Análisis del perfil protéico de aislamientos clínicos de Candidad guilliermondii sensibles y resistentes al fluconazol

RESUMEN: Objetivo. El objetivo del estudio fue identificar posibles cambios en el perfil proteico de dos aislamientos clínicos de Candida guilliermondii, uno sensible y otro resistente al fluconazol, con el fin de discriminar las proteínas expresadas diferencialmente en relación con la resistencia a...

Full description

Autores:
García Cepero, Ana María
Gómez Bermudez, Salvador José
García Blanco, Sandra Milena
De Bedout Gómez, Catalina
Tipo de recurso:
Article of journal
Fecha de publicación:
2011
Institución:
Universidad de Antioquia
Repositorio:
Repositorio UdeA
Idioma:
spa
OAI Identifier:
oai:bibliotecadigital.udea.edu.co:10495/29800
Acceso en línea:
https://hdl.handle.net/10495/29800
https://www.revistainfectio.org/index.php/infectio/article/view/4
Palabra clave:
Candida
Fluconazol
Fluconazole
Antifúngicos
Antifungal Agents
Proteínas
Proteins
Electroforesis
Electrophoresis
Electroforesis en Gel de Poliacrilamida
Electrophoresis, Polyacrylamide Gel
Rights
openAccess
License
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/co/
id UDEA2_d5c8c52c52232dcd8fdc1774efe26f73
oai_identifier_str oai:bibliotecadigital.udea.edu.co:10495/29800
network_acronym_str UDEA2
network_name_str Repositorio UdeA
repository_id_str
dc.title.spa.fl_str_mv Análisis del perfil protéico de aislamientos clínicos de Candidad guilliermondii sensibles y resistentes al fluconazol
title Análisis del perfil protéico de aislamientos clínicos de Candidad guilliermondii sensibles y resistentes al fluconazol
spellingShingle Análisis del perfil protéico de aislamientos clínicos de Candidad guilliermondii sensibles y resistentes al fluconazol
Candida
Fluconazol
Fluconazole
Antifúngicos
Antifungal Agents
Proteínas
Proteins
Electroforesis
Electrophoresis
Electroforesis en Gel de Poliacrilamida
Electrophoresis, Polyacrylamide Gel
title_short Análisis del perfil protéico de aislamientos clínicos de Candidad guilliermondii sensibles y resistentes al fluconazol
title_full Análisis del perfil protéico de aislamientos clínicos de Candidad guilliermondii sensibles y resistentes al fluconazol
title_fullStr Análisis del perfil protéico de aislamientos clínicos de Candidad guilliermondii sensibles y resistentes al fluconazol
title_full_unstemmed Análisis del perfil protéico de aislamientos clínicos de Candidad guilliermondii sensibles y resistentes al fluconazol
title_sort Análisis del perfil protéico de aislamientos clínicos de Candidad guilliermondii sensibles y resistentes al fluconazol
dc.creator.fl_str_mv García Cepero, Ana María
Gómez Bermudez, Salvador José
García Blanco, Sandra Milena
De Bedout Gómez, Catalina
dc.contributor.author.none.fl_str_mv García Cepero, Ana María
Gómez Bermudez, Salvador José
García Blanco, Sandra Milena
De Bedout Gómez, Catalina
dc.subject.decs.none.fl_str_mv Candida
Fluconazol
Fluconazole
Antifúngicos
Antifungal Agents
Proteínas
Proteins
Electroforesis
Electrophoresis
Electroforesis en Gel de Poliacrilamida
Electrophoresis, Polyacrylamide Gel
topic Candida
Fluconazol
Fluconazole
Antifúngicos
Antifungal Agents
Proteínas
Proteins
Electroforesis
Electrophoresis
Electroforesis en Gel de Poliacrilamida
Electrophoresis, Polyacrylamide Gel
description RESUMEN: Objetivo. El objetivo del estudio fue identificar posibles cambios en el perfil proteico de dos aislamientos clínicos de Candida guilliermondii, uno sensible y otro resistente al fluconazol, con el fin de discriminar las proteínas expresadas diferencialmente en relación con la resistencia a este antifúngico. Métodos. Se aislaron fracciones procedentes de extractos proteicos citoplásmicos y de membrana o pared de un aislamiento resistente (CIM >256) y de otro sensible (CIM=4) al fluconazol, analizándolos por electroforesis en gel de poliacrilamida (SDS-PAGE). Resultados. Se identificaron cuatro bandas proteicas presentes en el aislamiento resistente al fluconazol y ausentes en el aislamiento sensible. En el extracto citoplásmico se encontraron tres proteínas, una de 16 kDa, de igual peso molecular a YNK1p (nucleósido difosfato cinasa), otra de 37 kDa de igual peso molecular a HEM13p (coproporfirinógeno III oxidasa) y a ADHp1 (alcohol deshidrogenasa) y una de 45 kDa. En el extracto de membrana o pared se encontró una banda de 25 kDa con peso molecular similar al de la HSP31p (cisteína proteasa). Discusión. Este es el primer estudio de análisis proteico de la resistencia al