Caracterización de Iduronato-2sulfato Sulfatasa (IDS) humana recombinante producida en E.coli
La terapia de reemplazo enzimático ha tenido importancia como tratamiento en el síndrome de Hunter en los últimos años. Dicha estrategia se ha desarrollado empleando células de mamífero como plataforma de producción de proteínas recombinantes que posteriormente son suministradas a los pacientes con...
- Autores:
-
Bonilla Gomez, Yahir Andres
- Tipo de recurso:
- Trabajo de grado de pregrado
- Fecha de publicación:
- 2015
- Institución:
- Pontificia Universidad Javeriana
- Repositorio:
- Repositorio Universidad Javeriana
- Idioma:
- spa
- OAI Identifier:
- oai:repository.javeriana.edu.co:10554/57888
- Acceso en línea:
- http://hdl.handle.net/10554/57888
- Palabra clave:
- E. colli
E. colli
Microbiología industrial - Tesis y disertaciones académicas
Iduronato Sulfatasa
Escherichia coli
- Rights
- openAccess
- License
- Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional
| id |
JAVERIANA2_f474a4a56ee4e0ff8bf4d6d90686b1b8 |
|---|---|
| oai_identifier_str |
oai:repository.javeriana.edu.co:10554/57888 |
| network_acronym_str |
JAVERIANA2 |
| network_name_str |
Repositorio Universidad Javeriana |
| repository_id_str |
|
| dc.title.spa.fl_str_mv |
Caracterización de Iduronato-2sulfato Sulfatasa (IDS) humana recombinante producida en E.coli |
| title |
Caracterización de Iduronato-2sulfato Sulfatasa (IDS) humana recombinante producida en E.coli |
| spellingShingle |
Caracterización de Iduronato-2sulfato Sulfatasa (IDS) humana recombinante producida en E.coli E. colli E. colli Microbiología industrial - Tesis y disertaciones académicas Iduronato Sulfatasa Escherichia coli |
| title_short |
Caracterización de Iduronato-2sulfato Sulfatasa (IDS) humana recombinante producida en E.coli |
| title_full |
Caracterización de Iduronato-2sulfato Sulfatasa (IDS) humana recombinante producida en E.coli |
| title_fullStr |
Caracterización de Iduronato-2sulfato Sulfatasa (IDS) humana recombinante producida en E.coli |
| title_full_unstemmed |
Caracterización de Iduronato-2sulfato Sulfatasa (IDS) humana recombinante producida en E.coli |
| title_sort |
Caracterización de Iduronato-2sulfato Sulfatasa (IDS) humana recombinante producida en E.coli |
| dc.creator.fl_str_mv |
Bonilla Gomez, Yahir Andres |
| dc.contributor.advisor.none.fl_str_mv |
Alméciga Díaz, Carlos Javier Rodriguez Lopez, Alexander |
| dc.contributor.author.none.fl_str_mv |
Bonilla Gomez, Yahir Andres |
| dc.subject.spa.fl_str_mv |
E. colli |
| topic |
E. colli E. colli Microbiología industrial - Tesis y disertaciones académicas Iduronato Sulfatasa Escherichia coli |
| dc.subject.keyword.spa.fl_str_mv |
E. colli |
| dc.subject.armarc.spa.fl_str_mv |
Microbiología industrial - Tesis y disertaciones académicas Iduronato Sulfatasa Escherichia coli |
| description |
La terapia de reemplazo enzimático ha tenido importancia como tratamiento en el síndrome de Hunter en los últimos años. Dicha estrategia se ha desarrollado empleando células de mamífero como plataforma de producción de proteínas recombinantes que posteriormente son suministradas a los pacientes con la deficiencia enzimática. A partir de esto se ha intentado producir la enzima en diferentes sistemas de producción como E.coli por sus ventajas como sistema de expresión. Sin embargo además de la producción es necesario caracterizarla para estudiar condiciones de estabilidad de la proteína recombinante. En este trabajo se tuvo como objetivo caracterizar la enzima