Obtención de nuevos derivados de lipasa b de Cándida antárctica (calb) por técnicas de modificación químico-estructural en fase sólida

La Lipasa B de Cándida antárctica (CALB) es una de las enzimas más utilizadas en biocatálisis por su gran especificidad e incluso en ocasiones por su alta regio/enantio selectividad en diversos medios de reacción. Durante la catálisis, las lipasas sufren complejos cambios conformacionales con grande...

Full description

Autores:
Barbosa Jaimes, Luis Oveimar
Tipo de recurso:
http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
Fecha de publicación:
2013
Institución:
Universidad Industrial de Santander
Repositorio:
Repositorio UIS
Idioma:
spa
OAI Identifier:
oai:noesis.uis.edu.co:20.500.14071/29773
Acceso en línea:
https://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/29773
https://noesis.uis.edu.co
Palabra clave:
Calb
Inmovilización
Modificación Química
Modulación De Propiedades Biocataliticas
Calb
Inmovilización
Modificación Química
Modulación De Propiedades Biocataliticas
Rights
License
Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
Description
Summary:La Lipasa B de Cándida antárctica (CALB) es una de las enzimas más utilizadas en biocatálisis por su gran especificidad e incluso en ocasiones por su alta regio/enantio selectividad en diversos medios de reacción. Durante la catálisis, las lipasas sufren complejos cambios conformacionales con grandes variaciones alrededor de su centro activo, alterando su estructura entre una forma cerrada e inactiva y una forma abierta y activa. Esta flexibilidad del centro activo de las lipasas ha permitido cambiar dramáticamente su capacidad catalítica a través de diferentes estrategias como la inmovilización y la modificación química. La modificación química de enzimas es una estrategia ampliamente usada en biocatálisis para el diseño de biocatalizadores con propiedades mejoradas. Esta, permite la introducción ilimitada de grupos funcionales modificando masivamente los residuos aminoacídicos externos de la enzima. Además, cuando la modificación química es realizada sobre enzimas inmovilizadas, las ventajas de la modificación aumentan con respecto a la modificación química de moléculas solubles por las facilidades de la fase sólida. En consecuencia, en este trabajo de tesis doctoral, se modificó la superficie enzimática de CALB en fase sólida a través de la introducción de diferentes grupos catiónicos, aniónicos e hidrofóbicos y se estudió el efecto de estas modificaciones sobre la actividad, estabilidad y especificidad de la enzima. Los resultados obtenidos muestra que las modificaciones químicas realizadas sobre CALB permitieron el diseño de una librería de biocatalizadores con propiedades biocatalíticas mejoradas en comparación con la enzima no modificada. En consecuencia, la estrecha interrelación entre la inmovilización y la modificación química constituye una poderosa herramienta para la modulación de las propiedades biocataliticas de las enzimas.