fluconazol realizado con C. guilliermondii. Se identificaron algunas proteínas posiblemente asociadas con la resistencia a este azol, y se detectaron cuatro bandas expresadas diferencialmente en el aislamiento resistente, tres de ellas correspondientes a proteínas identificadas previamente en otras especies de Candida como relacionadas a resistencia y, la cuarta, una proteína de 45 kDa, no descrita previamente en otros estudios proteómicos realizados en este género; sin embargo, los estudios del análisis del perfil proteico de C. guilliermondii deben continuarse, desarrollando técnicas proteómicas más avanzadas y específicas, como el uso de 2D-DIGE y de espectrometría de masas
publishDate 2011
dc.date.issued.none.fl_str_mv 2011
dc.date.accessioned.none.fl_str_mv 2022-07-19T21:15:26Z
dc.date.available.none.fl_str_mv 2022-07-19T21:15:26Z
dc.type.spa.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
dc.type.coar.fl_str_mv http://purl.org/coar/resource_type/c_2df8fbb1
dc.type.coarversion.fl_str_mv http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
dc.type.hasversion.spa.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.coar.spa.fl_str_mv http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
dc.type.redcol.spa.fl_str_mv http://purl.org/redcol/resource_type/CJournalArticle
dc.type.local.spa.fl_str_mv Artículo de revista
format http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
status_str publishedVersion
dc.identifier.issn.none.fl_str_mv 0123-9392
2422-3794
dc.identifier.uri.none.fl_str_mv https://hdl.handle.net/10495/29800
dc.identifier.url.spa.fl_str_mv https://www.revistainfectio.org/index.php/infectio/article/view/4
identifier_str_mv 0123-9392
2422-3794
url https://hdl.handle.net/10495/29800
https://www.revistainfectio.org/index.php/infectio/article/view/4
dc.language.iso.spa.fl_str_mv spa
language spa
dc.relation.ispartofjournalabbrev.spa.fl_str_mv Infectio
dc.rights.spa.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.uri.*.fl_str_mv http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/co/
dc.rights.accessrights.spa.fl_str_mv http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
dc.rights.creativecommons.spa.fl_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/co/
http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
dc.format.extent.spa.fl_str_mv 5
dc.format.mimetype.spa.fl_str_mv aplication/pdf
dc.publisher.spa.fl_str_mv Asociación Colombiana de Infectología
dc.publisher.group.spa.fl_str_mv Biología Celular y Molecular CIB U. de A. U. del Rosario
dc.publisher.place.spa.fl_str_mv Bogotá, Colombia
institution Universidad de Antioquia
bitstream.url.fl_str_mv https://bibliotecadigital.udea.edu.co/bitstream/10495/29800/1/GarciaAna_2011_CandidaFluconazolAgenteantif%c3%bangico.pdf
https://bibliotecadigital.udea.edu.co/bitstream/10495/29800/2/license_rdf
https://bibliotecadigital.udea.edu.co/bitstream/10495/29800/3/license.txt
bitstream.checksum.fl_str_mv a426cb4955415d3e1105e1c882b39942
b88b088d9957e670ce3b3fbe2eedbc13
8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33
bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv MD5
MD5
MD5
repository.name.fl_str_mv Repositorio Institucional Universidad de Antioquia
repository.mail.fl_str_mv andres.perez@udea.edu.co
_version_ 1812173081215500288
spelling García Cepero, Ana MaríaGómez Bermudez, Salvador JoséGarcía Blanco, Sandra MilenaDe Bedout Gómez, Catalina2022-07-19T21:15:26Z2022-07-19T21:15:26Z20110123-93922422-3794https://hdl.handle.net/10495/29800https://www.revistainfectio.org/index.php/infectio/article/view/4RESUMEN: Objetivo. El objetivo del estudio fue identificar posibles cambios en el perfil proteico de dos aislamientos clínicos de Candida guilliermondii, uno sensible y otro resistente al fluconazol, con el fin de discriminar las proteínas expresadas diferencialmente en relación con la resistencia a este antifúngico. Métodos. Se aislaron fracciones procedentes de extractos proteicos citoplásmicos y de membrana o pared de un aislamiento resistente (CIM >256) y de otro sensible (CIM=4) al fluconazol, analizándolos por electroforesis en gel de poliacrilamida (SDS-PAGE). Resultados. Se identificaron cuatro bandas proteicas presentes en el aislamiento resistente al fluconazol y ausentes en el aislamiento sensible. En el extracto citoplásmico se encontraron tres proteínas, una de 16 kDa, de igual peso molecular a YNK1p (nucleósido difosfato cinasa), otra de 37 kDa de igual peso molecular a HEM13p (coproporfirinógeno III oxidasa) y