Estandarización de un proceso de extracción de colágeno a partir de los residuos de fileteo de tilapia (Oreochromis sp) y cachama (Piaractus brachypomus)

Se estandarizó un proceso de extracción y purificación de colágeno ácido soluble a partir de pieles de tilapia (Oreochromis sp) y de cachama (Piaractus brachypomus) utilizando análisis estadísticos. Los resultados indicaron que el rendimiento de colágeno ácido soluble fue de 33,3% en base seca. El p...

Full description

Autores:
Serrano Gaona, Jenifer Carolina
Tipo de recurso:
Fecha de publicación:
2011
Institución:
Universidad Nacional de Colombia
Repositorio:
Universidad Nacional de Colombia
Idioma:
spa
OAI Identifier:
oai:repositorio.unal.edu.co:unal/8297
Acceso en línea:
https://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/8297
http://bdigital.unal.edu.co/4880/
Palabra clave:
66 Ingeniería química y Tecnologías relacionadas/ Chemical engineering
Colágeno
Extracción
Proteasa
Piel de Pescado
Oreochromis sp
Piaractus brachypomus / Collagen
Isolation
Fish Skin
Oreochromis sp
Piaractus brachypomus
Rights
openAccess
License
Atribución-NoComercial 4.0 Internacional
Description
Summary:Se estandarizó un proceso de extracción y purificación de colágeno ácido soluble a partir de pieles de tilapia (Oreochromis sp) y de cachama (Piaractus brachypomus) utilizando análisis estadísticos. Los resultados indicaron que el rendimiento de colágeno ácido soluble fue de 33,3% en base seca. El patrón de alto peso molecular utilizado para SDS – PAGE reveló que el colágeno obtenido de pieles de tilapia o de pieles de cachama es colágeno tipo I. La temperatura de desnaturalización (Td) del colágeno obtenido de piel de tilapia fue cercana a 29 ºC mientras para el colágeno obtenido de piel de cachama fue de 33 ºC. / Abstract. The extraction and purification processes of acid soluble collagen from Tilapia (Oreochromis sp) and Cachama(Piaractus brachypomus) skins were studied and standardized using statistical tools. Some properties of the obtained collagen were determinated. Acid soluble collagen yield of 33,3 % (dry base) was obtained. A high molecular weight standard used for SDS-PAGE revealed a Type I collagen obtained from the two studied skins. The denaturalization temperatures (Td) were 29ºC and 33ºC for collagen extracted and purified from Tilapia and Cachama skins, respectively.