Análisis del perfil protéico de aislamientos clínicos de Candidad guilliermondii sensibles y resistentes al fluconazol
RESUMEN: Objetivo. El objetivo del estudio fue identificar posibles cambios en el perfil proteico de dos aislamientos clínicos de Candida guilliermondii, uno sensible y otro resistente al fluconazol, con el fin de discriminar las proteínas expresadas diferencialmente en relación con la resistencia a...
- Autores:
-
García Cepero, Ana María
Gómez Bermudez, Salvador José
García Blanco, Sandra Milena
De Bedout Gómez, Catalina
- Tipo de recurso:
- Article of journal
- Fecha de publicación:
- 2011
- Institución:
- Universidad de Antioquia
- Repositorio:
- Repositorio UdeA
- Idioma:
- spa
- OAI Identifier:
- oai:bibliotecadigital.udea.edu.co:10495/29800
- Acceso en línea:
- https://hdl.handle.net/10495/29800
https://www.revistainfectio.org/index.php/infectio/article/view/4
- Palabra clave:
- Candida
Fluconazol
Fluconazole
Antifúngicos
Antifungal Agents
Proteínas
Proteins
Electroforesis
Electrophoresis
Electroforesis en Gel de Poliacrilamida
Electrophoresis, Polyacrylamide Gel
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RESUMEN: Objetivo. El objetivo del estudio fue identificar posibles cambios en el perfil proteico de dos aislamientos clínicos de Candida guilliermondii, uno sensible y otro resistente al fluconazol, con el fin de discriminar las proteínas expresadas diferencialmente en relación con la resistencia a este antifúngico. Métodos. Se aislaron fracciones procedentes de extractos proteicos citoplásmicos y de membrana o pared de un aislamiento resistente (CIM >256) y de otro sensible (CIM=4) al fluconazol, analizándolos por electroforesis en gel de poliacrilamida (SDS-PAGE). Resultados. Se identificaron cuatro bandas proteicas presentes en el aislamiento resistente al fluconazol y ausentes en el aislamiento sensible. En el extracto citoplásmico se encontraron tres proteínas, una de 16 kDa, de igual peso molecular a YNK1p (nucleósido difosfato cinasa), otra de 37 kDa de igual peso molecular a HEM13p (coproporfirinógeno III oxidasa) y a ADHp1 (alcohol deshidrogenasa) y una de 45 kDa. En el extracto de membrana o pared se encontró una banda de 25 kDa con peso molecular similar al de la HSP31p (cisteína proteasa). Discusión. Este es el primer estudio de análisis proteico de la resistencia al fluconazol realizado con C. guilliermondii. Se identificaron algunas proteínas posiblemente asociadas con la resistencia a este azol, y se detectaron cuatro bandas expresadas diferencialmente en el aislamiento resistente, tres de ellas correspondientes a proteínas identificadas previamente en otras especies de Candida como relacionadas a resistencia y, la cuarta, una proteína de 45 kDa, no descrita previamente en otros estudios proteómicos realizados en este género; sin embargo, los estudios del análisis del perfil proteico de C. guilliermondii deben continuarse, desarrollando técnicas proteómicas más avanzadas y específicas, como el uso de 2D-DIGE y de espectrometría de masas |
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En el extracto citoplásmico se encontraron tres proteínas, una de 16 kDa, de igual peso molecular a YNK1p (nucleósido difosfato cinasa), otra de 37 kDa de igual peso molecular a HEM13p (coproporfirinógeno III oxidasa) y a ADHp1 (alcohol deshidrogenasa) y una de 45 kDa. En el extracto de membrana o pared se encontró una banda de 25 kDa con peso molecular similar al de la HSP31p (cisteína proteasa). Discusión. Este es el primer estudio de análisis proteico de la resistencia al fluconazol realizado con C. guilliermondii. Se identificaron algunas proteínas posiblemente asociadas con la resistencia a este azol, y se detectaron cuatro bandas expresadas diferencialmente en el aislamiento resistente, tres de ellas correspondientes a proteínas identificadas previamente en otras especies de Candida como relacionadas a resistencia y, la cuarta, una proteína de 45 kDa, no descrita previamente en otros estudios proteómicos realizados en este género; sin embargo, los estudios del análisis del perfil proteico de C. guilliermondii deben continuarse, desarrollando técnicas proteómicas más avanzadas y específicas, como el uso de 2D-DIGE y de espectrometría de masasABSTRACT: Objectives: The aim of this study was to identify possible changes in the protein profiles of two isolates of Candida guilliermondii, one sensitive and other resistant to fluconazole to recognize proteins differentially expressed in relation to the resistance to this antimycotic. Methods: For this purpose, fractions from cytoplasm and membrane bound protein extracts from one resistant (MIC>256) and another sensitive (MIC=4) isolates were obtained and analyzed by SDS-PAGE. Results: Four protein bands present in the resistant isolation and absent in the sensitive isolate were identified. In the cytoplasmic extract three proteins were identified, one of 16kDa with the same size to YNK1p (Nucleoside diphosphate kinase), other of 37kDa with similar size to HEM13p (Coproporphyrinogen III oxidase) and/or ADHp1 (Alcohol Dehydrogenase) and the last of 45kDa was not identified previously in other proteomic studies made with other Candida species. In the membrane extract, one band corresponding to 25kDa protein HSP31p (Cysteine protease) was found. Conclusion: This is the first protein analysis study made in C. guilliermondii in which proteins potentially associated with resistance to fluconazole were found. In this research, four proteins bands differentially expressed and possibly associated to fluconazol resistance were identified. Three of these proteins, were previously described in other Candida species as related to azole resistance. The 45 kDa, hasn’t been previously reported in other proteomic studies and could be specific to this species. Despite these results, further studies should be conducted on the protein profile of C. guilliermondii using more advanced and specific proteomic techniques as 2D-DIGE and mass spectrometry00009625aplication/pdfspaAsociación Colombiana de InfectologíaBiología Celular y Molecular CIB U. de A. 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