Caracterización bioquímica de extractos acuosos de ulomoides dermestoides (coleoptera, tenebrionidae): exploración de la inhibición dual de la lipoxigenasa (15-lox) y ciclooxigenasas (cox-1 y cox-2)

Ulomoides dermestoides es usado en medicina tradicional oriental para aliviar enfermedades inflamatorias y como afrodisíaco. En Colombia, comunidades campesinas lo consumen para el tratamiento del asma. El propósito de este estudio fue obtener extractos acuosos del cuerpo entero de U. dermestoides y...

Full description

Autores:: Mendoza Meza, Dary Luz
Sánchez Catalán, Karen
Saavedra Ahumada, Stephanie

Tipo de recurso:: Article of journal

Fecha de publicación:: 2016

Institución:: Universidad de Caldas

Repositorio:: Repositorio Institucional U. Caldas

Idioma:: spa

id	RUCALDAS2_aa3b3a55f8c3bc517fdee73f3dbce5cd
oai_identifier_str	oai:repositorio.ucaldas.edu.co:ucaldas/16024
network_acronym_str	RUCALDAS2
network_name_str	Repositorio Institucional U. Caldas
repository_id_str
dc.title.spa.fl_str_mv	Caracterización bioquímica de extractos acuosos de ulomoides dermestoides (coleoptera, tenebrionidae): exploración de la inhibición dual de la lipoxigenasa (15-lox) y ciclooxigenasas (cox-1 y cox-2)
dc.title.translated.eng.fl_str_mv	Biochemical characterization of Ulomoides dermestoides (coleoptera, tenebrionidae) aqueous extracts: exploration of dual inhibition of lipoxygenase (15-lox) and cyclooxygenase (cox-1 and cox-2)
title	Caracterización bioquímica de extractos acuosos de ulomoides dermestoides (coleoptera, tenebrionidae): exploración de la inhibición dual de la lipoxigenasa (15-lox) y ciclooxigenasas (cox-1 y cox-2)
spellingShingle	Caracterización bioquímica de extractos acuosos de ulomoides dermestoides (coleoptera, tenebrionidae): exploración de la inhibición dual de la lipoxigenasa (15-lox) y ciclooxigenasas (cox-1 y cox-2) Ulomoides dermestoides inflammation 15-lipoxygenase cyclooxygenase Ulomoides dermestoides inflamación 15-lipoxigenasa ciclooxigenasas
title_short	Caracterización bioquímica de extractos acuosos de ulomoides dermestoides (coleoptera, tenebrionidae): exploración de la inhibición dual de la lipoxigenasa (15-lox) y ciclooxigenasas (cox-1 y cox-2)
title_full	Caracterización bioquímica de extractos acuosos de ulomoides dermestoides (coleoptera, tenebrionidae): exploración de la inhibición dual de la lipoxigenasa (15-lox) y ciclooxigenasas (cox-1 y cox-2)
title_fullStr	Caracterización bioquímica de extractos acuosos de ulomoides dermestoides (coleoptera, tenebrionidae): exploración de la inhibición dual de la lipoxigenasa (15-lox) y ciclooxigenasas (cox-1 y cox-2)
title_full_unstemmed	Caracterización bioquímica de extractos acuosos de ulomoides dermestoides (coleoptera, tenebrionidae): exploración de la inhibición dual de la lipoxigenasa (15-lox) y ciclooxigenasas (cox-1 y cox-2)
title_sort	Caracterización bioquímica de extractos acuosos de ulomoides dermestoides (coleoptera, tenebrionidae): exploración de la inhibición dual de la lipoxigenasa (15-lox) y ciclooxigenasas (cox-1 y cox-2)
dc.creator.fl_str_mv	Mendoza Meza, Dary Luz Sánchez Catalán, Karen Saavedra Ahumada, Stephanie
dc.contributor.author.spa.fl_str_mv	Mendoza Meza, Dary Luz Sánchez Catalán, Karen Saavedra Ahumada, Stephanie
dc.subject.eng.fl_str_mv	Ulomoides dermestoides inflammation 15-lipoxygenase cyclooxygenase
topic	Ulomoides dermestoides inflammation 15-lipoxygenase cyclooxygenase Ulomoides dermestoides inflamación 15-lipoxigenasa ciclooxigenasas
dc.subject.spa.fl_str_mv	Ulomoides dermestoides inflamación 15-lipoxigenasa ciclooxigenasas
description	Ulomoides dermestoides es usado en medicina tradicional oriental para aliviar enfermedades inflamatorias y como afrodisíaco. En Colombia, comunidades campesinas lo consumen para el tratamiento del asma. El propósito de este estudio fue obtener extractos acuosos del cuerpo entero de U. dermestoides y explorar su potencial para inhibir enzimas involucradas en la biosíntesis de reguladores de la inflamación, la 15-lipoxigenasa (15-LOX) y las ciclooxigenasas COX-1 y COX-2 (COXs). Los extractos se obtuvieron con tampón salino fosfato 0,01M (PBS) y bicarbonato de amonio 0,1M (NH4 HCO3 ), en presencia de un detergente (Tween-20 o Dodecilsulfato sódico, SDS). Posteriormente se determinó el contenido de proteínas totales solubles, el perfil electroforético y las actividades enzimáticas a 19 hidrolasas. Las inhibiciones 15-LOX y COXs se midieron por método colorimétrico y por inmunoensayo enzimático, respectivamente. El rendimiento más alto de proteínas se obtuvo con el tampón PBS/SDS (1,603 %p/p). Este extracto mostró 13 bandas electroforéticas mayoritarias, con tamaños entre 8,8 y 151,2 kDa; también, se demostraron actividades enzimáticafosfosfohidrolasas, peptidasas, esterasas, β-glucoronidasa, α-glucosidasa, N-acetil-β-glucosaminidasa y α-manosidasa. Todos los extractos mostraron actividad inhibitoria dual 15-LOX y COXs. Las inhibiciones 15-LOX y COX-1 más altas se obtuvieron con el extracto obtenido con PBS/SDS (15-LOX: 62,8±2,0%; COX-1: 88,5±3,9%). Adicionalmente, un análisis de regresión lineal simple mostró que no hay asociación entre la concentración de proteínas y la inhibición 15-LOX (valor p = 0,493), este resultado sugiere que la actividad antilipooxigenasa podría ser debido a compuestos no proteicos.
