Biosíntesis de enzimas celulíticas a partir de actinomicetos oxigénicos autóctonos utilizando la técnica de fermentación en sustrato sólido
En este trabajo de investigación se evaluó la producción de enzimas celulolíticas durante la degradación de lignocelulosa por actinomicetos nativos oxigénicos en fermentación sobre sustrato sólido. Se aislaron 18 cepas de actinomicetos a partir de 5 muestras de suelo, y de abono del municipio de Oca...
- Autores:
-
García Gentil, Lesly Johanna
- Tipo de recurso:
- http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
- Fecha de publicación:
- 2013
- Institución:
- Universidad Industrial de Santander
- Repositorio:
- Repositorio UIS
- Idioma:
- spa
- OAI Identifier:
- oai:noesis.uis.edu.co:20.500.14071/29619
- Palabra clave:
- Fermentación Sobre Sustrato Sólido
Sustrato Lignocelulósico
Streptomyces Sp.
Endoglucanasa
Exoglucanasa
Glucosidasa
Endoxilanasa.
Solid Substrate Fermentation
Lignocellulosic Substrate
Streptomyces Sp.
Endoglucanase
Exoglucanase
Glucosidase
Endoxylanase.
- Rights
- License
- Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
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Cellulolytic enzymes ' biosynthesis from native oxygenic actinomycetes technique using solid substrate fermentation |
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Biosíntesis de enzimas celulíticas a partir de actinomicetos oxigénicos autóctonos utilizando la técnica de fermentación en sustrato sólido Fermentación Sobre Sustrato Sólido Sustrato Lignocelulósico Streptomyces Sp. Endoglucanasa Exoglucanasa Glucosidasa Endoxilanasa. Solid Substrate Fermentation Lignocellulosic Substrate Streptomyces Sp. Endoglucanase Exoglucanase Glucosidase Endoxylanase. |
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En este trabajo de investigación se evaluó la producción de enzimas celulolíticas durante la degradación de lignocelulosa por actinomicetos nativos oxigénicos en fermentación sobre sustrato sólido. Se aislaron 18 cepas de actinomicetos a partir de 5 muestras de suelo, y de abono del municipio de Ocaña, Norte de Santander. Las cepas fueron evaluadas en su capacidad celulolítica de forma cualitativa. Se identificó como Streptomyces sp. AO12, la cepa seleccionada como mejor degradadora de lignocelulosa. En los ensayos de fermentación sobre sustrato sólido con Streptomyces sp. AO12, se determinó la cantidad de proteína extracelular, azúcares reductores y la actividad de las enzimas endoglucanasa, exoglucanasa, glucosidasa y endoxilanasa utilizando raquis de palma, bagazo de caña y salvado de trigo. En el sustrato salvado de trigo y raquis de palma se presentó una mayor actividad de la enzima endoxilanasa con 7,9 (U/ml) y 0,8 (U/ml) respectivamente. En el sustrato bagazo de caña se obtuvo una mayor actividad de la enzima endoglucanasa con 0,05 (U/ml). Se observó mayores valores de actividad específica de endoglucanasa (6,9 U/g de sustrato), exoglucanasa (0,7 U/g de sustrato), glucosidasa (0,8 U/g de sustrato) y endoxilanasa (47,9 U/g de sustrato) en salvado de trigo, comparado con bagazo de caña y raquis de palma. Se observó que las productividades específicas más altas se presentan en el residuo salvado de trigo, presentándose la máxima en endoxilanasa. Se presenta un mayor rendimiento de formación de proteína por sustrato en el salvado de trigo. La enzima endoxilanasa presentó los mejores valores de actividad enzimática, actividad específica (AE), productividad específica (q) y rendimiento de formación de proteína por sustrato (Ypys) para Streptomyces sp. AO12 en fermentación en estado sólido con salvado de trigo y raquis de palma como fuente de carbono. El salvado de trigo fue el mejor sustrato para la producción de las enzimas celulasas y endoxilanasa. Las actividades enzimáticas de endoxilanasa, endoglucanasa, exoglucanasa y glucosidasa, varían significativamente dependiendo de los sustratos lignocelulósicos utilizados como fuente de carbono. |
