Obtención de nuevos derivados de lipasa b de Cándida antárctica (calb) por técnicas de modificación químico-estructural en fase sólida

La Lipasa B de Cándida antárctica (CALB) es una de las enzimas más utilizadas en biocatálisis por su gran especificidad e incluso en ocasiones por su alta regio/enantio selectividad en diversos medios de reacción. Durante la catálisis, las lipasas sufren complejos cambios conformacionales con grande...

Full description

Autores:
Barbosa Jaimes, Luis Oveimar
Tipo de recurso:
http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
Fecha de publicación:
2013
Institución:
Universidad Industrial de Santander
Repositorio:
Repositorio UIS
Idioma:
spa
OAI Identifier:
oai:noesis.uis.edu.co:20.500.14071/29773
Acceso en línea:
https://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/29773
https://noesis.uis.edu.co
Palabra clave:
Calb
Inmovilización
Modificación Química
Modulación De Propiedades Biocataliticas
Calb
Inmovilización
Modificación Química
Modulación De Propiedades Biocataliticas
Rights
License
Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
id UISANTADR2_9160cf27f2b320b5ea79612578399c01
oai_identifier_str oai:noesis.uis.edu.co:20.500.14071/29773
network_acronym_str UISANTADR2
network_name_str Repositorio UIS
repository_id_str
dc.title.none.fl_str_mv Obtención de nuevos derivados de lipasa b de Cándida antárctica (calb) por técnicas de modificación químico-estructural en fase sólida
dc.title.english.none.fl_str_mv Candida antárctica lipase b (calb) modification techniques for structural chemical-
title Obtención de nuevos derivados de lipasa b de Cándida antárctica (calb) por técnicas de modificación químico-estructural en fase sólida
spellingShingle Obtención de nuevos derivados de lipasa b de Cándida antárctica (calb) por técnicas de modificación químico-estructural en fase sólida
Calb
Inmovilización
Modificación Química
Modulación De Propiedades Biocataliticas
Calb
Inmovilización
Modificación Química
Modulación De Propiedades Biocataliticas
title_short Obtención de nuevos derivados de lipasa b de Cándida antárctica (calb) por técnicas de modificación químico-estructural en fase sólida
title_full Obtención de nuevos derivados de lipasa b de Cándida antárctica (calb) por técnicas de modificación químico-estructural en fase sólida
title_fullStr Obtención de nuevos derivados de lipasa b de Cándida antárctica (calb) por técnicas de modificación químico-estructural en fase sólida
title_full_unstemmed Obtención de nuevos derivados de lipasa b de Cándida antárctica (calb) por técnicas de modificación químico-estructural en fase sólida
title_sort Obtención de nuevos derivados de lipasa b de Cándida antárctica (calb) por técnicas de modificación químico-estructural en fase sólida
dc.creator.fl_str_mv Barbosa Jaimes, Luis Oveimar
dc.contributor.advisor.none.fl_str_mv Torres Sáez, Rodrigo Gonzalo
Ortiz López, Claudia Cristina
Fernández-Lafuente, Roberto
dc.contributor.author.none.fl_str_mv Barbosa Jaimes, Luis Oveimar
dc.subject.none.fl_str_mv Calb
Inmovilización
Modificación Química
Modulación De Propiedades Biocataliticas
topic Calb
Inmovilización
Modificación Química
Modulación De Propiedades Biocataliticas
Calb
Inmovilización
Modificación Química
Modulación De Propiedades Biocataliticas
dc.subject.keyword.none.fl_str_mv Calb
Inmovilización
Modificación Química
Modulación De Propiedades Biocataliticas
description La Lipasa B de Cándida antárctica (CALB) es una de las enzimas más utilizadas en biocatálisis por su gran especificidad e incluso en ocasiones por su alta regio/enantio selectividad en diversos medios de reacción. Durante la catálisis, las lipasas sufren complejos cambios conformacionales con grandes variaciones alrededor de su centro activo, alterando su estructura entre una forma cerrada e inactiva y una forma abierta y activa. Esta flexibilidad del centro activo de las lipasas ha permitido cambiar dramáticamente su capacidad catalítica a través de diferentes estrategias como la inmovilización y la modificación química. La modificación química de enzimas es una estrategia ampliamente usada en biocatálisis para el diseño de biocatalizadores con propiedades mejoradas. Esta, permite la introducción ilimitada de grupos funcionales modificando masivamente los residuos aminoacídicos externos de la enzima. Además, cuando la modificación química es realizada sobre enzimas inmovilizadas, las ventajas de la modificación aumentan con respecto a la modificación química de moléculas solubles por las facilidades de la fase sólida. En consecuencia, en este trabajo de tesis doctoral, se modificó la superficie enzimática de CALB en fase sólida a través de la introducción de diferentes grupos catiónicos, aniónicos e hidrofóbicos y se estudió el efecto de estas modificaciones sobre la actividad, estabilidad y especificidad de la enzima. Los resultados obtenidos muestra que las modificaciones químicas realizadas sobre CALB permitieron el diseño de una librería de biocatalizadores con propiedades biocatalíticas mejoradas en comparación con la enzima no modificada. En consecuencia, la estrecha interrelación entre la inmovilización y la modificación química constituye una poderosa herramienta para la modulación de las propiedades biocataliticas de las enzimas.
