Evaluación In Silico de la actividad hidrolítica de las β-lactamasas OXA y CTX-M frente a antibióticos β-lactámicos

Las β-lactamasas OXA y CTX-M son de amplia diseminación y confieren a las bacterias resistencia a antibióticos. Este trabajo evalúa in silico el efecto del cambio en sus secuencias en la actividad hidrolítica frente a antibióticos β-lactámicos. El análisis de secuencias por alineamiento múltiple de...

Full description

Autores:
Rodríguez Blanco, Ana Rosa
Tipo de recurso:
Fecha de publicación:
2014
Institución:
Universidad Nacional de Colombia
Repositorio:
Universidad Nacional de Colombia
Idioma:
spa
OAI Identifier:
oai:repositorio.unal.edu.co:unal/72580
Acceso en línea:
https://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/72580
http://bdigital.unal.edu.co/37054/
Palabra clave:
57 Ciencias de la vida; Biología / Life sciences; biology
61 Ciencias médicas; Medicina / Medicine and health
62 Ingeniería y operaciones afines / Engineering
β-lactamasas OXA y CTX-M
Sistema BLA.id
Actividad hidrolítica
Análisis bioinformático
OXA and CTX-M β-lactamases
BLA.id system
Antibiotic susceptibility
Hydrolitic activity
Bioinformatics
Rights
openAccess
License
Atribución-NoComercial 4.0 Internacional
Description
Summary:Las β-lactamasas OXA y CTX-M son de amplia diseminación y confieren a las bacterias resistencia a antibióticos. Este trabajo evalúa in silico el efecto del cambio en sus secuencias en la actividad hidrolítica frente a antibióticos β-lactámicos. El análisis de secuencias por alineamiento múltiple de estas enzimas se hizo mediante Clustal-W construyéndose árboles de distancia con MEGA 5.2 por neighbor-joining. El acoplamiento molecular entre las enzimas y los antibióticos se realizó con Autodock 1.5.6. Los resultados obtenidos se sistematizaron en el sistema BLA.id. Las CTX-Ms muestran un alto grado de conservación comparadas con las OXAs que son más diversas, tanto en perfil de susceptibilidad como en secuencia. Los resultados de correlación entre la secuencia vs perfil de actividad frente a antibióticos muestran que tanto las OXAS como las CTX-Ms mantienen conservadas las secuencias del sitio activo pero presentan cambios puntuales fuera de este, que estabilizan el acoplamiento enzima-sustrato modificando el perfil de actividad hidrolítica.