Evaluación in-silico de la enzima α 1,6 - manosiltransferasa de la levadura Komagataella phaffii y cuatro de sus mutantes
Este trabajo abordó dos aspectos importantes de la proteína α 1,6 – manosiltransferasa. Uno de ellos es la propuesta del mecanismo de acción de esta enzima, a partir de las asociaciones con proteínas funcionalmente similares descritas como glicosiltransferasas de Leloir. La propuesta del mecanismo e...
- Autores:
- Tipo de recurso:
- Trabajo de grado de pregrado
- Fecha de publicación:
- 2021
- Institución:
- Universidad Distrital Francisco José de Caldas
- Repositorio:
- RIUD: repositorio U. Distrital
- Idioma:
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- OAI Identifier:
- oai:repository.udistrital.edu.co:11349/26771
- Acceso en línea:
- http://hdl.handle.net/11349/26771
- Palabra clave:
- Komagataella phaffii
α 1,6 - manosiltransferasa
Docking
Glicosiltranferasa
Evolución
Hipermanosilación
Licenciatura en Química - Tesis y Disertaciones Académicas
Enzimas - Análisis
Glucosiltransferasa - Propiedades
α 1,6 - manosiltransferasa
Komagataella phaffii
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Glycosyltransferase
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In-silico evaluation of the enzyme α 1,6 - mannosyltransferase from the yeast Komagataella phaffii and four of its mutants |
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Komagataella phaffii α 1,6 - manosiltransferasa Docking Glicosiltranferasa Evolución Hipermanosilación Licenciatura en Química - Tesis y Disertaciones Académicas Enzimas - Análisis Glucosiltransferasa - Propiedades α 1,6 - manosiltransferasa Komagataella phaffii α 1,6 - mannosyltransferase Docking Glycosyltransferase Evolution Hypermanysylation |
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Este trabajo abordó dos aspectos importantes de la proteína α 1,6 – manosiltransferasa. Uno de ellos es la propuesta del mecanismo de acción de esta enzima, a partir de las asociaciones con proteínas funcionalmente similares descritas como glicosiltransferasas de Leloir. La propuesta del mecanismo enzimático es de considerable importancia debido a que no se ha descrito en la actualidad, y que, por el tipo de enzima es un blanco de interés a nivel biotecnológico para la modificación de rutas de glicosilación en eucariotas. El segundo aspecto relevante del trabajo es la relación que se encuentra entre esta proteína y otras glicosiltransferasas homólogas que conservan el motivo D-x-D, descrito previamente como el sitio activo de estas proteínas. En este trabajo también se logró identificar un motivo altamente conservado en las secuencias analizadas (GG-x-Y), el cual antecede el motivo D-x-D. Adicionalmente se hallan otros motivos conservados que sugieren la especialización funcional de la proteína, en los diferentes grupos taxonómicos. Este hallazgo es importante para el estudio de la función de proteínas catalogadas como glicosiltransferasas que se encuentran en procariotas y que podrían ser blancos importantes para el proceso de invasión de organismos patógenos. |
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Peña Prieto, Luis Eduardowill be generated::orcid::0000-0002-0565-3372600Rodríguez, Edwin AlexanderRamirez, Yaritza Johanna2021-10-06T15:47:17Z2021-10-06T15:47:17Z2021-05-21http://hdl.handle.net/11349/26771Este trabajo abordó dos aspectos importantes de la proteína α 1,6 – manosiltransferasa. Uno de ellos es la propuesta del mecanismo de acción de esta enzima, a partir de las asociaciones con proteínas funcionalmente similares descritas como glicosiltransferasas de Leloir. La propuesta del mecanismo enzimático es de considerable importancia debido a que no se ha descrito en la actualidad, y que, por el tipo de enzima es un blanco de interés a nivel biotecnológico para la modificación de rutas de glicosilación en eucariotas. El segundo aspecto relevante del trabajo es la relación que se encuentra entre esta proteína y otras glicosiltransferasas homólogas que conservan el motivo D-x-D, descrito previamente como el sitio activo de estas proteínas. En este trabajo también se logró identificar un motivo altamente conservado en las secuencias analizadas (GG-x-Y), el cual antecede el motivo D-x-D. Adicionalmente se hallan otros motivos conservados que sugieren la especialización funcional de la proteína, en los diferentes grupos taxonómicos. Este hallazgo es importante para el estudio de la función de proteínas catalogadas como glicosiltransferasas que se encuentran en procariotas y que podrían ser blancos importantes para el proceso de invasión de organismos patógenos.This work addressed two important aspects of the α 1,6-mannosyltransferase protein. One of them is the proposed mechanism of action of this enzyme, based on the associations with functionally similar proteins described as Leloir glycosyltransferases. The proposal of the enzymatic mechanism is of considerable importance because it has not been described at present, and that, due to the type of enzyme, it is a target of interest at the biotechnological level for the modification of glycosylation pathways in eukaryotes. The second relevant aspect of the work is the relationship found between this protein and other homologous glycosyltransferases that conserve the D-x-D motif, previously described as the active site of these proteins. In this work, it was also possible to identify a highly conserved motif in the analyzed sequences (GG-x-Y), which precedes the D-x-D motif. Additionally, other conserved motifs are found that suggest the functional specialization of the protein, in the different taxonomic groups. This finding is important for the study of the function of proteins classified as glycosyltransferases found in prokaryotes and that could be important targets for the invasion process of pathogenic organisms.pdfspaAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacionalhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/Restringido (Solo Referencia)http://purl.org/coar/access_right/c_16ecKomagataella phaffiiα 1,6 - manosiltransferasaDockingGlicosiltranferasaEvoluciónHipermanosilaciónLicenciatura en Química - Tesis y Disertaciones AcadémicasEnzimas - AnálisisGlucosiltransferasa - Propiedadesα 1,6 - manosiltransferasaKomagataella phaffiiα 1,6 - mannosyltransferaseDockingGlycosyltransferaseEvolutionHypermanysylationEvaluación in-silico de la enzima α 1,6 - manosiltransferasa de la levadura Komagataella phaffii y cuatro de sus mutantesIn-silico evaluation of the enzyme α 1,6 - mannosyltransferase from the yeast Komagataella phaffii and four of its mutantsInvestigación-Innovacióninfo:eu-repo/semantics/bachelorThesishttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1fLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-87167http://repository.udistrital.edu.co/bitstream/11349/26771/6/license.txt997daf6c648c962d566d7b082dac908dMD56open accessORIGINALRamirezPinedaYaritzaJohanna2021.Evaluación in-silico de la enzima α 1,6 - manosiltransferasa de la levadura Komagataella phaffii y cuatro de sus mutantes.pdfRamirezPinedaYaritzaJohanna2021.Evaluación in-silico de la enzima α 1,6 - manosiltransferasa de la levadura Komagataella phaffii y cuatro de sus mutantes.pdfRamirezPinedaYaritzaJohanna2021.Evaluación in-silico de la enzima α 1,6 - manosiltransferasa de la levadura Komagataella phaffii y cuatro de sus 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