Expresión de metaloproteinas y sus inhibidores de tejido en un modelo murino de fibrosis pulmonar
Antecedentes: La paracoccidioidomicosis es una micosis pro-funda que se caracteriza por inflamación granulomatosa crónica que progresa a fibrosis pulmonar como resultado de falta de balance entre la síntesis y degradación de la matriz extracelular, pero los mecanismos implicados no se entienden clar...
- Autores:
-
Bárcenas Cuadros, Claudia Maritza
Cano, Luz Elena
Coock, Ana María
Martínez Pérez, Adriana
Restrepo Molina, Ángela
- Tipo de recurso:
- Article of journal
- Fecha de publicación:
- 2004
- Institución:
- Universidad Autónoma de Bucaramanga - UNAB
- Repositorio:
- Repositorio UNAB
- Idioma:
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- OAI Identifier:
- oai:repository.unab.edu.co:20.500.12749/10486
- Acceso en línea:
- http://hdl.handle.net/20.500.12749/10486
- Palabra clave:
- Ciencias biomédicas
Ciencias de la vida
Innovaciones en salud
Investigaciones
Health Sciences
Medicine
Medical Sciences
Biomedical Sciences
Life Sciences
Innovations in health
Research
Pulmonary fibrosis
Paracoccidioidomycosis
Extracellular matrix
Metalloproteinase 1 and 2
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Ciencias médicas
Ciencias de la salud
Medicina
Fibrosis pulmonar
Paracoccidioidomicosis
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Metaloproteinasa 1 y 2
Inhibidor de tejido de metaloproteinasa
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Expresión de metaloproteinas y sus inhibidores de tejido en un modelo murino de fibrosis pulmonar Ciencias biomédicas Ciencias de la vida Innovaciones en salud Investigaciones Health Sciences Medicine Medical Sciences Biomedical Sciences Life Sciences Innovations in health Research Pulmonary fibrosis Paracoccidioidomycosis Extracellular matrix Metalloproteinase 1 and 2 Tissue inhibitor of metalloproteinase Ciencias médicas Ciencias de la salud Medicina Fibrosis pulmonar Paracoccidioidomicosis Matriz extracelular Metaloproteinasa 1 y 2 Inhibidor de tejido de metaloproteinasa |
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Antecedentes: La paracoccidioidomicosis es una micosis pro-funda que se caracteriza por inflamación granulomatosa crónica que progresa a fibrosis pulmonar como resultado de falta de balance entre la síntesis y degradación de la matriz extracelular, pero los mecanismos implicados no se entienden claramente. Objetivo: Determinar en un modelo murino de fibrosis pulmonar inducido por P. brasiliensis, la expresión de colagenasa intersticial (MMP-1), gelatinasa A (MMP-2) y TIMP-1. Métodos: Tejido pulmonar obtenido por biopsia de 15 ratones BALB/c infectados con P. brasiliensis y ocho inoculados con solución salina se estudiaron a las se-manas 1, 4, 8, 12 y 16 postinfección. Resultados: A las 4 semanas del inúculo el 85,7% de los ratones tenían marcación para MMP-1 y MMP-2, y en el 71.4% para TIMP-1, todos de intensidad moderada en células epiteliales de los alveolos, mácrofagos alveolares y células de músculo liso alrededor de bronquíolos y vasos sanguíneos. A las 16 semanas en la gran mayoría de biopsias se observó una tinción moderada para estas metaloproteinas, aunque de mayor intensidad en la tercera parte de las muestras; la localización de estuvo en células epiteliales y mácrofagos alveolares. Conclusión: A mayor depósito de colágeno hay mayor disbalance de las metaloproteinas y sus inhibidores de tejidos, teniendo como patrón la producción y depósito secundario a una respuesta inflamatoria. Los macrófagos alveolares y las células interticiales alveolares son las principales fuentes celulares de producción de MMP-1, MMP-2 y TIMP-1. [Bárcenas CM, Cano LE, Coock AM, Martínez A, Restrepo A. Expresión de metaloproteinas y sus inhibidores de tejido en un modelo murino de fibrosis pulmonar. |
