Integración de los procesos heterogéneos en el análisis de la cinética de producción de biodiésel usando enzimas inmovilizadas en un reactor por lotes
El uso de lipasas ha tomado gran importancia durante los últimos años en el campo investigativo para la producción enzimática de biodiésel, por ser una alternativa para la catálisis del proceso de transesterificación. Las lipasas tienen una importante ventaja frente a los catalizadores tradicionalme...
- Autores:
-
Castro Posada, John Henry
- Tipo de recurso:
- Fecha de publicación:
- 2016
- Institución:
- Universidad Nacional de Colombia
- Repositorio:
- Universidad Nacional de Colombia
- Idioma:
- spa
- OAI Identifier:
- oai:repositorio.unal.edu.co:unal/59066
- Acceso en línea:
- https://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/59066
http://bdigital.unal.edu.co/56272/
- Palabra clave:
- 66 Ingeniería química y Tecnologías relacionadas/ Chemical engineering
Biodiésel
catálisis enzimática
activación interfacial
inmovilización
modelo semifísico
Biodiesel
Enzymatic
Catalysis
Interfacial activation
Immobilization
Semiphysical model
- Rights
- openAccess
- License
- Atribución-NoComercial 4.0 Internacional
Summary: | El uso de lipasas ha tomado gran importancia durante los últimos años en el campo investigativo para la producción enzimática de biodiésel, por ser una alternativa para la catálisis del proceso de transesterificación. Las lipasas tienen una importante ventaja frente a los catalizadores tradicionalmente usados en la producción de biodiésel porque permiten aprovechar aceites ácidos como sustrato, reduciendo así los pretratamiento asociados a la neutralización de la acidez de los aceites y brindando la posibilidad de integrar las etapas reactivas de esterificación y transesterificación en una sola etapa. La implementación de las lipasas para la producción de biodiésel a nivel industrial se ve principalmente limitada por factores asociados al costo del catalizador y por los altos tiempos de proceso requerido, en comparación con los catalizadores tradicionalmente usados. Una alternativa que se ha venido desarrollando con miras a convertir las lipasas en una opción atractiva para su implementación a nivel industrial es la inmovilización de las lipasas en soportes mesoporosos, que permitan reusarlas durante varios ciclos de procesos, pero con la desventaja que el proceso de inmovilización agrega costos al biocatalizador. Otra de las estrategias consiste en la formulación de soluciones enzimáticas de bajo costo que pueden ser producidas a precios entre 30-50% más bajos que las inmovilizadas. El objetivo de este trabajo consistió en integrar los procesos heterogéneos en el análisis de los fenómenos que influyen en la cinética y el rendimiento del proceso de producción enzimática de biodiésel usando enzimas inmovilizadas. Para lograr cumplir el objetivo, en primer lugar se realizó una comparación del contenido de FAME obtenido usando una formulación líquida enzimática de la lipasa de Thermomyces lanuginosus, tanto en forma libre como inmovilizada bajo las mismas condiciones de proceso. A través de una prueba de comparación de medias, se concluyó con una confianza del 95% que la diferencia en contenido de FAME obtenido al usar la enzima en forma libre e inmovilizadas bajo las mismas condiciones de proceso (temperatura de 34ºC, cantidad de enzima de 1,1% en peso del aceite, relación molar metanol: aceite de 4.1:1, tiempo de reacción de 9 horas, cantidad de agua de 2% en peso del aceite y agitación de 200rpm) son significativas. Esto se interpretó en un factor de efectividad para la reacción de 64,1% usando el inmovilizado enzimático respecto al proceso usando la enzima en forma libre. En segundo lugar, se elaboró un modelo semifísico de base fenomenológica para la identificación de la cinética enzimática en forma libre, el cual se desarrolló a partir de un mecanismo de reacción de hidroesterificación y alcohólisis en simultáneo, con alimentación discontinua de metanol. Se obtuvo un modelo con un error acumulado de 4.49 respecto a los datos cinéticos experimentales. El modelo fue validado para un proceso llevado a cabo durante 9 horas, con un error de predicción del contenido de FAME de 0.14% respecto a contenido de FAME experimental. Se evaluaron matemáticamente las limitaciones por transferencia de masa interna al usar la enzima en forma inmovilizada, encontrando en este caso que las limitaciones por transferencia de masa impuestas por el soporte eran despreciables. Finalmente se elaboró un modelo semifísico para la enzima inmovilizada, teniendo en cuenta las limitaciones externas por transferencia de masa impuestas por la formación de una capa de glicerol alrededor del soporte. El modelo fue validado para un proceso llevado a cabo durante 9 horas, con un error de predicción del contenido de FAME de 0.026% respecto a contenido de FAME experimental. |
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