publishDate 2013
dc.date.available.none.fl_str_mv 2013
2024-03-03T20:17:18Z
dc.date.created.none.fl_str_mv 2013
dc.date.issued.none.fl_str_mv 2013
dc.date.accessioned.none.fl_str_mv 2024-03-03T20:17:18Z
dc.type.local.none.fl_str_mv Tesis/Trabajo de grado - Monografía - Doctorado
dc.type.hasversion.none.fl_str_mv http://purl.org/coar/resource_type/c_db06
dc.type.coar.none.fl_str_mv http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
format http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
dc.identifier.uri.none.fl_str_mv https://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/29773
dc.identifier.instname.none.fl_str_mv Universidad Industrial de Santander
dc.identifier.reponame.none.fl_str_mv Universidad Industrial de Santander
dc.identifier.repourl.none.fl_str_mv https://noesis.uis.edu.co
url https://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/29773
https://noesis.uis.edu.co
identifier_str_mv Universidad Industrial de Santander
dc.language.iso.none.fl_str_mv spa
language spa
dc.rights.none.fl_str_mv http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.rights.coar.fl_str_mv http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
dc.rights.license.none.fl_str_mv Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
dc.rights.uri.none.fl_str_mv http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0
dc.rights.creativecommons.none.fl_str_mv Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
rights_invalid_str_mv Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0
Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)
http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
dc.format.mimetype.none.fl_str_mv application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Universidad Industrial de Santander
dc.publisher.faculty.none.fl_str_mv Facultad de Ciencias
dc.publisher.program.none.fl_str_mv Doctorado en Química
dc.publisher.school.none.fl_str_mv Escuela de Química
publisher.none.fl_str_mv Universidad Industrial de Santander
institution Universidad Industrial de Santander
bitstream.url.fl_str_mv https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/c628aa92-4a2c-4f8c-bacb-9c53d6875ae7/download
https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/af8f1c83-6933-45ee-9067-ff2b96a5c535/download
https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/d015f09a-5363-4749-9116-81a1a1ce8b01/download
bitstream.checksum.fl_str_mv 25a0e0ba246a51ce83d126bced9c3c0e
89e05633cb2d71870ef9aa1a73fc3614
c1ba001b4b53e43ac92f6e0889ede881
bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv MD5
MD5
MD5
repository.name.fl_str_mv DSpace at UIS
repository.mail.fl_str_mv noesis@uis.edu.co
_version_ 1814095193979224064
spelling Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)http://purl.org/coar/access_right/c_abf2Torres Sáez, Rodrigo GonzaloOrtiz López, Claudia CristinaFernández-Lafuente, RobertoBarbosa Jaimes, Luis Oveimar2024-03-03T20:17:18Z20132024-03-03T20:17:18Z20132013https://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/29773Universidad Industrial de SantanderUniversidad Industrial de Santanderhttps://noesis.uis.edu.coLa Lipasa B de Cándida antárctica (CALB) es una de las enzimas más utilizadas en biocatálisis por su gran especificidad e incluso en ocasiones por su alta regio/enantio selectividad en diversos medios de reacción. Durante la catálisis, las lipasas sufren complejos cambios conformacionales con grandes variaciones alrededor de su centro activo, alterando su estructura entre una forma cerrada e inactiva y una forma abierta y activa. Esta flexibilidad del centro activo de las lipasas ha permitido cambiar dramáticamente su capacidad catalítica a través de diferentes estrategias como la inmovilización y la modificación química. La modificación química de enzimas es una estrategia ampliamente usada en biocatálisis para el diseño de biocatalizadores con propiedades mejoradas. Esta, permite la introducción ilimitada de grupos funcionales modificando masivamente los residuos aminoacídicos externos de la enzima. Además, cuando la modificación química es realizada sobre enzimas