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AO12, la cepa seleccionada como mejor degradadora de lignocelulosa. En los ensayos de fermentación sobre sustrato sólido con Streptomyces sp. AO12, se determinó la cantidad de proteína extracelular, azúcares reductores y la actividad de las enzimas endoglucanasa, exoglucanasa, glucosidasa y endoxilanasa utilizando raquis de palma, bagazo de caña y salvado de trigo. En el sustrato salvado de trigo y raquis de palma se presentó una mayor actividad de la enzima endoxilanasa con 7,9 (U/ml) y 0,8 (U/ml) respectivamente. En el sustrato bagazo de caña se obtuvo una mayor actividad de la enzima endoglucanasa con 0,05 (U/ml). Se observó mayores valores de actividad específica de endoglucanasa (6,9 U/g de sustrato), exoglucanasa (0,7 U/g de sustrato), glucosidasa (0,8 U/g de sustrato) y endoxilanasa (47,9 U/g de sustrato) en salvado de trigo, comparado con bagazo de caña y raquis de palma. Se observó que las productividades específicas más altas se presentan en el residuo salvado de trigo, presentándose la máxima en endoxilanasa. Se presenta un mayor rendimiento de formación de proteína por sustrato en el salvado de trigo. La enzima endoxilanasa presentó los mejores valores de actividad enzimática, actividad específica (AE), productividad específica (q) y rendimiento de formación de proteína por sustrato (Ypys) para Streptomyces sp. AO12 en fermentación en estado sólido con salvado de trigo y raquis de palma como fuente de carbono. El salvado de trigo fue el mejor sustrato para la producción de las enzimas celulasas y endoxilanasa. Las actividades enzimáticas de endoxilanasa, endoglucanasa, exoglucanasa y glucosidasa, varían significativamente dependiendo de los sustratos lignocelulósicos utilizados como fuente de carbono.PregradoBiólogoIn this research we evaluated the production of cellulolytic enzymes during lignocellulose degradation by native oxygenic fermenting actinomycetes on solid substrate. We isolated 18 strains of actinomycetes from 5 soil samples, and for payment of the municipality of Ocafha, Norte de Santander. The strains were evaluated on their ability cellulolytic qualitatively. It was identified as Streptomyces sp. AQ12, selected as the best strain lignocellulose degrading. In tests on solid substrate fermentation with Streptomyces sp. AO12, we determined the amount of extracellular protein, reducing sugars and the activity of enzymes endoglucanase, exoglucanase, glucosidase and endoxylanase using palm rachis, bagasse and wheat bran. In the substrate wheat bran and palm rachis showed higher endoxylanase enzyme activity with 7.9 (U/ml) and 0.8 (U/ml) respectively. The bagasse substrate obtained higher activity of endoglucanase enzyme with 0.05 (U/ml). Higher values observed endoglucanase specific activity (6.9 U/g substrate), exoglucanase (0,7 U/g substrate), glucosidase (0.8 U/g substrate) and endoxylanase (47.9 U/g substrate) in bran wheat compared to bagasse and palm rachis. It was observed that the higher specific productivities are shown in wheat bran residue, presenting the maximum endoxylanase. You have a higher yield per substrate protein formation in wheat bran. The endoxylanase enzyme showed the best values of enzyme activity, specific activity (AE), specific productivity (q,) and training performance of protein per substrate (Y,/.) for Streptomyces sp. AO12 in solid state fermentation with wheat bran and palm rachis as a carbón source. Wheat bran the best substrate for the production of cellulase enzymes and endoxylanase. Endoxylanase enzyme activities, endoglucanase, exoglucanase and glucosidase vary significantly depending on lignocellulosic substrates used as carbón source.application/pdfspaUniversidad Industrial de SantanderFacultad de CienciasBiologíaEscuela de BiologíaFermentación Sobre Sustrato SólidoSustrato LignocelulósicoStreptomyces Sp.EndoglucanasaExoglucanasaGlucosidasaEndoxilanasa.Solid Substrate FermentationLignocellulosic SubstrateStreptomyces Sp.EndoglucanaseExoglucanaseGlucosidaseEndoxylanase.Biosíntesis de enzimas celulíticas a partir de actinomicetos oxigénicos autóctonos utilizando la técnica de fermentación en sustrato sólidoCellulolytic enzymes ' biosynthesis from native oxygenic actinomycetes technique using solid substrate fermentationTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregradohttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1fhttp://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcceORIGINALCarta de autorización.pdfapplication/pdf239039https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/d614c41e-63c1-4cf7-9b3e-85a9c2cd8dab/download15baa29c4c0833073f036b7f2bafaa3bMD51Documento.pdfapplication/pdf4236616https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/5843e5cd-1040-4cd8-9152-e72391cc5d61/download08dd5079f53ea763abf46546bf41f809MD52Nota de proyecto.pdfapplication/pdf597610https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/aa310d1a-4147-4fda-9dbb-25ee28489c72/download72067230147e576dff17d8198e32d24fMD5320.500.14071/29619oai:noesis.uis.edu.co:20.500.14071/296192024-03-03 15:14:03.98http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/open.accesshttps://noesis.uis.edu.coDSpace at UISnoesis@uis.edu.co |