publishDate	2016
dc.date.accessioned.none.fl_str_mv	2016-07-01 00:00:00 2021-02-14T10:01:20Z
dc.date.available.none.fl_str_mv	2016-07-01 00:00:00 2021-02-14T10:01:20Z
dc.date.issued.none.fl_str_mv	2016-07-01
dc.type.spa.fl_str_mv	Artículo de revista Sección Artículos Originales
dc.type.eng.fl_str_mv	Journal Article
dc.type.coar.spa.fl_str_mv	http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 http://purl.org/coar/resource_type/c_2df8fbb1
dc.type.content.spa.fl_str_mv	Text
dc.type.driver.spa.fl_str_mv	info:eu-repo/semantics/article
dc.type.redcol.spa.fl_str_mv	http://purl.org/redcol/resource_type/ART
dc.type.version.spa.fl_str_mv	info:eu-repo/semantics/publishedVersion
dc.type.coarversion.spa.fl_str_mv	http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
format	http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
status_str	publishedVersion
dc.identifier.issn.none.fl_str_mv	1657-9550
dc.identifier.uri.none.fl_str_mv	https://doi.org/10.17151/biosa.2016.15.2.5 https://repositorio.ucaldas.edu.co/handle/ucaldas/16024
dc.identifier.doi.none.fl_str_mv	10.17151/biosa.2016.15.2.5
dc.identifier.eissn.none.fl_str_mv	2462-960X
identifier_str_mv	1657-9550 10.17151/biosa.2016.15.2.5 2462-960X
url	https://doi.org/10.17151/biosa.2016.15.2.5 https://repositorio.ucaldas.edu.co/handle/ucaldas/16024
dc.language.iso.spa.fl_str_mv	spa
language	spa
dc.relation.citationendpage.none.fl_str_mv	54
dc.relation.citationissue.spa.fl_str_mv	2
dc.relation.citationstartpage.none.fl_str_mv	37
dc.relation.citationvolume.spa.fl_str_mv	15
dc.relation.ispartofjournal.spa.fl_str_mv	Biosalud
dc.relation.references.spa.fl_str_mv	Scrivo R, Vasile M, Bartosiewicz I, Valesini G. Inflammation as “common soil” of the multifactorial diseases. Autoimmun Rev. 2011; 10 (7):369-74. doi:10.1016/j.autrev.2010.12.006. Crusz SM, Balkwill FR. Inflammation and cancer: advances and new agents. Nat Rev ClinOncol. 2015; 12(10):584-96. doi:10.1038/nrclinonc.2015.105. Medzhitov R1. Origin and physiological roles of inflammation. Nature. 2008; 454(7203):428-35. doi: 10.1038/nature07201. Kotas ME, Medzhitov R. Homeostasis, inflammation, and disease susceptibility. Cell. 2015; 160(5):816- 27. doi: 10.1016/j.cell.2015.02.010. Murakami M, Kudo I. Prostaglandin E synthase: a novel drug target for inflammation and cancer. Curr Pharm Des. 2006; 12(8):943-54.doi: 10.2174/138161206776055912. Wisastra R, Dekker FJ. Inflammation, cancer and oxidative lipoxygenase activity are intimately linked. Cancers. 2014; 6:1500-21. doi: 10.3390/cancers6031500. Shin K, Hwang JJ, Kwon BI, Kheradmand F, Corry DB, Lee SH. Leukotriene enhanced allergic lung inflammation through induction of chemokine production. ClinExp Med. 2015; 15(3):233-44. doi: 10.1007/s10238-014-0292-7. Marnett LJ, Rowlinson SW, Goodwin DC, Kalgutkar AS, Lanzo CA. Arachidonic acid oxygenation by COX-1 and COX-2. Mechanisms of catalysis and inhibition. J Biol Chem. 1999; 274(33): 22903-6. doi: 10.1074/jbc.274.33.22903. FAO Regional Office for Asia and the Pacific. Forest insects as food: humans bite back. Proceedings of a workshop on Asia-Pacific resources and their potential for development. Bangkok, Thailand. 2010; 151-60 pp. Disponible en: www.fao.org/docrep/012/i1380e/i1380e00.pdf. Chu GS, Palmieri JR, Sullivan JT. Beetle-eating: a Malaysian folk medical practice and its public health implications. Trop Geogr Med. 1977; 29(4):422-427. PMID: 610028. Sandroni P. Aphrodisiacs past and present: a historical review. ClinAuton Res. 2001; 11(5):303-7. doi: 10.1007/BF02332975. Costa Neto E, Ramos-Elorduy J. Los insectos comestibles de Brasil: etnicidad, diversidad e importancia en la alimentación. Boletín Sociedad Entomológica Aragonesa. 2006; 38:423-42. Crespo R, Villaverde ML, Girotti JR, Güerci A, Juárez MP, de Bravo MG. Cytotoxic and genotoxic effects of defence secretion of Ulomoides dermestoides on A549 cells. J Ethnopharmacol. 2011; 136(1):204- 9. doi: 10.1016/j.jep.2011.04.056. Deloya-Brito G, Deloya C. Sustancias producidas por el coleóptero Ulomoides dermestoides (Chevrolat, 1878) (Insecta: Coleoptera: Tenebrionidae): efecto anti-inflamatorio y citotóxico. Acta ZoolMex. 