Estudio filogenético de dos proteínas asociadas con la degradación de la mielina
En vertebrados la mielina constituye un componente principal del sistema nervioso, dando origen a la trasmisión del impulso de manera saltatoria. Esto resulta en el incremento de la velocidad y contribuye a la estabilidad del axón de la neurona. La mielina, tiene una composición química característi...
- Autores:
- Tipo de recurso:
- doctoralThesis
- Fecha de publicación:
- 2016
- Institución:
- Pontificia Universidad Javeriana
- Repositorio:
- Repositorio Universidad Javeriana
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- oai:repository.javeriana.edu.co:10554/20389
- Palabra clave:
- Arisulfatasa A
Mileina
Evolución del sistema nevioso
Arilsuphatase A
Mylein
Nervous system evolution
Doctorado en ciencias biológicas - Tesis y disertaciones académicas
Vaina de la mielina
Sistema nervioso
Proteínas
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- openAccess
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- Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional
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En vertebrados la mielina constituye un componente principal del sistema nervioso, dando origen a la trasmisión del impulso de manera saltatoria. Esto resulta en el incremento de la velocidad y contribuye a la estabilidad del axón de la neurona. La mielina, tiene una composición química característica con un mayor contenido de lípidos que de proteínas, haciéndola única entre la composición de las membranas celulares. El conocimiento actual del metabolismo de la mielina es aun limitado. En cuanto a la composición lipídica, se conocen caminos metabólicos como el inicio de la degradación lipídica de la banda mediante el catabolismo del sulfátido por la Arilsulfatasa A y la Galactocerebrosidasa. Conociendo la relación entre la presencia de mielina y la velocidad de transmisión del impulso nervioso y teniendo en cuenta que Arilsulfatasa A y Galactocerebrosidasa son las enzimas encargadas de iniciar el catabolismo lipídico de la mielina, postulamos la hipótesis de que las enzimas Arilsulfatasa A y Galactocerebrosidasa, encargadas del catabolismo del sulfátido en la banda de mielina, sufrieron procesos de presión selectiva durante la evolución. Para evaluar tal hipótesis se realizó un estudio evolutivo computacional de Arilsulfatasa A y Galactocerebrosidasa en el phylum cordado. Se construyó la filogenia para las dos enzimas y sus activadores proteicos no enzimáticos. Se evaluó la ocurrencia de presiones de selección evolutiva sobre las mismas proteínas y la influencia de esas posibles presiones sobre la estructura proteica. Además, se analizó la secuencia exónica de las enzimas en busca de patrones definidos de evolución. El estudio realizado no demostró ocurrencia de presiones selectivas fuertes que hayan comprometido la secuencia o estructura de las proteínas en momentos específicos de la evolución. Lo anterior nos permite generar una discusión acerca de otras posibilidades que puedan asociarse a los momentos evolutivos de cambio de la mielina como cambios metabólicos en la porción proteica de la banda o cambios en los mecanismos de control y regulación de los procesos de síntesis, catabolismo y regeneración de la misma. |
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En cuanto a la composición lipídica, se conocen caminos metabólicos como el inicio de la degradación lipídica de la banda mediante el catabolismo del sulfátido por la Arilsulfatasa A y la Galactocerebrosidasa. Conociendo la relación entre la presencia de mielina y la velocidad de transmisión del impulso nervioso y teniendo en cuenta que Arilsulfatasa A y Galactocerebrosidasa son las enzimas encargadas de iniciar el catabolismo lipídico de la mielina, postulamos la hipótesis de que las enzimas Arilsulfatasa A y Galactocerebrosidasa, encargadas del catabolismo del sulfátido en la banda de mielina, sufrieron procesos de presión selectiva durante la evolución. Para evaluar tal hipótesis se realizó un estudio evolutivo computacional de Arilsulfatasa A y Galactocerebrosidasa en el phylum cordado. Se construyó la filogenia para las dos enzimas y sus activadores proteicos no enzimáticos. Se evaluó la ocurrencia de presiones de selección evolutiva sobre las mismas proteínas y la influencia de esas posibles presiones sobre la estructura proteica. Además, se analizó la secuencia exónica de las enzimas en busca de patrones definidos de evolución. El estudio realizado no demostró ocurrencia de presiones selectivas fuertes que hayan comprometido la secuencia o estructura de las proteínas en momentos específicos de la evolución. Lo anterior nos permite generar una discusión acerca de otras posibilidades que puedan asociarse a los momentos evolutivos de cambio de la mielina como cambios metabólicos en la porción proteica de la banda o cambios en los mecanismos de control y regulación de los procesos de síntesis, catabolismo y regeneración de la misma.Myelin a main component of vertebrate s nervous system generates saltatory conduction of nerve impulses. This results in axon stability and nerve