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Objetivo: Determinar en un modelo murino de fibrosis pulmonar inducido por P. brasiliensis, la expresión de colagenasa intersticial (MMP-1), gelatinasa A (MMP-2) y TIMP-1. Métodos: Tejido pulmonar obtenido por biopsia de 15 ratones BALB/c infectados con P. brasiliensis y ocho inoculados con solución salina se estudiaron a las se-manas 1, 4, 8, 12 y 16 postinfección. Resultados: A las 4 semanas del inúculo el 85,7% de los ratones tenían marcación para MMP-1 y MMP-2, y en el 71.4% para TIMP-1, todos de intensidad moderada en células epiteliales de los alveolos, mácrofagos alveolares y células de músculo liso alrededor de bronquíolos y vasos sanguíneos. A las 16 semanas en la gran mayoría de biopsias se observó una tinción moderada para estas metaloproteinas, aunque de mayor intensidad en la tercera parte de las muestras; la localización de estuvo en células epiteliales y mácrofagos alveolares. Conclusión: A mayor depósito de colágeno hay mayor disbalance de las metaloproteinas y sus inhibidores de tejidos, teniendo como patrón la producción y depósito secundario a una respuesta inflamatoria. Los macrófagos alveolares y las células interticiales alveolares son las principales fuentes celulares de producción de MMP-1, MMP-2 y TIMP-1. [Bárcenas CM, Cano LE, Coock AM, Martínez A, Restrepo A. Expresión de metaloproteinas y sus inhibidores de tejido en un modelo murino de fibrosis pulmonar.Background: Paracoccidioidomycosis is a deep mycosis characterized by chronic granulomatous inflammation that progresses to pulmonary fibrosis as a result of a lack of balance between the synthesis and degradation of the extracellular matrix, but the mechanisms involved are not clearly understood. Objective: To determine in a murine model of pulmonary fibrosis induced by P. brasiliensis, the expression of interstitial collagenase (MMP-1), gelatinase A (MMP-2) and TIMP-1. Methods: Lung tissue obtained by biopsy from 15 BALB/c mice infected with P. brasiliensis and eight inoculated with saline were studied at weeks 1, 4, 8, 12 and 16 postinfection. Results: At 4 weeks after inoculum, 85.7% of the mice had labeling for MMP-1 and MMP-2, and 71.4% for TIMP-1, all of moderate intensity in epithelial cells of the alveoli, alveolar macrophages. and smooth muscle cells around bronchioles and blood vessels. At 16 weeks, in the vast majority of biopsies, moderate staining for these metalloproteins was observed, although of greater intensity in a third of the samples; The localization was in epithelial cells and alveolar macrophages. Conclusion: The greater the collagen deposit, the greater the imbalance of metalloproteins and their tissue inhibitors, with the pattern being production and deposition secondary to an inflammatory response. Alveolar macrophages and alveolar interstitial cells are the main cellular sources of production of MMP-1, MMP-2 and TIMP-1. [Bárcenas CM, Cano LE, Coock AM, Martínez A, Restrepo A. Expression of metalloproteins and their tissue inhibitors in a murine model of pulmonary fibrosisapplication/pdfspaUniversidad Autónoma de Bucaramanga UNABFacultad Ciencias de la SaludPregrado