2014; 30(3): 665-61. Disponible en: http://www.scielo.org.mx/pdf/azm/v30n3/v30n3a14.pdf. Amat G, Devia N. Estos escarabajos curan el asma. Publicación de la Unidad de Medios de Comunicación de la Universidad Nacional de Colombia (UNIMEDIOS). Bogotá, Colombia. Disponible en: http://historico.unperiodico.unal.edu.co/ediciones/103/17.html. Consultado Junio 2015. Santos RC, Lunardelli A, Caberlon E, Bastos CM, Nunes FB, Pires MG, Biolchi V, Paul EL, Vieira FB, Resende do Carmo Aquino A, Corseuil E, de Oliveira JR. Anti-inflammatory and immunomodulatory effects of Ulomoides dermestoides on induced pleurisy in rats and lymphoproliferation in vitro. Inflammation. 2010; 33(3):173-9. doi: 10.1007/s10753-009-9171-x. Tobón FA, Gutiérrez GP, Mejía ML. Evaluación del perfil neurofarmacológico del aceite de Ulomoides dermestoides (Coleoptera: Tenebrionidae). Revista Colombiana de Entomología. 2011; 37(2):251-5. Disponible en: http://www.scielo.org.co/pdf/rcen/v37n2/v37n2a16.pdf. Yan S, Chu Z. Antioxidant effects of delipidized protein hydrolysate from Martianus dermestoides Chevrolat (Coleoptera, Tenebrionidae) beetles. Acta Entomológica Sinica. 2008; 51(8): 804-9. Disponible en: http://www.insect.org.cn/EN/abstract/abstract9541.shtml#. ShanChun Y, Lei W, Qing L, Yong F. Anti-senile effects of water extraction of Martianus dermestoides (Coleoptera: Tenebrionidae) feeding different foods on aging mice. Acta Entomol Sin. 2009; 52(7): 820-4. Disponible en: http://www.insect.org.cn/EN/abstract/abstract9369.shtml#. Mendoza DL, Maury C. Evaluación del contenido de fenoles totales y actividad captadora de radicales libres de extractos hidrometanólicos del escarabajo Ulomoides dermestoides (coleoptera: tenebrionidae). Rev. Asoc. Col. Cienc.(Col.). 2013; 25:135-41. Disponible en: http://www. asociacioncolombianadecienciasbiologicas.org/download/revistas/2013/art%2013.pdf. Kim J, Jung BH. Contribution to the Tribes Diaperini Doyen in Korea (Coleoptera: Tenebrionidae: Diaperinae). Entomological Research. 2005; 35(2):95-100. doi: 10.1111/j.1748-5967.2005. tb00142.x. Bradford M. A Rapid and Sensitive Method for the Quantitation of Microgram Quantities of Protein Utilizing the Principle of Protein Dye Binding. Analytical Biochemistry 1972; 72:248-54. doi: 10.1016/0003-2697(76)90527-3. Sambrook J, Russell D.W. SDS-Polyacrylamide Gel Electrophoresis of Proteins. CSH Protocols. 2006. doi: 10.1101/pdb.prot4540. Yu WG, Zhang BB, Shen YJ, Li Y, Tian YB, Jiang MH. Purification and Characterization of Superoxide Dismutase from Martianus dermestoides Chevrolat. Adv Mat Res. 2013; 773:336-41. doi: 10.4028/www.scientific.net/AMR.773.336. Long D, Defu C, Beibei Z, Xiaocan L, Jia Y. Optimization of extraction conditions for superoxide dismutase from Martianus dermestoides. Journal of Northeast Forestry University. 2009; 37(4): 69- Disponible en: http://en.cnki.com.cn/Article_en/CJFDTOTAL-DBLY200904024.htm Le Maire M, Champeil P, Møller JV. Interaction of membrane proteins and lipids with solubilizing detergents. BiochimicaetBiophysicaActa (BBA) – Biomembranes. 2000; 1508(1–2):86–111.doi:10.1016/S0304-4157(00)00010-1. Zhao F1, Bi X, Hao Y, Liao X. Induction of viable but non culturable Escherichia coli O157: H7 by high pressure CO2 and its characteristics. PLoS One. 2013; 8(4):e62388. doi: 10.1371/journal.pone.0062388. Budzyńska A, Sadowska B, Więckowska-Szakiel M, Różalska B. Enzymatic profile, adhesive and invasive properties of Candida albicans under the influence of selected plant essential oils. ActaBiochim Pol. 2014; 61(1):115-21. Disponible en: http://www.actabp.pl/pdf/1_2014/115.pdf. Carnés J, Boquete M, Carballada FJ, Gallego MT, Fernández-Caldas E. Enzymatic activity in body and fecal extracts of the storage mite Chortoglyphus arcuatus. Int Arch Allergy Immunol. 2008; 145(3): 207-212.doi:10.1159/000109289. Morales M, Iraola V, Leonor J, Carnés J. Enzymatic Activity of Allergenic House Dust and Storage Mite Extracts. J Med Entomol. 