a ADHp1 (alcohol deshidrogenasa) y una de 45 kDa. En el extracto de membrana o pared se encontró una banda de 25 kDa con peso molecular similar al de la HSP31p (cisteína proteasa). Discusión. Este es el primer estudio de análisis proteico de la resistencia al fluconazol realizado con C. guilliermondii. Se identificaron algunas proteínas posiblemente asociadas con la resistencia a este azol, y se detectaron cuatro bandas expresadas diferencialmente en el aislamiento resistente, tres de ellas correspondientes a proteínas identificadas previamente en otras especies de Candida como relacionadas a resistencia y, la cuarta, una proteína de 45 kDa, no descrita previamente en otros estudios proteómicos realizados en este género; sin embargo, los estudios del análisis del perfil proteico de C. guilliermondii deben continuarse, desarrollando técnicas proteómicas más avanzadas y específicas, como el uso de 2D-DIGE y de espectrometría de masasABSTRACT: Objectives: The aim of this study was to identify possible changes in the protein profiles of two isolates of Candida guilliermondii, one sensitive and other resistant to fluconazole to recognize proteins differentially expressed in relation to the resistance to this antimycotic. Methods: For this purpose, fractions from cytoplasm and membrane bound protein extracts from one resistant (MIC>256) and another sensitive (MIC=4) isolates were obtained and analyzed by SDS-PAGE. Results: Four protein bands present in the resistant isolation and absent in the sensitive isolate were identified. In the cytoplasmic extract three proteins were identified, one of 16kDa with the same size to YNK1p (Nucleoside diphosphate kinase), other of 37kDa with similar size to HEM13p (Coproporphyrinogen III oxidase) and/or ADHp1 (Alcohol Dehydrogenase) and the last of 45kDa was not identified previously in other proteomic studies made with other Candida species. In the membrane extract, one band corresponding to 25kDa protein HSP31p (Cysteine protease) was found. Conclusion: This is the first protein analysis study made in C. guilliermondii in which proteins potentially associated with resistance to fluconazole were found. In this research, four proteins bands differentially expressed and possibly associated to fluconazol resistance were identified. Three of these proteins, were previously described in other Candida species as related to azole resistance. The 45 kDa, hasn’t been previously reported in other proteomic studies and could be specific to this species. Despite these results, further studies should be conducted on the protein profile of C. guilliermondii using more advanced and specific proteomic techniques as 2D-DIGE and mass spectrometry00009625aplication/pdfspaAsociación Colombiana de InfectologíaBiología Celular y Molecular CIB U. de A. U. del RosarioBogotá, Colombiainfo:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/articlehttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501http://purl.org/coar/resource_type/c_2df8fbb1http://purl.org/redcol/resource_type/CJournalArticleArtículo de revistahttp://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85info:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/co/http://purl.org/coar/access_right/c_abf2https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/Análisis del perfil protéico de aislamientos clínicos de Candidad guilliermondii sensibles y resistentes al fluconazolCandidaFluconazolFluconazoleAntifúngicosAntifungal AgentsProteínasProteinsElectroforesisElectrophoresisElectroforesis en Gel de PoliacrilamidaElectrophoresis, Polyacrylamide GelInfectioInfectio2024151ORIGINALGarciaAna_2011_CandidaFluconazolAgenteantifúngico.pdfGarciaAna_2011_CandidaFluconazolAgenteantifúngico.pdfArtículo de revistaapplication/pdf265090https://bibliotecadigital.udea.edu.co/bitstream/10495/29800/1/GarciaAna_2011_CandidaFluconazolAgenteantif%c3%bangico.pdfa426cb4955415d3e1105e1c882b39942MD51CC-LICENSElicense_rdflicense_rdfapplication/rdf+xml; charset=utf-8823https://bibliotecadigital.udea.edu.co/bitstream/10495/29800/2/license_rdfb88b088d9957e670ce3b3fbe2eedbc13MD52LICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-81748https://bibliotecadigital.udea.edu.co/bitstream/10495/29800/3/license.txt8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33MD5310495/29800oai:bibliotecadigital.udea.edu.co:10495/298002022-07-19 16:15:26.557Repositorio Institucional Universidad de Antioquiaandres.perez@udea.edu.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