
dc.date.available.spa.fl_str_mv 2019-07-02T16:11:33Z
dc.type.spa.fl_str_mv Trabajo de grado - Maestría
dc.type.driver.spa.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/masterThesis
dc.type.version.spa.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/acceptedVersion
dc.type.content.spa.fl_str_mv Text
dc.type.redcol.spa.fl_str_mv http://purl.org/redcol/resource_type/TM
status_str acceptedVersion
dc.identifier.uri.none.fl_str_mv https://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/59493
dc.identifier.eprints.spa.fl_str_mv http://bdigital.unal.edu.co/57009/
url https://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/59493
http://bdigital.unal.edu.co/57009/
dc.language.iso.spa.fl_str_mv spa
language spa
dc.relation.ispartof.spa.fl_str_mv Universidad Nacional de Colombia Sede Bogotá Facultad de Ciencias Departamento de Química
Departamento de Química
dc.relation.references.spa.fl_str_mv Huertas Méndez, Nataly de Jesús (2016) Síntesis de péptidos derivados de la lactoferricina bovina y evaluación de su actividad antibacteriana. Maestría thesis, Universidad Nacional de Colombia-Sede Bogotá.
dc.rights.spa.fl_str_mv Derechos reservados - Universidad Nacional de Colombia
dc.rights.coar.fl_str_mv http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
dc.rights.license.spa.fl_str_mv Atribución-NoComercial 4.0 Internacional
dc.rights.uri.spa.fl_str_mv http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/
dc.rights.accessrights.spa.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
rights_invalid_str_mv Atribución-NoComercial 4.0 Internacional
Derechos reservados - Universidad Nacional de Colombia
http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/
http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.mimetype.spa.fl_str_mv application/pdf
institution Universidad Nacional de Colombia
bitstream.url.fl_str_mv https://repositorio.unal.edu.co/bitstream/unal/59493/1/NatalyJ.HuertasM%c3%a9ndez.2016.pdf
https://repositorio.unal.edu.co/bitstream/unal/59493/2/NatalyJ.HuertasM%c3%a9ndez.2016.pdf.jpg
bitstream.checksum.fl_str_mv de783c0be15c7509f2f2f4b633a2ed1b
9a7723a51904914a3aba347d2af0f1a8
bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv MD5
MD5
repository.name.fl_str_mv Repositorio Institucional Universidad Nacional de Colombia
repository.mail.fl_str_mv repositorio_nal@unal.edu.co
_version_ 1806886347351261184
spelling Atribución-NoComercial 4.0 InternacionalDerechos reservados - Universidad Nacional de Colombiahttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/info:eu-repo/semantics/openAccesshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2Rivera Monroy, Zuly JennyGarcía Castañeda, Javier Eduardo (Thesis advisor)ce85eb8b-8858-41db-8118-f56063bb5b85-1Huertas Méndez, Nataly de Jesús8d2d303a-a72e-4de5-a51e-dca0b0b917ed300Universidad Nacional de Colombia2019-07-02T16:11:33Z2019-07-02T16:11:33Z2016-05-26https://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/59493http://bdigital.unal.edu.co/57009/La resistencia a los agentes antimicrobianos es un problema de salud pública a nivel mundial. Los péptidos antimicrobianos catiónicos (AMPs) son moléculas potenciales para el desarrollo de nuevos agentes terapéuticos contra infecciones causadas por patógenos resistentes. En este trabajo se diseñaron, purificaron y caracterizaron péptidos derivados de LfcinB 17-31 (17FKCRRWQWRMKKLGA31); se construyó una librería peptídica removiendo sistemáticamente los residuos (N o C-terminal) que flaquean el motivo RRWQWR que corresponde a la secuencia mínima reportada con actividad antimicrobiana. Se incluyó también para el estudio (i) un péptido que contiene una Alanina en lugar de Cisteína ([Ala19]-LfcinB 17-31) y (ii) péptidos polivalentes que contienen la