2013. 50(1): 147-54. doi: http://dx.doi.org/10.1603/ME12154. Kramer Kj, Aoki H. Chitinolytic enzymes from pupae of the red flour beetle, Tribolium castaneum. Comp BiochemPhysiol B Biochem Mol Biol. 1987; 86(3):613-21. http://dx.doi.org/10.1016/0305-0491(87)90457-3. Merzendorfer H, Zimoch L. Chitin metabolism in insects: structure, function and regulation of chitin synthases and chitinases. J Exp Biol. 2003; 206: 4393-441. doi: 10.1242/jeb.00709. Chun Geun Lee. Chitin, Chitinases and Chitinase-like Proteins in Allergic Inflammation and Tissue Remodeling. Yonsei Med J. 2009; 50(1):22–30. doi: 10.3349/ymj.2009.50.1.22. O’Neil S, Heinrich T, Hales B, Hazell L, Holt D, Fischer K et al. The chitinase allergens Der p15 and Der p18 from Dermatophagoide spteronyssinus. ClinExp Allergy 2006; 36(6):831-9. doi:10.1111/j.1365-2222.2006.02497.x. Schultze-Werninghaus G, Zachgo W, Rotermund H, Wiewrodt R, Merget R, Wahl R, Burow G, zurStrassen R. Tribolium confusum (confused flour beetle, rice flour beetle) an occupational allergen in bakers: demonstration of IgE antibodies. Int Arch Allergy ApplImmunol. 1991; 94(1-4):371-2.doi:10.1159/000235407. Alanko K, Tuomi T, Vanhanen M, Pajari-Backas M, Kanerva L, Havu K, Saarinen K, Bruynzeel DP. Occupational IgE-mediated allergy to Tribolium confusum (confused flour beetle). Allergy. 2000;55(9):879-82. doi: 10.1034/j.1398-9995.2000.00572.x. Wahrendorf M, Wink M. Pharmacologically active natural products in the defence secretion of Palembus ocularis (Tenebrionidae, Coleoptera). J Ethnopharmacol. 2006; 106(1): 51-6. doi: 10.1016/j.jep.2005.12.007. Skrzypczak-Jankun E, Chorostowska-Wynimko J, Selman SH, Jankun J. Lipoxygenases- A challenging problem in enzyme inhibition and drug development. CurrEnzymInhib. 2007; 3(2):119-132. doi:http://dx.doi.org/10.2174/157340807780598350. Chedea VS, Jisaka M. Inhibition of Soybean Lipoxygenases-Structural and Activity Models for the LipoxygenaseIsoenzymes Family. INTECH Open Access Publisher. 2011. Disponible en: http://cdn.intechweb.org/pdfs/22600.pdf. Kohyama N, Nagata T, Fujimoto S, Sekiya K.Inhibition of arachidonatelipoxygenase activities by 2-(3, 4-dihydroxyphenyl) ethanol, a phenolic compound from olives. BiosciBiotechnolBiochem. 1997; 61(2):347-50. doi: 10.1271/bbb.61.347. Landa P, Kutil Z, Malik J, Kokoska L, Widowitz U, Marsik P, Bauer R, Vanek T. In vitro inhibition of 5-lipoxygenase by natural quinone compounds. Planta Med 2011; 77-102. doi: 10.1055/s-0031-1282860. Deszcz L, Kozubek A. Inhibition of soybean lipoxygenases by resorcinolic lipids from cereal bran. Cell MolBiolLett. 1997; 2:213-22. Disponible en: http://www.ibmb.uni.wroc.pl/publak/soybean.pdf. Kotsyfakis M, Sá-Nunes A, Francischetti IM, Mather TN, Andersen JF, Ribeiro JM. Antiinflammatory and immunosuppressive activity of sialostatin L, a salivary cystatin from the tick Ixodesscapularis. J Biol Chem. 2006; 281(36):26298-307. doi: 10.1074/jbc.M513010200. Jurenka RA, Howard RW, Blomquist GJ. Prostaglandin synthetase inhibitors in insect defensive secretions. Naturwissenschaften. 1986; 73(12):735-7. doi: 10.1007/BF00399245. Howard R, Jurenka R, Blomquist G. Prostaglandin synthetase inhibitors in the defensive secretion of the red flour beetle Tribolium castaneum (Herbst) (Coleoptera: Tenebrionidae). Insect biochemistry.1986; 16(5):757-60. doi: 10.1016/0020-1790(86)90111-3. Andersen S. Cuticular sclerotization in the beetles Pachynodae epphipiata and Tenebrio molitor. J Insect Physiol. 1975; 21(6): 1225-32. doi: 10.1016/0022-1910(75)90091-8. Min S, Ryu S, Kim D. Anti-inflammatory effects of black rice, cyanidin-3-O-d-glycoside, and its metabolites, cyanidin and protocatechuic acid. IntImmunopharmacol. 2010; 10(8): 959-66. doi:10.1016/j.intimp.2010.05.009. Oleg Y, Borbulevych OY, Jankun J, Selman SH, Skrzypczak-Jankun E. Lipoxygenase Interactions With Natural Flavonoid, Quercetin, Reveal a Complex With Protocatechuic Acid in Its X-Ray Structure at2.1A Resolution. Proteins: StructFunctBioinf. 2004; 54:13-9. doi: 10.1002/prot.10579.