inmovilizadas, las ventajas de la modificación aumentan con respecto a la modificación química de moléculas solubles por las facilidades de la fase sólida. En consecuencia, en este trabajo de tesis doctoral, se modificó la superficie enzimática de CALB en fase sólida a través de la introducción de diferentes grupos catiónicos, aniónicos e hidrofóbicos y se estudió el efecto de estas modificaciones sobre la actividad, estabilidad y especificidad de la enzima. Los resultados obtenidos muestra que las modificaciones químicas realizadas sobre CALB permitieron el diseño de una librería de biocatalizadores con propiedades biocatalíticas mejoradas en comparación con la enzima no modificada. En consecuencia, la estrecha interrelación entre la inmovilización y la modificación química constituye una poderosa herramienta para la modulación de las propiedades biocataliticas de las enzimas.DoctoradoDoctor en QuímicaCALB is among the most used enzymes in biocatalysis, due to their broad specificity coupled in some instances to a high regio/enantio selectivity or specificity and high activity/stability in diverse reaction media. During catalysis, they suffer a quite complex conformational change, its structure altering from a closed form to an open form, with large variations around their active center. This flexibility of the active center of lipases has led to the dramatic change of their catalytic abilities by using different strategies, like immobilization or chemical modification. Chemical modification of enzymes is a widely used tool in biochemistry and biocatalysis, to identify key groups in the catalysis of an enzyme or to improve enzyme performance. This research has been addressed to this last goal. Although chemical modification of proteins generally has not the site-directed potential of genetic manipulation, it has not a priori limit to the kind of groups to be introduced on the enzyme surface; it may be performed on enzymes with unknown structures and will be carried out in already fully folded proteins. These advantages are increased if the chemical modification of the enzyme is executed in an immobilized enzyme. Accordingly, In this doctoral thesis, the surface was modified enzyme CALB solid phase through the introduction of various groups cationic, aniónic and hydrophobic and studied the effect of these modifications on the activity, stability and specificity of the enzyme. The results show that the chemical modifications performed on CALB allowed designing a library biocatalytic biocatalysts with improved properties compared to the unmodified enzyme. Accordingly, the close relationship between the restraint and the chemical modification is a powerful tool for modulating biocatalytic properties of enzymes.application/pdfspaUniversidad Industrial de SantanderFacultad de CienciasDoctorado en QuímicaEscuela de QuímicaCalbInmovilizaciónModificación QuímicaModulación De Propiedades BiocataliticasCalbInmovilizaciónModificación QuímicaModulación De Propiedades BiocataliticasObtención de nuevos derivados de lipasa b de Cándida antárctica (calb) por técnicas de modificación químico-estructural en fase sólidaCandida antárctica lipase b (calb) modification techniques for structural chemical-Tesis/Trabajo de grado - Monografía - Doctoradohttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcceORIGINALCarta de autorización.pdfapplication/pdf235210https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/c628aa92-4a2c-4f8c-bacb-9c53d6875ae7/download25a0e0ba246a51ce83d126bced9c3c0eMD51Documento.pdfapplication/pdf5416948https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/af8f1c83-6933-45ee-9067-ff2b96a5c535/download89e05633cb2d71870ef9aa1a73fc3614MD52Nota de proyecto.pdfapplication/pdf238478https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/d015f09a-5363-4749-9116-81a1a1ce8b01/downloadc1ba001b4b53e43ac92f6e0889ede881MD5320.500.14071/29773oai:noesis.uis.edu.co:20.500.14071/297732024-03-03 15:17:18.438http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/open.accesshttps://noesis.uis.edu.coDSpace at UISnoesis@uis.edu.co

Publicaciones similares