Diseño, síntesis y caracterización de nuevos péptidos análogos de toxinas de venenos de escorpiones con potencial antibiótico frente a escherichia coli 0157:h7 y staphylococcus aureus resistente a la meticilina (sarm)
Las toxinas de escorpiones han sido ampliamente utilizadas en el área de la medicina, no sólo como compuesto biológicos con potencial tóxico, sino que su uso se ha extendido también al tratamiento de múltiples enfermedades. En este trabajo de investigación, se diseñaron cinco péptidos sintéticos bas...
- Autores:
-
Calderon Roa, Ludwing
- Tipo de recurso:
- http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
- Fecha de publicación:
- 2014
- Institución:
- Universidad Industrial de Santander
- Repositorio:
- Repositorio UIS
- Idioma:
- spa
- OAI Identifier:
- oai:noesis.uis.edu.co:20.500.14071/29971
- Palabra clave:
- Actividad Antimicrobiana
Síntesis De Péptidos
Toxinas Escorpión.
Antimicrobial Activity
Synthesis Of Peptides
Scorpion Toxins
- Rights
- License
- Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
id |
UISANTADR2_7e08fc3a46edea4c0eaa0b040a6cdc26 |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:noesis.uis.edu.co:20.500.14071/29971 |
network_acronym_str |
UISANTADR2 |
network_name_str |
Repositorio UIS |
repository_id_str |
|
dc.title.none.fl_str_mv |
Diseño, síntesis y caracterización de nuevos péptidos análogos de toxinas de venenos de escorpiones con potencial antibiótico frente a escherichia coli 0157:h7 y staphylococcus aureus resistente a la meticilina (sarm) |
dc.title.english.none.fl_str_mv |
Preliminary isolation and characterization of type i pks genes in actinomycetes isolated from leaf cutter ants atta cephalotes. |
title |
Diseño, síntesis y caracterización de nuevos péptidos análogos de toxinas de venenos de escorpiones con potencial antibiótico frente a escherichia coli 0157:h7 y staphylococcus aureus resistente a la meticilina (sarm) |
spellingShingle |
Diseño, síntesis y caracterización de nuevos péptidos análogos de toxinas de venenos de escorpiones con potencial antibiótico frente a escherichia coli 0157:h7 y staphylococcus aureus resistente a la meticilina (sarm) Actividad Antimicrobiana Síntesis De Péptidos Toxinas Escorpión. Antimicrobial Activity Synthesis Of Peptides Scorpion Toxins |
title_short |
Diseño, síntesis y caracterización de nuevos péptidos análogos de toxinas de venenos de escorpiones con potencial antibiótico frente a escherichia coli 0157:h7 y staphylococcus aureus resistente a la meticilina (sarm) |
title_full |
Diseño, síntesis y caracterización de nuevos péptidos análogos de toxinas de venenos de escorpiones con potencial antibiótico frente a escherichia coli 0157:h7 y staphylococcus aureus resistente a la meticilina (sarm) |
title_fullStr |
Diseño, síntesis y caracterización de nuevos péptidos análogos de toxinas de venenos de escorpiones con potencial antibiótico frente a escherichia coli 0157:h7 y staphylococcus aureus resistente a la meticilina (sarm) |
title_full_unstemmed |
Diseño, síntesis y caracterización de nuevos péptidos análogos de toxinas de venenos de escorpiones con potencial antibiótico frente a escherichia coli 0157:h7 y staphylococcus aureus resistente a la meticilina (sarm) |
title_sort |
Diseño, síntesis y caracterización de nuevos péptidos análogos de toxinas de venenos de escorpiones con potencial antibiótico frente a escherichia coli 0157:h7 y staphylococcus aureus resistente a la meticilina (sarm) |
dc.creator.fl_str_mv |
Calderon Roa, Ludwing |
dc.contributor.advisor.none.fl_str_mv |
Torres Sáez, Rodrigo Gonzalo |
dc.contributor.author.none.fl_str_mv |
Calderon Roa, Ludwing |
dc.subject.none.fl_str_mv |
Actividad Antimicrobiana Síntesis De Péptidos Toxinas Escorpión. |
topic |
Actividad Antimicrobiana Síntesis De Péptidos Toxinas Escorpión. Antimicrobial Activity Synthesis Of Peptides Scorpion Toxins |
dc.subject.keyword.none.fl_str_mv |
Antimicrobial Activity Synthesis Of Peptides Scorpion Toxins |
description |
