Relaciones estructurales y funciones en eucariotas, del dominio vsr-specific domain de la familia de receptores vacuolares vegetales vsr

El sorting de proteínas se entiende como el proceso de selección y direccionamiento de proteínas a un determinado destino, ya sea hacia los lisosomas, las vacuolas, o la membrana celular. La BP-80 es la proteína arquetipo de la familia de receptores para el sorting vacuolar en plantas. Esta proteína...

Full description

Autores:
Blanco Diaz, Mavi Johanna
Tipo de recurso:
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Fecha de publicación:
2010
Institución:
Universidad Industrial de Santander
Repositorio:
Repositorio UIS
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OAI Identifier:
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Acceso en línea:
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Palabra clave:
Sorting
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License
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description El sorting de proteínas se entiende como el proceso de selección y direccionamiento de proteínas a un determinado destino, ya sea hacia los lisosomas, las vacuolas, o la membrana celular. La BP-80 es la proteína arquetipo de la familia de receptores para el sorting vacuolar en plantas. Esta proteína presenta en su región N-terminal: un péptido señal, un dominio PA (asociado a proteasas) y un dominio centrVSR specific domain-terminal presenta: tres repeticiones tipo EGF (factor de crecimiento epidérmico), un dominio transmembranal y por ultimo una corta cola citoplasmática. Homólogos de este tipo de receptor se han encontrado en angiospermas, gimnospermas, briofitos y algas verdes. En los VSRs vegetales (BP-80) se ha propuesto, un sitio especifico de unión a ligandos establecido entre el domino PA y el dominio central; mientras que, el sitio no especifico de unión a ligandos se hallaría entre el dominio central y las repeticiones EGF, pero la estructura y VSR specific domain no han sido esclarecidas. En el presente estudio se realizo el análisis de clusters hidrofóbicos con el fin de obtener información acerca de la estructura y función del VSR specific domain. Según los resultados obtenidos se propone: a. La conservación del VSR specific domain en el linaje viridiplantae. b. El posible origen procariota del VSR specific domain. c. Que la estructura del VSR specific domain esta posiblemente constituida por -propellers. d. Clasificar al VSR specific domain como un posible dominio Vps10p vegetal. e. Que la región comprendida entre el a.a. 160 al 305 en el VSR specific domain, podría ser un sitio importante de unión a ligandos f. Los VSRs vegetales como posibles ortólogos de la familia Vps10p-D en mamíferos y levaduras.
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Esta proteína presenta en su región N-terminal: un péptido señal, un dominio PA (asociado a proteasas) y un dominio centrVSR specific domain-terminal presenta: tres repeticiones tipo EGF (factor de crecimiento epidérmico), un dominio transmembranal y por ultimo una corta cola citoplasmática. Homólogos de este tipo de receptor se han encontrado en angiospermas, gimnospermas, briofitos y algas verdes. En los VSRs vegetales (BP-80) se ha propuesto, un sitio especifico de unión a ligandos establecido entre el domino PA y el dominio central; mientras que, el sitio no especifico de unión a ligandos se hallaría entre el dominio central y las repeticiones EGF, pero la estructura y VSR specific domain no han sido esclarecidas. En el presente estudio se realizo el análisis de clusters hidrofóbicos con el fin de obtener información acerca de la estructura y función del VSR specific domain. Según los resultados obtenidos se propone: a. La conservación del VSR specific domain en el linaje viridiplantae. b. El posible origen procariota del VSR specific domain. c. Que la estructura del VSR specific domain esta posiblemente constituida por -propellers. d. Clasificar al VSR specific domain como un posible dominio Vps10p vegetal. e. Que la región comprendida entre el a.a. 160 al 305 en el VSR specific domain, podría ser un sitio importante de unión a ligandos f. Los VSRs vegetales como posibles ortólogos de la familia Vps10p-D en mamíferos y levaduras.PregradoBiólogoThe sorting of proteins is defined as the selection and routing protein process to a destination, either to the lysosomes, vacuoles, or cell membrane. The BP-80 is the archetypal protein from a receptors family for vacuolar sorting in plants. This protein presents at its N-terminal region: a signal peptide, a PA domain (protease associated) and a central "VSR- specifi domain." Toward its C-terminal dispalys: three EGF-like repetitions (epidermal growth factor), a transmembrane domain and finally a short cytoplasmic tail. Homologues of this kind of receptor have been found in angiosperms, gymnosperms, bryophytes and green algae. In the plant VSRs (BP-80) has been proposed a site-specific ligand binding domain, established between the PA and the central domain, whereas, the ligand binding specific site domain would be found between the central and repetitions EGF, but the structure and function of the central - specific domain " have not been clarified. In the present study was performed hydrophobic cluster analysis in order to obtain information about the structure and function of VSR- specific domain. According to the results is proposed: a. The conservation of VSR- specific domain in the Viridiplantae lineage. b. The possible prokaryotic origin of VSR-specific domain. c. The structure of VSR-specific domain is proposed -propeller fold. d. Classify VSR- specific domain as a potential Vps10p-like domain in plants. e. That the region between the a.a. 160 to 305 in the VSR- specific domain, could be a major site of ligand binding f. The plant VSRs as potential orthologues of Vps10p-D family in mammals and yeast.application/pdfspaUniversidad Industrial de SantanderFacultad de CienciasBiologíaEscuela de BiologíaSortingBp-80Vsr-PropellersVps1Op-DSortingBp-80Vsr-PropellersVps1Op-D.Relaciones estructurales y funciones en eucariotas, del dominio vsr-specific domain de la familia de receptores vacuolares vegetales vsrStructural and functional relationships in eukaryotes of vsr domainspecific domain from plant vacuolar receptor family vsrTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregradohttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1fhttp://purl.org/coar/version/c_b1a7d7d4d402bcceORIGINALCarta de autorización.pdfapplication/pdf323407https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/79de2f9e-a6b1-4d75-ae98-f7ac038d4cc0/downloadfac74e4ad99adb9c90816b4a302685e4MD51Documento.pdfapplication/pdf2921136https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/2a92d423-850c-46d9-ae5a-1d6b672b58a1/download36b478aa230432f3de3a4b1772221845MD52Nota de proyecto.pdfapplication/pdf333684https://noesis.uis.edu.co/bitstreams/229ccad3-4bf8-4733-9c0d-a2c6fcd84d40/downloadc433f90f753ebb74db919ea716ece7a4MD5320.500.14071/24690oai:noesis.uis.edu.co:20.500.14071/246902024-03-03 13:19:40.853http://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/open.accesshttps://noesis.uis.edu.coDSpace at UISnoesis@uis.edu.co