Historia evolutiva de la ceruloplasmina a partir de una multicobre oxidasa ancestral de 6 dominios

La evolución de la estructura de los genes ha sido materia de discusión entre los biólogos moleculares, asunto que permanece poco entendido en la actualidad (Roy et al., 2006). Casos concretos como la evolución de las MCOs ha dejado abierto la discusión de los modelos evolutivos que podrían explicar...

Full description

Autores:
Beltran Triana, Isabella
Tipo de recurso:
http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
Fecha de publicación:
2018
Institución:
Universidad Industrial de Santander
Repositorio:
Repositorio UIS
Idioma:
spa
OAI Identifier:
oai:noesis.uis.edu.co:20.500.14071/37896
Acceso en línea:
https://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/37896
https://noesis.uis.edu.co
Palabra clave:
Ceruloplasmina
Evolución
Intrones
Exones
Oxidasa Multicobre.
Evolution
Ceruloplasmin
Introns
Exons
Multicopper Oxidase.
Rights
License
Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0)
Description
Summary:La evolución de la estructura de los genes ha sido materia de discusión entre los biólogos moleculares, asunto que permanece poco entendido en la actualidad (Roy et al., 2006). Casos concretos como la evolución de las MCOs ha dejado abierto la discusión de los modelos evolutivos que podrían explicar su historia (Vasin et al., 2013). Tal es el caso de la ceruloplasmina que, a partir de los análisis estructurales de la proteína, homología intra-dominio y análisis filogenéticos de los dominios, se ha sugerido un origen a partir de una sucesión duplicación de dominios cupredoxina (Terzulli et al., 2009; Murphy et al., 1984). No obstante, nuestras reconstrucciones de la estructura del gen y las relaciones filogenéticas revelan una amplia dinámica de inserciones y deleciones de intrones a lo largo de la historia evolutiva de eucariotas, los cuales han contribuido a la organización génica de la familia de las MCOs. El gen de la ceruloplasmina surge a partir de un dominio cupredoxina ancestral que sufre repetidas duplicaciones, permitiendo la formación de otras proteínas de 2 y 3 dominios.