Diseño, síntesis y evaluación “in vitro” de análogos de péptidos antimicrobianos con potencial actividad como compuestos antituberculosos

En este estudio, se utilizaron herramientas de la bioinformática para diseñar in silico secuencias análogas de los péptidos antimicrobianos LL37, Bombinina, Protamina, Dermacidina 1L, Maximina 1, CAP 18, SMAP 29, PMAP 36 y Cecropina B, mostrando mejor estructura helicoidal y actividad antibacteriana...

Full description

Autores:
Chingaté López, Sandra Milena
Tipo de recurso:
Fecha de publicación:
2012
Institución:
Universidad Nacional de Colombia
Repositorio:
Universidad Nacional de Colombia
Idioma:
spa
OAI Identifier:
oai:repositorio.unal.edu.co:unal/75071
Acceso en línea:
https://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/75071
http://bdigital.unal.edu.co/39576/
Palabra clave:
54 Química y ciencias afines / Chemistry
61 Ciencias médicas; Medicina / Medicine and health
Péptidos antimicrobianos
Tuberculosis
Catelicidinas
Actividad ATPasa
Antimicrobial peptides
Tuberculosis
Cathelicidins
ATPase activity
Rights
openAccess
License
Atribución-NoComercial 4.0 Internacional
Description
Summary:En este estudio, se utilizaron herramientas de la bioinformática para diseñar in silico secuencias análogas de los péptidos antimicrobianos LL37, Bombinina, Protamina, Dermacidina 1L, Maximina 1, CAP 18, SMAP 29, PMAP 36 y Cecropina B, mostrando mejor estructura helicoidal y actividad antibacteriana en comparación con las secuencias nativas derivadas (péptidos de 15 residuos, denominados A). Los péptidos derivados y análogos (denominados B) se sintetizaron usando la estrategia de Fmoc, se purificaron por RP-HPLC y se caracterizaron por MALDI-TOF y dicroísmo circular. El ensayo in vitro de la viabilidad de las células de M. smegmatis mc2155, el péptido análogo de CAP 18-B muestra una concentración mínima inhibitoria 10 veces menor al péptido CAP 18-A. Los péptidos diseñados mostraron hemólisis menor al 10% e inhibición significativa de la actividad de la ATPasa basal. Los resultados obtenidos sugieren que los péptidos diseñados pueden interferir con la viabilidad de micobacterias y tienen potencial aplicación antituberculosa.