dc.relation.citationedition.spa.fl_str_mv	Núm. 2 , Año 2016 : Julio - Diciembre
dc.relation.bitstream.none.fl_str_mv	https://revistasojs.ucaldas.edu.co/index.php/biosalud/article/download/3751/3464
dc.rights.spa.fl_str_mv	Derechos de autor 2016 Biosalud
dc.rights.uri.spa.fl_str_mv	https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
dc.rights.accessrights.spa.fl_str_mv	info:eu-repo/semantics/openAccess
dc.rights.coar.spa.fl_str_mv	http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
rights_invalid_str_mv	Derechos de autor 2016 Biosalud https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ http://purl.org/coar/access_right/c_abf2
eu_rights_str_mv	openAccess
dc.format.mimetype.spa.fl_str_mv	application/pdf
dc.publisher.spa.fl_str_mv	Universidad de Caldas
dc.source.spa.fl_str_mv	https://revistasojs.ucaldas.edu.co/index.php/biosalud/article/view/3751
institution	Universidad de Caldas
bitstream.url.fl_str_mv	https://repositorio.ucaldas.edu.co/bitstream/ucaldas/16024/1/ORE.xml
bitstream.checksum.fl_str_mv	9a53e085926663d4407d6ca3bb732402
bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv	MD5
repository.name.fl_str_mv	Repositorio Digital de la Universidad de Caldas
repository.mail.fl_str_mv	bdigital@metabiblioteca.com
_version_	1800535700953628672
spelling	Mendoza Meza, Dary Luz18e432a566c153b0902230dfb9094930300Sánchez Catalán, Karen1ca51e4fa334b3bc817b7a5ac6e27cdc300Saavedra Ahumada, Stephaniebe29ecdd04cce7e47dc8b527bd2323303002016-07-01 00:00:002021-02-14T10:01:20Z2016-07-01 00:00:002021-02-14T10:01:20Z2016-07-011657-9550https://doi.org/10.17151/biosa.2016.15.2.5https://repositorio.ucaldas.edu.co/handle/ucaldas/1602410.17151/biosa.2016.15.2.52462-960XUlomoides dermestoides es usado en medicina tradicional oriental para aliviar enfermedades inflamatorias y como afrodisíaco. En Colombia, comunidades campesinas lo consumen para el tratamiento del asma. El propósito de este estudio fue obtener extractos acuosos del cuerpo entero de U. dermestoides y explorar su potencial para inhibir enzimas involucradas en la biosíntesis de reguladores de la inflamación, la 15-lipoxigenasa (15-LOX) y las ciclooxigenasas COX-1 y COX-2 (COXs). Los extractos se obtuvieron con tampón salino fosfato 0,01M (PBS) y bicarbonato de amonio 0,1M (NH4 HCO3 ), en presencia de un detergente (Tween-20 o Dodecilsulfato sódico, SDS). Posteriormente se determinó el contenido de proteínas totales solubles, el perfil electroforético y las actividades enzimáticas a 19 hidrolasas. Las inhibiciones 15-LOX y COXs se midieron por método colorimétrico y por inmunoensayo enzimático, respectivamente. El rendimiento más alto de proteínas se obtuvo con el tampón PBS/SDS (1,603 %p/p). Este extracto mostró 13 bandas electroforéticas mayoritarias, con tamaños entre 8,8 y 151,2 kDa; también, se demostraron actividades enzimáticafosfosfohidrolasas, peptidasas, esterasas, β-glucoronidasa, α-glucosidasa, N-acetil-β-glucosaminidasa y α-manosidasa. Todos los extractos mostraron actividad inhibitoria dual 15-LOX y COXs. Las inhibiciones 15-LOX y COX-1 más altas se obtuvieron con el extracto obtenido con PBS/SDS (15-LOX: 62,8±2,0%; COX-1: 88,5±3,9%). Adicionalmente, un análisis de regresión lineal simple mostró que no hay asociación entre la concentración de proteínas y la inhibición 15-LOX (valor p = 0,493), este resultado sugiere que la actividad antilipooxigenasa podría ser debido a compuestos no proteicos.Ulomoides dermestoides is used in traditional oriental medicine to alleviate inflammatory diseases and as an aphrodisiac. In Colombia, rural communities consume it as treatment for asthma. The purpose of this study was to obtain aqueous extracts of whole body of U. dermestoides and explore their potential to inhibit enzymes involved in the biosynthesis of inflammation regulators, 15-lipoxygenase (15- LOX) and cyclooxygenases COX-1 and COX-2 (COXs). Extracts were obtained with phosphate buffered saline 0.01M (PBS) and ammonium bicarbonate 0.1M (NH4HCO3) in the presence of one detergent (Tween-20 or Sodium dodecyl sulfate, SDS). Then, total soluble protein, electrophoretic profile and enzymatic activities at 19 hydrolases were determined. Inhibition of 15-LOX and COXs were measured by colorimetric method and enzymatic immunoassay respectively. The highest protein yield