Estudio in-silico de interacción molecular de la benzoilmetilecgonina frente a las enzimas BChE y CocE

Así mismo, se analizó la variación presentada en la distancia entre los carbonos alfa de los aminoácidos involucrados en la mutación peptídica y su relación con la estabilidad enzimática. Este estudio preliminar de interacciones ligando-proteína contribuye al entendimiento de las interacciones intermoleculares que hacen a la CocE una enzima que pueda ser usada en la terapéutica para el tratamiento en la intoxicación por cocaína. Los resultados obtenidos en el presente estudio muestran las energías de acoplamiento de la benzoilmetilecgonina con las enzimas nativas y mutada; -8,6 kcal/mol en BChE, -6,8 kcal/mol en CocE nativa, -7,2 kcal/mol en CocE mutante. Los estudios de dinámica molecular muestran que el movimiento promedio (RMSD) de la benzoilmetilecgonina en el sitio de unión de las enzimas es mayor en el complejo; con BChE; (4,5 Å), seguido por nativa CocE nativa (3,4 Å), siendo menor y más estable en CocE mutante (3,0 Å). Finalmente, el estudio permite concluir que el reemplazo de los aminoácidos Leu196 e Ile301 por cisteínas, se evidencia que la CocE mutante presenta un menor movimiento durante la dinámica molecular respecto a la CocE nativa, ello indicaría que probablemente las mutaciones aumentan la estabilidad enzimática a 37 °C.

• Autores: Mora Mayorga, Jairo Andrés
• Tipo de recurso: Trabajo de grado de pregrado
• Fecha de publicación: 2023
• Institución: Universidad de Ciencias Aplicadas y Ambientales U.D.C.A
• Repositorio: Repositorio Institucional UDCA
• Idioma: spa
• OAI Identifier: oai:repository.udca.edu.co:11158/5353
• Acceso en línea: https://repository.udca.edu.co/handle/11158/5353; https://repository.udca.edu.co/
• Palabra clave: Dinámica molecular; Cocaína; BChE; CocE; Acoplamiento; Erythroxylum coca
• Rights: openAccess
• License: https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/legalcode.es