Caracterización de la actividad serina proteasa en taquizoitos de Toxoplasma gondii

Se realizó la caracterización enzimática de la actividad serina proteasa y la purificación de proteínas con esta actividad en antígeno total soluble y en antígeno secretorio excretorio de Toxoplasma gondii. Se encontró actividad serina proteasa del tipo tripsina en antígeno total soluble de Toxoplasma pero no en el antígeno secretorio excretorio. Luego de probar tres tipos de columnas de afinidad para serina proteasa solo la cromatografía con arginina permitió determinar la presencia de cuatro formas proteicas en la electroforesis nativa, siendo predominantes una de 45 KDa. En antígeno total o en fracción purificada se encuentra que una proteína de 45 KDa, de acuerdo con los resultados de la prueba de zimograma de caseína es la responsable de la mayor actividad serina proteasa del tipo tripsina en Toxoplasma gondii.

• Autores: Gómez Marín, Jorge Enrique; Lora, Fabiana
• Tipo de recurso: Investigation report
• Fecha de publicación: 2005
• Institución: Universidad del Quindío
• Repositorio: Repositorio Universidad del Quindío
• Idioma: spa
• OAI Identifier: oai:bdigital.uniquindio.edu.co:001/5982
• Acceso en línea: https://bdigital.uniquindio.edu.co/handle/001/5982
• Palabra clave: Antígeno; Cisteína proteasas; Metaloproteasas
• Rights: openAccess
• License: Derechos reservados Universidad del Quindío