impulse velocity increase. Myelin has a characteristic chemical composition with higher lipid-protein ratio, which makes it unique among cell membranes. Current knowledge of myelin metabolism is still limited. In terms of lipid metabolism, some pathways have been elucidated, such as the initial steps of myelin lipid degradation catalyzed by Arylsulfatase A and Galactocerebrosidase. Taking into account the relationship between myelin and nerve impulse velocity, we hypothesized Arylsulfatase A and Galactocerebrosidase, enzymes in charge of catabolizing sulfatide in myelin, suffered selective pressures through evolution. To evaluate this hypothesis we performed an in silico evolutive study of Arilsulfatase A and Galactocerebrosidase in chordates. Phylogeny construction for both enzymes and their non-enzymatic protein activators was performed. We then evaluated occurrence of evolutive selective pressures on these proteins and the influences of such pressures on protein structure. Additionally, we carried-out exonic sequence analysis searching for definite evolutive patterns. This study did not reveal any strong selective pressure that could have affected protein sequence or structure during specific times in evolution. This lead us to consider other possibilities that could be associated with myelin evolutive changes, such as changes in myelin sheet protein metabolism or changes in the control and regulation of myelin synthesis, catabolism and regeneration.Doctor en Ciencias BiológicasDoctoradoPontificia Universidad JaverianaDoctorado en Ciencias BiológicasFacultad de CienciasBarrera Avellaneda, Luis Alejandro2017-05-24T14:59:52Z2020-04-16T14:52:51Z2017-05-24T14:59:52Z2020-04-16T14:52:51Z2016http://purl.org/coar/version/c_ab4af688f83e57aaTesis/Trabajo de grado - Monografía - Doctoradohttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06info:eu-repo/semantics/doctoralThesisinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionPDFapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/10554/20389https://doi.org/10.11144/Javeriana.10554.20389instname:Pontificia Universidad Javerianareponame:Repositorio Institucional - Pontificia Universidad Javerianarepourl:https://repository.javeriana.edu.cospaAtribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacionalhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/info:eu-repo/semantics/openAccessDe acuerdo con la naturaleza del uso concedido, la presente licencia parcial se otorga a título gratuito por el máximo tiempo legal colombiano, con el propósito de que en dicho lapso mi (nuestra) obra sea explotada en las condiciones aquí estipuladas y para los fines indicados, respetando siempre la titularidad de los derechos patrimoniales y morales correspondientes, de acuerdo con los usos honrados, de manera proporcional y justificada a la finalidad perseguida, sin ánimo de lucro ni de comercialización. De manera complementaria, garantizo (garantizamos) en mi (nuestra) calidad de estudiante (s) y por ende autor (es) exclusivo (s), que la Tesis o Trabajo de Grado en cuestión, es producto de mi (nuestra) plena autoría, de mi (nuestro) esfuerzo personal intelectual, como consecuencia de mi (nuestra) creación original particular y, por tanto, soy (somos) el (los) único (s) titular (es) de la misma. Además, aseguro (aseguramos) que no contiene citas, ni transcripciones de otras obras protegidas, por fuera de los límites autorizados por la ley, según los usos honrados, y en proporción a los fines previstos; ni tampoco contempla declaraciones difamatorias contra terceros; respetando el derecho a la imagen, intimidad, buen nombre y demás derechos constitucionales. Adicionalmente, manifiesto (manifestamos) que no se incluyeron expresiones contrarias al orden público ni a las buenas costumbres. En consecuencia, la responsabilidad directa en la elaboración, presentación, investigación y, en general, contenidos de la Tesis o Trabajo de Grado es de mí (nuestro) competencia exclusiva, eximiendo de toda responsabilidad a la Pontifica Universidad Javeriana por tales aspectos. Sin perjuicio de los usos y atribuciones otorgadas en virtud de este documento, continuaré (continuaremos) conservando los correspondientes derechos patrimoniales sin modificación o restricción alguna, puesto que, de acuerdo con la legislación colombiana aplicable, el presente es un acuerdo jurídico que en ningún caso conlleva la enajenación de los derechos patrimoniales derivados del régimen del Derecho de Autor. De conformidad con lo establecido en el artículo 30 de la Ley 23 de 1982 y el artículo 11 de la Decisión Andina 351 de 1993, “Los derechos morales sobre el trabajo son propiedad de los autores”, los cuales son irrenunciables, imprescriptibles, inembargables e inalienables. En consecuencia, la Pontificia Universidad Javeriana está en la obligación de RESPETARLOS Y HACERLOS RESPETAR, para lo cual tomará las medidas correspondientes para garantizar su observancia.http://purl.org/coar/access_right/c_abf2reponame:Repositorio Universidad Javerianainstname:Pontificia Universidad Javerianainstacron:Pontificia Universidad Javeriana2022-04-29T19:21:15Z |