was obtained with PBS/SDS buffer (1.603 %p/p). This extract showed 13 major electrophoretic bands with molecular weights between 8.8 and 151.2 kDa; also, enzymatic phosphohydrolase, peptidase, esterase, β-glucuronidase, α-glucosidase, N-acetyl-β-glucosaminidase and α-mannosidase activities were proven. All extracts showed dual inhibitory activity for 15-LOX and COXs. The higher inhibitions for 15-LOX and COX-1 were obtained with PBS/SDS extract (15-LOX: 62.8±2%; COX-1: 88.5±3.9%). Additionally, a simple linear regression analysis showed nonrelationship between the protein concentration and 15-LOX inhibition (p value = 0.493). This result suggests that anti-lipoxygenase activity could be due to non-protein compounds.application/pdfspaUniversidad de CaldasDerechos de autor 2016 Biosaludhttps://creativecommons.org/licenses/by/4.0/info:eu-repo/semantics/openAccesshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2https://revistasojs.ucaldas.edu.co/index.php/biosalud/article/view/3751Ulomoides dermestoidesinflammation15-lipoxygenasecyclooxygenaseUlomoides dermestoidesinflamación15-lipoxigenasaciclooxigenasasCaracterización bioquímica de extractos acuosos de ulomoides dermestoides (coleoptera, tenebrionidae): exploración de la inhibición dual de la lipoxigenasa (15-lox) y ciclooxigenasas (cox-1 y cox-2)Biochemical characterization of Ulomoides dermestoides (coleoptera, tenebrionidae) aqueous extracts: exploration of dual inhibition of lipoxygenase (15-lox) and cyclooxygenase (cox-1 and cox-2)Artículo de revistaSección Artículos OriginalesJournal Articlehttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501http://purl.org/coar/resource_type/c_2df8fbb1Textinfo:eu-repo/semantics/articlehttp://purl.org/redcol/resource_type/ARTinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a855423715BiosaludScrivo R, Vasile M, Bartosiewicz I, Valesini G. Inflammation as “common soil” of the multifactorial diseases. Autoimmun Rev. 2011; 10 (7):369-74. doi:10.1016/j.autrev.2010.12.006.Crusz SM, Balkwill FR. Inflammation and cancer: advances and new agents. Nat Rev ClinOncol. 2015; 12(10):584-96. doi:10.1038/nrclinonc.2015.105.Medzhitov R1. Origin and physiological roles of inflammation. Nature. 2008; 454(7203):428-35. doi: 10.1038/nature07201.Kotas ME, Medzhitov R. Homeostasis, inflammation, and disease susceptibility. Cell. 2015; 160(5):816- 27. doi: 10.1016/j.cell.2015.02.010.Murakami M, Kudo I. Prostaglandin E synthase: a novel drug target for inflammation and cancer. Curr Pharm Des. 2006; 12(8):943-54.doi: 10.2174/138161206776055912.Wisastra R, Dekker FJ. Inflammation, cancer and oxidative lipoxygenase activity are intimately linked. Cancers. 2014; 6:1500-21. doi: 10.3390/cancers6031500.Shin K, Hwang JJ, Kwon BI, Kheradmand F, Corry DB, Lee SH. Leukotriene enhanced allergic lung inflammation through induction of chemokine production. ClinExp Med. 2015; 15(3):233-44. doi: 10.1007/s10238-014-0292-7.Marnett LJ, Rowlinson SW, Goodwin DC, Kalgutkar AS, Lanzo CA. Arachidonic acid oxygenation by COX-1 and COX-2. Mechanisms of catalysis and inhibition. J Biol Chem. 1999; 274(33): 22903-6. doi: 10.1074/jbc.274.33.22903.FAO Regional Office for Asia and the Pacific. Forest insects as food: humans bite back. Proceedings of a workshop on Asia-Pacific resources and their potential for development. Bangkok, Thailand. 2010; 151-60 pp. Disponible en: www.fao.org/docrep/012/i1380e/i1380e00.pdf.Chu GS, Palmieri JR, Sullivan JT. Beetle-eating: a Malaysian folk medical practice and its public health implications. Trop Geogr Med. 1977; 29(4):422-427. PMID: 610028.Sandroni P. Aphrodisiacs past and present: a historical review. ClinAuton Res. 2001; 11(5):303-7. doi: 10.1007/BF02332975.Costa Neto E, Ramos-Elorduy J. Los insectos comestibles de Brasil: etnicidad, diversidad e importancia en la alimentación. Boletín Sociedad Entomológica Aragonesa. 2006; 38:423-42.Crespo R, Villaverde ML, Girotti JR, Güerci A, Juárez MP, de Bravo MG. Cytotoxic and genotoxic effects of defence secretion of Ulomoides dermestoides on A549 cells. J Ethnopharmacol. 2011; 136(1):204- 9. doi: 10.1016/j.jep.2011.04.056.Deloya-Brito G, Deloya C. Sustancias producidas por el coleóptero Ulomoides dermestoides (Chevrolat, 1878) (Insecta: Coleoptera: Tenebrionidae): efecto anti-inflamatorio y citotóxico. Acta ZoolMex. 