Desarrollo de nuevos soportes epóxido multifuncionales para la inmovilización de cándida antárctica b. resolución cinética de (+) propranolol

Los soportes activados con grupos epóxido son capaces de reaccionar químicamente con los grupos nucleófilos que se encuentran en la superficie de las proteínas: lisina, histidina, cisteína, tirosina, etc. Además, los grupos epóxidos son elevadamente estables a diferentes valores de pH. Estas propiedades permiten obtener una unión covalente intensa entre la proteína y el soporte. La preparación de diferentes soportes epóxidos modificados parcialmente se llevó a cabo en esta investigación con el fin de inmovilizar la enzima lipásica de origen bacteriano. Candida antarctica B purificada en octil-agarosa. Esta enzima fue inmovilizada covalentemente en los diferentes soportes epóxido (soporte epóxido comercial, soporte comercial epóxido-etilendiamina, soporte epóxido comercial-iminodiacético, soporte epóxido comercial-iminodiacético-quelato de Cobre). Estos derivados inmovilizados fueron utilizados bajo diferentes condiciones (valores de pH entre 4 y 10 y fuerza iónica entre 5 y 1000mM) en la resolución cinética del éster del (R,S)- Propanolol; ya que la síntesis de este compuesto enantioméricamente puro es de interés industrial ya que es uno de los fármacos más utilizados a nivel mundial para enfermedades de tipo cardiovascular. Se comprobó que las diferentes propiedades catalíticas del derivado inmovilizado (actividad, especificidad y enantioselectividad), dependen particularmente del tipo de soporte utilizado en la inmovilización. Por ejemplo, el soporte epóxido comercial fue el más estable en el preparado a pH 4 y 7; mientras a pH 10, el más estable fue el epóxido-etilendiamino. Aun mas interesante es el hecho de que la enantioselectividad (E) y el exceso enantiomérico (ee), también dependían fuertemente del derivado inmovilizado y las condiciones empleadas. Todos los derivados inmovilizados preparados fueron R selectivos para la resolución cinética del (R/S)- Propanolol y la inmovilización con soportes epóxido multifuncionales permitió encontrar el catalizador con mayor enantioselectividad (E= y ees=96)

• Autores: Ariza Villamil, Cesar
• Tipo de recurso: http://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcce
• Fecha de publicación: 2009
• Institución: Universidad Industrial de Santander
• Repositorio: Repositorio UIS
• Idioma: spa
• OAI Identifier: oai:noesis.uis.edu.co:20.500.14071/23059
• Acceso en línea: https://noesis.uis.edu.co/handle/20.500.14071/23059; https://noesis.uis.edu.co
• Palabra clave: Lipasa CAL-B; Inmovilización enzimática. soportes epóxidos; Resolución cinética; (R/S) Propranolol; CAL-B Lipase; Enzymatic immobilization; Epoxi supports; Kinecetic resolution; (R/S)-Propranolol
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