Las toxinas de escorpiones han sido ampliamente utilizadas en el área de la medicina, no sólo como compuesto biológicos con potencial tóxico, sino que su uso se ha extendido también al tratamiento de múltiples enfermedades. En este trabajo de investigación, se diseñaron cinco péptidos sintéticos basados en estructuras de toxinas provenientes del veneno de escorpión con potencial antimicrobiano utilizando herramientas bioinformáticas. A continuación, se llevó a cabo la síntesis de péptidos en fase sólida utilizando la metodología de síntesis Fmoc. Los péptidos se desalinizaron y se eliminaron las deleciones mediante cromatografía utilizando las fases estacionarias Sephadex G-10 y Sepac C18. Posteriormente, los péptidos se purificaron por cromatografía líquida en fase reversa (RP-HPLC), y caracterizaron e identificaron por espectrometría de Masas con Desorción-Ionización con Láser asistida por Matriz con detector de tiempo de vuelo (MALDI-TOF/TOF) usando una matriz de -ciano-4-hidroxicinámico (CHA). Finalmente, los péptidos fueron evaluados frente a bacterias patógenas de Escherichia coli O157:H7 y Staphylococcus aureus resistente a meticilina (SARM). En general, los péptidos demostraron propiedades inhibitorias frente a las bacterias patógenas. En consecuencia, los resultados obtenidos en este estudio sugieren que la comunidad de toxinas de escorpiones es extensa, diversa, y constituye una potencial fuente para el desarrollo de nuevos compuestos antimicrobianos. |
publishDate |
2014 |
dc.date.available.none.fl_str_mv |
2014 2024-03-03T20:36:52Z |
dc.date.created.none.fl_str_mv |
2014 |
dc.date.issued.none.fl_str_mv |
2014 |
dc.date.accessioned.none.fl_str_mv |
2024-03-03T20:36:52Z |
dc.type.local.none.fl_str_mv |
Tesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregrado |
dc.type.hasversion.none.fl_str_mv |
http://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f |
dc.type.coar.none.fl_str_mv |
http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce |
format |
http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce |
dc.identifier.uri.none.fl_str_mv |
https://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/29971 |
dc.identifier.instname.none.fl_str_mv |
Universidad Industrial de Santander |
dc.identifier.reponame.none.fl_str_mv |
Universidad Industrial de Santander |
dc.identifier.repourl.none.fl_str_mv |
https://noesis.uis.edu.co |
url |
https://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/29971 https://noesis.uis.edu.co |
identifier_str_mv |
Universidad Industrial de Santander |
dc.language.iso.none.fl_str_mv |
spa |
language |
spa |
dc.rights.none.fl_str_mv |
http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ |
dc.rights.coar.fl_str_mv |
http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 |
dc.rights.license.none.fl_str_mv |
Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0) |
dc.rights.uri.none.fl_str_mv |
http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0 |
dc.rights.creativecommons.none.fl_str_mv |
Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0) |
rights_invalid_str_mv |
Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0) http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0 Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0) http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 |
dc.format.mimetype.none.fl_str_mv |
application/pdf |
dc.publisher.none.fl_str_mv |
Universidad Industrial de Santander |
dc.publisher.faculty.none.fl_str_mv |
Facultad de Ciencias |
dc.publisher.program.none.fl_str_mv |
Química |
dc.publisher.school.none.fl_str_mv |
Escuela de Química |
publisher.none.fl_str_mv |
Universidad Industrial de Santander |
institution |
Universidad Industrial de Santander |
bitstream.url.fl_str_mv |
https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/fdd03915-8ad4-432c-ac62-00435335cd82/download https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/22fd8f52-a15b-4c71-91ed-8451499d0c53/download https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/7cdbfeaa-f538-401c-a473-07701e5f9b44/download |
bitstream.checksum.fl_str_mv |
5d484224a9cd3a832cea287aed071461 39a80f3c0177157d2c6592de7cab5563 e750c22f6637abdf483296f6be508580 |
bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv |
MD5 MD5 MD5 |
repository.name.fl_str_mv |
DSpace at UIS |
repository.mail.fl_str_mv |
noesis@uis.edu.co |
_version_ |
1814095224755978240 |
spelling |
Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional (CC BY-NC-ND 4.0)http://purl.org/coar/access_right/c_abf2Torres Sáez, Rodrigo GonzaloCalderon Roa, Ludwing2024-03-03T20:36:52Z20142024-03-03T20:36:52Z20142014https://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/29971Universidad Industrial de SantanderUniversidad Industrial de Santanderhttps://noesis.uis.edu.coLas toxinas de escorpiones han sido ampliamente utilizadas en el área de la medicina, no sólo como compuesto biológicos con potencial tóxico, sino que su uso se ha extendido también al tratamiento de múltiples enfermedades. En este trabajo de investigación, se diseñaron cinco péptidos sintéticos basados en estructuras de toxinas provenientes del veneno de escorpión con potencial antimicrobiano utilizando herramientas bioinformáticas. A continuación, se llevó a cabo la síntesis de péptidos en fase sólida utilizando la metodología de síntesis Fmoc. Los péptidos se desalinizaron y se eliminaron las deleciones mediante cromatografía utilizando las fases estacionarias Sephadex G-10 y Sepac C18. Posteriormente, los péptidos se purificaron por cromatografía líquida en fase reversa (RP-HPLC), y caracterizaron e identificaron por espectrometría de Masas con Desorción-Ionización con Láser asistida por Matriz con detector de tiempo de vuelo (MALDI-TOF/TOF) usando una matriz de -ciano-4-hidroxicinámico (CHA). Finalmente, los péptidos fueron evaluados frente a bacterias patógenas de Escherichia coli O157:H7 y Staphylococcus aureus resistente a meticilina (SARM). En general, los péptidos demostraron propiedades inhibitorias frente a las bacterias patógenas. En consecuencia, los resultados obtenidos en este estudio sugieren que la comunidad de toxinas de escorpiones es extensa, diversa, y constituye una potencial fuente para el desarrollo de nuevos compuestos antimicrobianos.PregradoQuímicoToxins from scorpions have been widely utilized in medicine area, not only as compounds with toxic potential, if not its use has been also extended to treatment of several diseases. In this research work, five peptides based on toxin structures from scorpion venom with antimicrobial potential were designed using bioinformatics tools. Then, peptide synthesis by solid phase chemistry was carried out using Fmac synthesis methodology. Synthesized peptides were desalted and deletions were eliminated through chromatography using Sephadex G-10 and Sepac C18. Subsequently, peptides were purified by reverse phase-liquid chromatography (RP-HPLC), characterized and identified by Mass Spectrometry with Matrix Assisted Laser Desorption-Ionization with time of flight detector (MALDI-TOF/TOF) using -ciano-4-hydroxycinnamic acid (CHA) as matrix. Finally, peptides were evaluated against pathogen bacteria Escherichia coli O157:H7 and Methicillin resistant Staphylococcus aureus (MRSA). In general, these peptides demonstrated inhibitory properties again pathogen bacteria. In consequence, obtained results in this study suggest that scorpion toxin community is extensive, different and constitutes a potential source for development of new antimicrobial compounds.application/pdfspaUniversidad Industrial de SantanderFacultad de CienciasQuímicaEscuela de QuímicaActividad AntimicrobianaSíntesis De PéptidosToxinas Escorpión.Antimicrobial ActivitySynthesis Of PeptidesScorpion ToxinsDiseño, síntesis y caracterización de nuevos péptidos análogos de toxinas de venenos de escorpiones con potencial antibiótico frente a escherichia coli 0157:h7 y staphylococcus aureus resistente a la meticilina (sarm)Preliminary isolation and characterization of type i pks genes in actinomycetes isolated from leaf cutter ants atta cephalotes.Tesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregradohttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1fhttp://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcceORIGINALCarta de autorización.pdfapplication/pdf508836https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/fdd03915-8ad4-432c-ac62-00435335cd82/download5d484224a9cd3a832cea287aed071461MD51Documento.pdfapplication/pdf3195145https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/22fd8f52-a15b-4c71-91ed-8451499d0c53/download39a80f3c0177157d2c6592de7cab5563MD52Nota de proyecto.pdfapplication/pdf282521https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/7cdbfeaa-f538-401c-a473-07701e5f9b44/downloade750c22f6637abdf483296f6be508580MD5320.500.14071/29971oai:noesis.uis.edu.co:20.500.14071/299712024-03-03 15:36:52.735http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/open.accesshttps://noesis.uis.edu.coDSpace at UISnoesis@uis.edu.co |