Caracterización preliminar de una Ferredoxina Reductasa Putativa como posible candidata para la actividad de Dihidropirimidina Deshidrogenasa (DHPD) en Oryza Sativa L.

El arroz (Oryza Sativa L) es uno de los cultivos de cereal más consumidos a nivel mundial, siendo una de las fuentes de alimento más importantes (FAO, 2004). Este cultivo suele verse afectado por las diferentes condiciones ambientales generadas por el cambio climático. Una de estas condiciones es la...

Full description

Autores:
Tipo de recurso:
Trabajo de grado de pregrado
Fecha de publicación:
2018
Institución:
Universidad Distrital Francisco José de Caldas
Repositorio:
RIUD: repositorio U. Distrital
Idioma:
spa
OAI Identifier:
oai:repository.udistrital.edu.co:11349/22137
Acceso en línea:
http://hdl.handle.net/11349/22137
Palabra clave:
DHDP
Fruit protein
Dihidropirimidina Deshidrogenasa
Ferredoxina Reductasa
Oryza Sativa L.
Licenciatura en Química - Tesis y disertaciones académicas
Arroz
Pirimidinas
Estrés de la planta
DHPD
Fruit Protein
Dihydropyrimidine Dehydrogenase
Ferredoxin Reductase
Oryza Sativa L.
Rights
License
Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional
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description El arroz (Oryza Sativa L) es uno de los cultivos de cereal más consumidos a nivel mundial, siendo una de las fuentes de alimento más importantes (FAO, 2004). Este cultivo suele verse afectado por las diferentes condiciones ambientales generadas por el cambio climático. Una de estas condiciones es la alta concentración de sales, presentes en el medio de crecimiento de la planta, produciendo diferentes respuestas fisiológicas y bioquímicas, como mecanismos de tolerancia a estas condiciones adversas.En 2009, Liu y colaboradores mostraron que una de las enzimas involucradas en la resistencia al estrés por salinidad es Dihidropirimidina Deshidrogenasa (DHPD), de la vía de degradación de pirimidinas. La secuencia de las DHPDs en mamíferos está constituida por 5 dominios, conteniendo, entre otros, sitios de unión a NADPH, FAD y clústeres Fe/S, encontrados principalmente en el N-Terminal (Dobritzsch et al., 2002). Pero la secuencia de la enzima DHPD en la especie O. sativa es más corta, notándose la falta de estos dominios. Por lo anterior, este trabajo busca obtener la Ferredoxina Reductasa Putativa “Fruit Protein” como posible candidata a la subunidad complementaria de OsDHPD, ya que presenta sitios de unión a NADPH y FAD. Por otra parte, se buscó estandarizar las condiciones óptimas de crecimiento de arroz hasta el estado de plántula a los 17 días post-germinación, con el fin de exponer diferentes variedades a estrés por salinindad.
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La secuencia de las DHPDs en mamíferos está constituida por 5 dominios, conteniendo, entre otros, sitios de unión a NADPH, FAD y clústeres Fe/S, encontrados principalmente en el N-Terminal (Dobritzsch et al., 2002). Pero la secuencia de la enzima DHPD en la especie O. sativa es más corta, notándose la falta de estos dominios. Por lo anterior, este trabajo busca obtener la Ferredoxina Reductasa Putativa “Fruit Protein” como posible candidata a la subunidad complementaria de OsDHPD, ya que presenta sitios de unión a NADPH y FAD. Por otra parte, se buscó estandarizar las condiciones óptimas de crecimiento de arroz hasta el estado de plántula a los 17 días post-germinación, con el fin de exponer diferentes variedades a estrés por salinindad.Rice (Oryza sativa L) is one of the most consumed cereal crops worldwide, being one of the most important food sources (FAO, 2004). This crop is often affected by the different environmental conditions generated by climate change. One of these conditions is the high concentration of salts, present in the growth medium of the plant, producing different physiological and biochemical responses, as mechanisms of tolerance to these adverse conditions. In 2009, Liu and collaborators showed that one of the enzymes involved in resistance to stress by salinity is Dihydropyrimidine Dehydrogenase (DHPD), from the degradation pathway of pyrimidines. The sequence of the DHPDs in mammals is constituted by 5 domains, containing, among others, NADPH, FAD binding sites and Fe/S clusters, found mainly in the N-Terminal (Dobritzsch et al., 2002). But the sequence of the DHPD enzyme in the O. sativa species is shorter, noting the lack of these domains. Therefore, this work seeks to obtain the putative ferredoxin reductase "Fruit Protein" as a possible candidate to the complementary subunit of OsDHPD, since it presents NADPH and FAD binding sites. On the other hand, it was sought to standardize the optimum conditions of rice growth up to the state of seedling at 17 days post-germination, in order to expose different varieties to stress by salts.pdfspaAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacionalhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/Restringido (Solo Referencia)http://purl.org/coar/access_right/c_16ecDHDPFruit proteinDihidropirimidina DeshidrogenasaFerredoxina ReductasaOryza Sativa L.Licenciatura en Química - Tesis y disertaciones académicasArrozPirimidinasEstrés de la plantaDHPDFruit ProteinDihydropyrimidine DehydrogenaseFerredoxin ReductaseOryza Sativa L.Caracterización preliminar de una Ferredoxina Reductasa Putativa como posible candidata para la actividad de Dihidropirimidina Deshidrogenasa (DHPD) en Oryza Sativa L.Preliminary characterization of a Putative Reductase Ferredoxin as a possible candidate for Dihydropyrimidine Dehydrogenase Activity (DHPD) in Oryza Sativa L.Investigación-Innovacióninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesishttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1fTHUMBNAILHomezChavesPaulaDaniela2018.pdf.jpgHomezChavesPaulaDaniela2018.pdf.jpgIM Thumbnailimage/jpeg5499http://repository.udistrital.edu.co/bitstream/11349/22137/6/HomezChavesPaulaDaniela2018.pdf.jpgea6b0f014fbcaa8408eaadd823d164c2MD56open accessORIGINALHomezChavesPaulaDaniela2018.pdfHomezChavesPaulaDaniela2018.pdfTrabajo de gradoapplication/pdf2757071http://repository.udistrital.edu.co/bitstream/11349/22137/1/HomezChavesPaulaDaniela2018.pdf8293dfb2a42ccdb888c900ac49f96f16MD51metadata only accessCC-LICENSElicense_urllicense_urltext/plain; charset=utf-849http://repository.udistrital.edu.co/bitstream/11349/22137/2/license_url4afdbb8c545fd630ea7db775da747b2fMD52open accesslicense_textlicense_texttext/html; charset=utf-80http://repository.udistrital.edu.co/bitstream/11349/22137/3/license_textd41d8cd98f00b204e9800998ecf8427eMD53open accesslicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; 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