2014; 30(3): 665-61. Disponible en: http://www.scielo.org.mx/pdf/azm/v30n3/v30n3a14.pdf.Amat G, Devia N. Estos escarabajos curan el asma. Publicación de la Unidad de Medios de Comunicación de la Universidad Nacional de Colombia (UNIMEDIOS). Bogotá, Colombia. Disponible en: http://historico.unperiodico.unal.edu.co/ediciones/103/17.html. Consultado Junio 2015.Santos RC, Lunardelli A, Caberlon E, Bastos CM, Nunes FB, Pires MG, Biolchi V, Paul EL, Vieira FB, Resende do Carmo Aquino A, Corseuil E, de Oliveira JR. Anti-inflammatory and immunomodulatory effects of Ulomoides dermestoides on induced pleurisy in rats and lymphoproliferation in vitro. Inflammation. 2010; 33(3):173-9. doi: 10.1007/s10753-009-9171-x.Tobón FA, Gutiérrez GP, Mejía ML. Evaluación del perfil neurofarmacológico del aceite de Ulomoides dermestoides (Coleoptera: Tenebrionidae). Revista Colombiana de Entomología. 2011; 37(2):251-5. Disponible en: http://www.scielo.org.co/pdf/rcen/v37n2/v37n2a16.pdf.Yan S, Chu Z. Antioxidant effects of delipidized protein hydrolysate from Martianus dermestoides Chevrolat (Coleoptera, Tenebrionidae) beetles. Acta Entomológica Sinica. 2008; 51(8): 804-9. Disponible en: http://www.insect.org.cn/EN/abstract/abstract9541.shtml#.ShanChun Y, Lei W, Qing L, Yong F. Anti-senile effects of water extraction of Martianus dermestoides (Coleoptera: Tenebrionidae) feeding different foods on aging mice. Acta Entomol Sin. 2009; 52(7): 820-4. Disponible en: http://www.insect.org.cn/EN/abstract/abstract9369.shtml#.Mendoza DL, Maury C. Evaluación del contenido de fenoles totales y actividad captadora de radicales libres de extractos hidrometanólicos del escarabajo Ulomoides dermestoides (coleoptera: tenebrionidae). Rev. Asoc. Col. Cienc.(Col.). 2013; 25:135-41. Disponible en: http://www. asociacioncolombianadecienciasbiologicas.org/download/revistas/2013/art%2013.pdf.Kim J, Jung BH. Contribution to the Tribes Diaperini Doyen in Korea (Coleoptera: Tenebrionidae: Diaperinae). Entomological Research. 2005; 35(2):95-100. doi: 10.1111/j.1748-5967.2005. tb00142.x.Bradford M. A Rapid and Sensitive Method for the Quantitation of Microgram Quantities of Protein Utilizing the Principle of Protein Dye Binding. Analytical Biochemistry 1972; 72:248-54. doi: 10.1016/0003-2697(76)90527-3.Sambrook J, Russell D.W. SDS-Polyacrylamide Gel Electrophoresis of Proteins. CSH Protocols. 2006. doi: 10.1101/pdb.prot4540.Yu WG, Zhang BB, Shen YJ, Li Y, Tian YB, Jiang MH. Purification and Characterization of Superoxide Dismutase from Martianus dermestoides Chevrolat. Adv Mat Res. 2013; 773:336-41. doi: 10.4028/www.scientific.net/AMR.773.336.Long D, Defu C, Beibei Z, Xiaocan L, Jia Y. Optimization of extraction conditions for superoxide dismutase from Martianus dermestoides. Journal of Northeast Forestry University. 2009; 37(4): 69-Disponible en: http://en.cnki.com.cn/Article_en/CJFDTOTAL-DBLY200904024.htmLe Maire M, Champeil P, Møller JV. Interaction of membrane proteins and lipids with solubilizing detergents. BiochimicaetBiophysicaActa (BBA) – Biomembranes. 2000; 1508(1–2):86–111.doi:10.1016/S0304-4157(00)00010-1.Zhao F1, Bi X, Hao Y, Liao X. Induction of viable but non culturable Escherichia coli O157: H7 by high pressure CO2 and its characteristics. PLoS One. 2013; 8(4):e62388. doi: 10.1371/journal.pone.0062388.Budzyńska A, Sadowska B, Więckowska-Szakiel M, Różalska B. Enzymatic profile, adhesive and invasive properties of Candida albicans under the influence of selected plant essential oils. ActaBiochim Pol. 2014; 61(1):115-21. Disponible en: http://www.actabp.pl/pdf/1_2014/115.pdf.Carnés J, Boquete M, Carballada FJ, Gallego MT, Fernández-Caldas E. Enzymatic activity in body and fecal extracts of the storage mite Chortoglyphus arcuatus. Int Arch Allergy Immunol. 2008; 145(3): 207-212.doi:10.1159/000109289.Morales M, Iraola V, Leonor J, Carnés J. Enzymatic Activity of Allergenic House Dust and Storage Mite Extracts. J Med Entomol. 2013. 