Efecto de fructosa 2,6-bifosfato sobre fosfofructokinasa y fructosa 1,6- bifosfatasa de dictyostelium discoideum en fase de crecimiento y de diferenciación

Se determinaron los parámetros cinéticos y el efecto de fructosa 2,6-bifosfato sobre fosfofructokinasa (PFK) y fructosa 1,6-bifosfatasa (FBP-asa) parcialmente purificadas, obtenidas de homogenados de células vegetativas y diferenciadas de Dictyostelium discoideum. La cinética de la PFK fue michaelia...

Full description

Autores:
Ospina G., Blanca Lucía
Tipo de recurso:
Article of journal
Fecha de publicación:
1990
Institución:
Universidad Nacional de Colombia
Repositorio:
Universidad Nacional de Colombia
Idioma:
spa
OAI Identifier:
oai:repositorio.unal.edu.co:unal/29423
Acceso en línea:
https://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/29423
http://bdigital.unal.edu.co/19471/
Palabra clave:
6 Tecnología (ciencias aplicadas) / Technology
63 Agricultura y tecnologías relacionadas / Agriculture
fructose
phosphofructokinase
Dictyostelium discoideum
fructosa
bifosfato
fosfofructokinasa
células vegetativas
Dictyostelium discoideum
Rights
openAccess
License
Atribución-NoComercial 4.0 Internacional
Description
Summary:Se determinaron los parámetros cinéticos y el efecto de fructosa 2,6-bifosfato sobre fosfofructokinasa (PFK) y fructosa 1,6-bifosfatasa (FBP-asa) parcialmente purificadas, obtenidas de homogenados de células vegetativas y diferenciadas de Dictyostelium discoideum. La cinética de la PFK fue michaeliana frente a ambos sustratos, con valores de Km de 22-23 uM para fructosa 6-fosfato y de 6-7 uM para ATP. La PFK no se afectó por ninguno de los efectores conocidos ni por fructosa 2,6-bifosfato, aún a concentraciones superiores a los niveles endógenos. La cinética de la FBP-asa fue michaeliana, con un Km para fructosa 1,6-bifosfato de 1,2 uM. El fructosa 2,6-bifosfato inhibió fuertemente a la FBP-asa, aún en el rango nanomolar (Ki= 1.0 nM), pero no se registró sinergismo entre su acción y la del AMP. Lo anterior sugiere que en Dictyostelium discoideum el fructosa 2,6-bifosfato puede ejercer un papel regulador de la vía gluconeogénica, pero parece no tener valor como regulador de la glucólisis.