Medicinahttps://revistas.unab.edu.co/index.php/medunab/article/view/237/220https://revistas.unab.edu.co/index.php/medunab/article/view/237Emonard H, Grimoud JA. Matriz metalloproteinases. A review. Cel Mol Biol 1990; 36:131-53Brummer E, Castañeda E, Restrepo A. Paracoccidioidomycosis an update. Clin Microb Rew 1993; 6:89-117Brito T, Franco MF. Granulomatous inflammation. Rev Inst Med Trop Sao Paulo 1994; 36:185-92.McEwen JG, Bedoya V, Patiño ME, Salazar M, Restrepo A. Experimental murine paracoccidioidomycosis induced by the inhalation of conidia. J Med Vet Mycology 1987; 25:165-75Restrepo S, Tobón AM, Restrepo A. Development of pulmonary fibrosis in mice during infection with Paracoccidioides brasiliensis conidia. J Med Vet Mycol 1992; 30:173-84Franco L, Najvar L, Gómez B, Restrepo S, Restrepo A, Graybill JR. Experimental pulmonary fibrosis induced by Paracoccidioi-des brasiliensis conidia: Measurement of the host local respon-ses. Am J Trop Med Hyg 1998; 58:424-30.Perez-Ramos J, Segura ML, Vanda B, Pardo A. Matrix mellopro-teinases 2, 9, and 13, and tissue inhibitors of metalloproteinases 1 and 2 in experimental lung silicosis. Am J Respir Crit Care 1999; 160:1274-82.Woessner JF. The family of matrix metalloproteinases. Ann NY Acad Sci 1994; 732:11-21Madtes DK, Elston AL, Clark JG. Selective induction of tissue inhibitor of metalloproteinase-1 in bleomycin-induced pulmonary fibrosis. Am J Respir Cell Mol Biol 2001; 24:599-607Restrepo BI, McEwen JG, Salazar ME, Restrepo A. Morphoge-nesis of the conidia produced by P. brasiliensis mycelial form. J Med Vet Mycol 1986; 24:337-9Santana A, Saxena B, Noble NA, Gold LI, Marshall BC. 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Chest 120:41S-43Shttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/co/Atribución-NoComercial-SinDerivadas 2.5 Colombiahttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2MedUNAB; Vol. 7 Núm. 19 (2004): Fiebre amarilla, Fibrosis Pulmonar, Dislipidemia en diabetes; 9-14Ciencias biomédicasCiencias de la vidaInnovaciones en saludInvestigacionesHealth SciencesMedicineMedical SciencesBiomedical SciencesLife SciencesInnovations in healthResearchPulmonary fibrosisParacoccidioidomycosisExtracellular matrixMetalloproteinase 1 and 2Tissue inhibitor of metalloproteinaseCiencias médicasCiencias de la saludMedicinaFibrosis pulmonarParacoccidioidomicosisMatriz extracelularMetaloproteinasa 1 y 2Inhibidor de tejido de metaloproteinasaExpresión de metaloproteinas y sus inhibidores de tejido en un modelo murino de fibrosis pulmonarExpression of metalloproteins and their tissue inhibitors in a murine model of pulmonary fibrosisinfo:eu-repo/semantics/articleArtículohttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501http://purl.org/coar/resource_type/c_2df8fbb1http://purl.org/redcol/resource_type/ARThttp://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85ORIGINAL2004_Expresión_de_metaloproteinas.pdf2004_Expresión_de_metaloproteinas.pdfArticuloapplication/pdf677449https://repository.unab.edu.co/bitstream/20.500.12749/10486/1/2004_Expresi%c3%b3n_de_metaloproteinas.pdf1ac6bf91e22627f73d8e0b8afeca9c40MD51open accessTHUMBNAIL2004_Expresión_de_metaloproteinas.pdf.jpg2004_Expresión_de_metaloproteinas.pdf.jpgIM Thumbnailimage/jpeg9647https://repository.unab.edu.co/bitstream/20.500.12749/10486/2/2004_Expresi%c3%b3n_de_metaloproteinas.pdf.jpge4b19998dc889e56167f8a4078189568MD52open access20.500.12749/10486oai:repository.unab.edu.co:20.500.12749/104862023-10-06 22:00:53.921open accessRepositorio Institucional | Universidad Autónoma de Bucaramanga - UNABrepositorio@unab.edu.co |