50(1): 147-54. doi: http://dx.doi.org/10.1603/ME12154.Kramer Kj, Aoki H. Chitinolytic enzymes from pupae of the red flour beetle, Tribolium castaneum. Comp BiochemPhysiol B Biochem Mol Biol. 1987; 86(3):613-21. http://dx.doi.org/10.1016/0305-0491(87)90457-3.Merzendorfer H, Zimoch L. Chitin metabolism in insects: structure, function and regulation of chitin synthases and chitinases. J Exp Biol. 2003; 206: 4393-441. doi: 10.1242/jeb.00709.Chun Geun Lee. Chitin, Chitinases and Chitinase-like Proteins in Allergic Inflammation and Tissue Remodeling. Yonsei Med J. 2009; 50(1):22–30. doi: 10.3349/ymj.2009.50.1.22.O’Neil S, Heinrich T, Hales B, Hazell L, Holt D, Fischer K et al. The chitinase allergens Der p15 and Der p18 from Dermatophagoide spteronyssinus. ClinExp Allergy 2006; 36(6):831-9. doi:10.1111/j.1365-2222.2006.02497.x.Schultze-Werninghaus G, Zachgo W, Rotermund H, Wiewrodt R, Merget R, Wahl R, Burow G, zurStrassen R. Tribolium confusum (confused flour beetle, rice flour beetle) an occupational allergen in bakers: demonstration of IgE antibodies. Int Arch Allergy ApplImmunol. 1991; 94(1-4):371-2.doi:10.1159/000235407.Alanko K, Tuomi T, Vanhanen M, Pajari-Backas M, Kanerva L, Havu K, Saarinen K, Bruynzeel DP. Occupational IgE-mediated allergy to Tribolium confusum (confused flour beetle). Allergy. 2000;55(9):879-82. doi: 10.1034/j.1398-9995.2000.00572.x.Wahrendorf M, Wink M. Pharmacologically active natural products in the defence secretion of Palembus ocularis (Tenebrionidae, Coleoptera). J Ethnopharmacol. 2006; 106(1): 51-6. doi: 10.1016/j.jep.2005.12.007.Skrzypczak-Jankun E, Chorostowska-Wynimko J, Selman SH, Jankun J. Lipoxygenases- A challenging problem in enzyme inhibition and drug development. CurrEnzymInhib. 2007; 3(2):119-132. doi:http://dx.doi.org/10.2174/157340807780598350.Chedea VS, Jisaka M. Inhibition of Soybean Lipoxygenases-Structural and Activity Models for the LipoxygenaseIsoenzymes Family. INTECH Open Access Publisher. 2011. Disponible en: http://cdn.intechweb.org/pdfs/22600.pdf.Kohyama N, Nagata T, Fujimoto S, Sekiya K.Inhibition of arachidonatelipoxygenase activities by 2-(3, 4-dihydroxyphenyl) ethanol, a phenolic compound from olives. BiosciBiotechnolBiochem. 1997; 61(2):347-50. doi: 10.1271/bbb.61.347.Landa P, Kutil Z, Malik J, Kokoska L, Widowitz U, Marsik P, Bauer R, Vanek T. In vitro inhibition of 5-lipoxygenase by natural quinone compounds. Planta Med 2011; 77-102. doi: 10.1055/s-0031-1282860.Deszcz L, Kozubek A. Inhibition of soybean lipoxygenases by resorcinolic lipids from cereal bran. Cell MolBiolLett. 1997; 2:213-22. Disponible en: http://www.ibmb.uni.wroc.pl/publak/soybean.pdf.Kotsyfakis M, Sá-Nunes A, Francischetti IM, Mather TN, Andersen JF, Ribeiro JM. Antiinflammatory and immunosuppressive activity of sialostatin L, a salivary cystatin from the tick Ixodesscapularis. J Biol Chem. 2006; 281(36):26298-307. doi: 10.1074/jbc.M513010200.Jurenka RA, Howard RW, Blomquist GJ. Prostaglandin synthetase inhibitors in insect defensive secretions. Naturwissenschaften. 1986; 73(12):735-7. doi: 10.1007/BF00399245.Howard R, Jurenka R, Blomquist G. Prostaglandin synthetase inhibitors in the defensive secretion of the red flour beetle Tribolium castaneum (Herbst) (Coleoptera: Tenebrionidae). Insect biochemistry.1986; 16(5):757-60. doi: 10.1016/0020-1790(86)90111-3.Andersen S. Cuticular sclerotization in the beetles Pachynodae epphipiata and Tenebrio molitor. J Insect Physiol. 1975; 21(6): 1225-32. doi: 10.1016/0022-1910(75)90091-8.Min S, Ryu S, Kim D. Anti-inflammatory effects of black rice, cyanidin-3-O-d-glycoside, and its metabolites, cyanidin and protocatechuic acid. IntImmunopharmacol. 2010; 10(8): 959-66. doi:10.1016/j.intimp.2010.05.009.Oleg Y, Borbulevych OY, Jankun J, Selman SH, Skrzypczak-Jankun E. Lipoxygenase Interactions With Natural Flavonoid, Quercetin, Reveal a Complex With Protocatechuic Acid in Its X-Ray Structure at2.1A Resolution. Proteins: StructFunctBioinf. 2004; 54:13-9. doi: 10.1002/prot.10579.Núm. 2 , Año 2016 : Julio - Diciembrehttps://revistasojs.ucaldas.edu.co/index.php/biosalud/article/download/3751/3464OREORE.xmltext/xml2820https://repositorio.ucaldas.edu.co/bitstream/ucaldas/16024/1/ORE.xml9a53e085926663d4407d6ca3bb732402MD51ucaldas/16024oai:repositorio.ucaldas.edu.co:ucaldas/160242021-02-14 10:01:20.6Repositorio Digital de la Universidad de Caldasbdigital@metabiblioteca.com

Caracterización bioquímica de extractos acuosos de ulomoides dermestoides (coleoptera, tenebrionidae): exploración de la inhibición dual de la lipoxigenasa (15-lox) y ciclooxigenasas (cox-1 y cox-2)

Publicaciones similares