Actividad antimicrobiana de péptidos catiónicos diseñados a partir de un péptido neutro
Los péptidos antimicrobianos (PAMs) juegan un papel importante en la inmunidad innata de la mayoría de los organismos; ellos pueden tener actividad en bacterias, hongos, virus y parásitos. El mecanismo de acción de los PAMs catiónicos yace en la capacidad de interactuar con membranas microbianas, de...
- Autores:
-
Oñate-Garzón, Jose Fernando
Manrique-Moreno, Marcela
Patiño González, Edwin
- Tipo de recurso:
- Article of journal
- Fecha de publicación:
- 2017
- Institución:
- Universidad Nacional de Colombia
- Repositorio:
- Universidad Nacional de Colombia
- Idioma:
- spa
- OAI Identifier:
- oai:repositorio.unal.edu.co:unal/61142
- Acceso en línea:
- https://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/61142
http://bdigital.unal.edu.co/59950/
- Palabra clave:
- 57 Ciencias de la vida; Biología / Life sciences; biology
antimicrobial peptides
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Galleria mellonella
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Los péptidos antimicrobianos (PAMs) juegan un papel importante en la inmunidad innata de la mayoría de los organismos; ellos pueden tener actividad en bacterias, hongos, virus y parásitos. El mecanismo de acción de los PAMs catiónicos yace en la capacidad de interactuar con membranas microbianas, debido a la superficie aniónica de dichas membranas. La familia de las cecropinas fue identificada como una de las familias peptídicas más importantes en los insectos. Los péptidos de esta familia, no contienen residuos de cisteína y son clasificados como helicoidales. Para estudiar el efecto de la carga sobre la estructura, nosotros introducimos residuos cargados positivamente en los primeros 18 aminoácidos de la región N-terminal de la cecropina-D (WT), y se evaluó la actividad biológica de los péptidos modificados. Dos análogos de la cecropina-D con cargas netas de +5 y +9, fueron obtenidos por síntesis de fase sólida (SSP). Los cambios en los péptidos análogos fueron generados de la siguiente manera: péptido +5 con tres sustituciones (E6R, E8R and Q12K) y péptido +9 con cinco sustituciones (E1R, E6R, E8R, Q12K, and D16K). La actividad antibacteriana fue evaluada en dos grupos de bacterias, con el fin de investigar los efectos de las cargas positivas en dicha actividad. Los péptidos catiónicos mostraron una mayor actividad antimicrobiana tanto en bacterias Gram-negativas como en Gram-positivas, a diferencia del péptido WT. Las representaciones en 3D de los péptidos mostraron que ellos tienen una estructura α-hélice. Nuestros resultados demostraron que cambios en la carga de los péptidos incrementa la actividad antibacteriana. |
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Oñate-Garzón, Jose Fernando and Manrique-Moreno, Marcela and Patiño González, Edwin (2017) Actividad antimicrobiana de péptidos catiónicos diseñados a partir de un péptido neutro. Acta Biológica Colombiana, 22 (2). pp. 157-164. ISSN 1900-1649 |
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La familia de las cecropinas fue identificada como una de las familias peptídicas más importantes en los insectos. Los péptidos de esta familia, no contienen residuos de cisteína y son clasificados como helicoidales. Para estudiar el efecto de la carga sobre la estructura, nosotros introducimos residuos cargados positivamente en los primeros 18 aminoácidos de la región N-terminal de la cecropina-D (WT), y se evaluó la actividad biológica de los péptidos modificados. Dos análogos de la cecropina-D con cargas netas de +5 y +9, fueron obtenidos por síntesis de fase sólida (SSP). Los cambios en los péptidos análogos fueron generados de la siguiente manera: péptido +5 con tres sustituciones (E6R, E8R and Q12K) y péptido +9 con cinco sustituciones (E1R, E6R, E8R, Q12K, and D16K). La actividad antibacteriana fue evaluada en dos grupos de bacterias, con el fin de investigar los efectos de las cargas positivas en dicha actividad. Los péptidos catiónicos mostraron una mayor actividad antimicrobiana tanto en bacterias Gram-negativas como en Gram-positivas, a diferencia del péptido WT. Las representaciones en 3D de los péptidos mostraron que ellos tienen una estructura α-hélice. Nuestros resultados demostraron que cambios en la carga de los péptidos incrementa la actividad antibacteriana.Antimicrobial peptides (PAMs) play an important role in the innate defense systems of most organisms; they act against bacteria, fungi, viruses and parasites. The mechanism of action of cationic PAMs rely on their capacity to interact with the anionic microbial membrane surface. The cecropin family was identified as one of the most important peptides in insects. Such peptides do not contain cysteine residues and are classified as α-helical. To study the effect of the charge on the peptide structure, we introduced positive charge residues in the last 18 residues at the N-end of cecropin-D (WT) and evaluated the biological activity of the modified peptides. Two analogous peptides from cecropin-D were obtained by synthesis of a solid phase (SSP) with charges of +5 and +9. The analogous peptides were generated as followed: peptide +5 with three substitutions (E6R, E8R and Q12K) and peptide +9 with five substitutions (E1R, E6R, E8R, Q12K, and D16K). Antibacterial activity was evaluated to investigate the effects of the positive charge in these two analogue peptides against two groups of bacteria. The cationic peptides showed higher antimicrobial activity against Gram-negative and Gram-positive bacteria than the WT peptide. The 3D representations of the peptides showed that they have α-helical structure. Our results demonstrate that changes in the charge of peptides increase the antibacterial activity.application/pdfspaUniversidad Nacional de Colombia - Sede Bogotá - Faculdad de Ciencias - Departamento de Biologíahttps://revistas.unal.edu.co/index.php/actabiol/article/view/59665Universidad Nacional de Colombia Revistas electrónicas UN Acta Biológica ColombianaActa Biológica ColombianaOñate-Garzón, Jose Fernando and Manrique-Moreno, Marcela and Patiño González, Edwin (2017) Actividad antimicrobiana de péptidos catiónicos diseñados a partir de un péptido neutro. Acta Biológica Colombiana, 22 (2). pp. 157-164. ISSN 1900-164957 Ciencias de la vida; Biología / Life sciences; biologyantimicrobial peptidescationic chargeGalleria mellonellaminimal inhibition concentrationstructure prediction.carga catiónicaconcentración mínima inhibitoriaGallería mellonellapéptidos antimicrobianospredicción de estructuras.Actividad antimicrobiana de péptidos catiónicos diseñados a partir de un péptido neutroArtículo de revistainfo:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501http://purl.org/coar/resource_type/c_2df8fbb1http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85Texthttp://purl.org/redcol/resource_type/ARTORIGINAL59665-327730-3-PB.pdfapplication/pdf631924https://repositorio.unal.edu.co/bitstream/unal/61142/1/59665-327730-3-PB.pdfec50e807e956d908901c7bcb09a6264cMD51THUMBNAIL59665-327730-3-PB.pdf.jpg59665-327730-3-PB.pdf.jpgGenerated Thumbnailimage/jpeg9619https://repositorio.unal.edu.co/bitstream/unal/61142/2/59665-327730-3-PB.pdf.jpga37e8160abc725c79d6ece09a29be6d3MD52unal/61142oai:repositorio.unal.edu.co:unal/611422023-04-10 23:05:41.206Repositorio Institucional Universidad Nacional de Colombiarepositorio_nal@unal.edu.co |