secuencia RRWQWR y un aminoácido no natural (ácido aminocaproico). Para cada péptido se ensayó la actividad antibacteriana frente a E. coli ATCC 25922 y S. aureus ATCC 25923. Se estableció que los péptidos LfcinB 17-26 (17FKCRRWQWRM26) y LfcinB 17-25 ( 17FKCRRWQWR25) presentaban la mayor actividad contra S. aureus ATCC 25923 y E. coli ATCC 25922, respectivamente. Por otra parte, los péptidos polivalentes: el dímero (FKARRWQWRMKKLGA)2K-Ahx-C y el tetrámero (RRWQWR)2K-Ahx-C)2, mostraron la mayor actividad antibacteriana, indicando que múltiples copias de la secuencia aumentan la actividad. Nuestros resultados sugieren que el diseño de péptidos lineales y polivalentes es una estrategia versátil para identificar secuencias potenciales en el desarrollo de agentes terapéuticos peptídicos.Abstract. Resistance to antimicrobial agents is a public health problem worldwide. Cationic antimicrobial peptides (AMPs) are potential molecules to develop new therapeutic agents against infections caused by resistant pathogens. In this work, peptides derived from LfcinB 17-31 (17FKCRRWQWRMKKLGA31) were designed, purified and characterized. A peptide library was constructed by systemically removing the flanking residues (N or C-terminal) of the RRWQWR sequence that corresponds to minimal antimicrobial motif. For this research, it was also included (i) a peptide containing an Ala instead of Cys ([Ala19]-LfcinB 17-31) and (ii) polyvalent peptides containing the RRWQWR sequence and a non- natural amino acid (aminocaproic acid). For each peptide the antibacterial activity was tested against E. coli ATCC 25922 and S. aureus ATCC 25923. We established that peptides LfcinB 17- 26 ( 17FKCRRWQWRM26) and LfcinB 17-25 ( 17FKCRRWQWR25) presented the bigger activity against S. aureus ATCC 25923 and E. coli ATCC 25922, respectively. By the other hand, polyvalent peptides, the dimer (FKARRWQWRMKKLGA)2K-Ahx-C, and tetramer ((RRWQWR) 2K-Ahx-C)2, showed the highest antibacterial activity, indicating that the multiple copies of the sequence increase the activity. Our results suggest that the design of lineal and polyvalent peptides is a versatile strategy to identify potential sequences to developing peptide therapeutics.Maestríaapplication/pdfspaUniversidad Nacional de Colombia Sede Bogotá Facultad de Ciencias Departamento de QuímicaDepartamento de QuímicaHuertas Méndez, Nataly de Jesús (2016) Síntesis de péptidos derivados de la lactoferricina bovina y evaluación de su actividad antibacteriana. Maestría thesis, Universidad Nacional de Colombia-Sede Bogotá.5 Ciencias naturales y matemáticas / Science54 Química y ciencias afines / Chemistry59 Animales / Animals66 Ingeniería química y Tecnologías relacionadas/ Chemical engineeringLactoferricina bovinaActividad antibacterianaResistencia antibacterianaPéptidos sintéticosBovine LactoferricinAntibacterial activitySynthetic peptidesSíntesis de péptidos derivados de la lactoferricina bovina y evaluación de su actividad antibacterianaTrabajo de grado - Maestríainfo:eu-repo/semantics/masterThesisinfo:eu-repo/semantics/acceptedVersionTexthttp://purl.org/redcol/resource_type/TMORIGINALNatalyJ.HuertasMéndez.2016.pdfapplication/pdf2273516https://repositorio.unal.edu.co/bitstream/unal/59493/1/NatalyJ.HuertasM%c3%a9ndez.2016.pdfde783c0be15c7509f2f2f4b633a2ed1bMD51THUMBNAILNatalyJ.HuertasMéndez.2016.pdf.jpgNatalyJ.HuertasMéndez.2016.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg4336https://repositorio.unal.edu.co/bitstream/unal/59493/2/NatalyJ.HuertasM%c3%a9ndez.2016.pdf.jpg9a7723a51904914a3aba347d2af0f1a8MD52unal/59493oai:repositorio.unal.edu.co:unal/594932023-04-02 23:05:12.245Repositorio Institucional Universidad Nacional de Colombiarepositorio_nal@unal.edu.co

Publicaciones similares