recombinante humana iduronato-2-sulfato sulfatasa (IDS) producida en E coli. Para esto se evaluó la producción de la enzima en diferentes cepas de E.coli a diferentes escalas de cultivo. Posterior a esto se caracterizó la enzima purificada para analizar su estabilidad en diferentes condiciones de pH y temperatura. Los resultados de este proyecto representan información valiosa en el desarrollo de una posible plataforma de producción de proteínas recombinantes para uso en terapia de reemplazo enzimático en enfermedad de Hunter. |
| publishDate |
2015 |
| dc.date.created.none.fl_str_mv |
2015 |
| dc.date.accessioned.none.fl_str_mv |
2021-11-04T16:09:12Z |
| dc.date.available.none.fl_str_mv |
2021-11-04T16:09:12Z |
| dc.type.local.spa.fl_str_mv |
Tesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregrado |
| dc.type.coar.none.fl_str_mv |
http://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f |
| dc.type.driver.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/bachelorThesis |
| format |
http://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f |
| dc.identifier.uri.none.fl_str_mv |
http://hdl.handle.net/10554/57888 |
| dc.identifier.instname.spa.fl_str_mv |
instname:Pontificia Universidad Javeriana |
| dc.identifier.reponame.spa.fl_str_mv |
reponame:Repositorio Institucional - Pontificia Universidad Javeriana |
| dc.identifier.repourl.spa.fl_str_mv |
repourl:https://repository.javeriana.edu.co |
| url |
http://hdl.handle.net/10554/57888 |
| identifier_str_mv |
instname:Pontificia Universidad Javeriana reponame:Repositorio Institucional - Pontificia Universidad Javeriana repourl:https://repository.javeriana.edu.co |
| dc.language.iso.spa.fl_str_mv |
spa |
| language |
spa |
| dc.rights.licence.*.fl_str_mv |
Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional |
| dc.rights.uri.*.fl_str_mv |
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/ |
| dc.rights.accessrights.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess |
| dc.rights.coar.spa.fl_str_mv |
http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 |
| rights_invalid_str_mv |
Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacional http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/ http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 |
| eu_rights_str_mv |
openAccess |
| dc.format.spa.fl_str_mv |
PDF |
| dc.format.mimetype.spa.fl_str_mv |
application/pdf |
| dc.publisher.spa.fl_str_mv |
Pontificia Universidad Javeriana |
| dc.publisher.program.spa.fl_str_mv |
Microbiología Industrial |
| dc.publisher.faculty.spa.fl_str_mv |
Facultad de Ciencias |
| institution |
Pontificia Universidad Javeriana |
| bitstream.url.fl_str_mv |
http://repository.javeriana.edu.co/bitstream/10554/57888/3/license.txt http://repository.javeriana.edu.co/bitstream/10554/57888/1/Trabajo%20final-Yahir%20Bonilla.pdf http://repository.javeriana.edu.co/bitstream/10554/57888/2/ilovepdf_merged.pdf http://repository.javeriana.edu.co/bitstream/10554/57888/4/Trabajo%20final-Yahir%20Bonilla.pdf.jpg http://repository.javeriana.edu.co/bitstream/10554/57888/5/ilovepdf_merged.pdf.jpg |
| bitstream.checksum.fl_str_mv |
2070d280cc89439d983d9eee1b17df53 5b07d600ae568ec2639f6d0f7d6066f8 bdc4fc9d6c6775ed065b5ba579bf1ff2 c3f5ddb49ada9431d248bf5b49c38b8a 7396b260a93a5c3dbd6e0f34b0efec51 |
| bitstream.checksumAlgorithm.fl_str_mv |
MD5 MD5 MD5 MD5 MD5 |
| repository.name.fl_str_mv |
Repositorio Institucional - Pontificia Universidad Javeriana |
| repository.mail.fl_str_mv |
repositorio@javeriana.edu.co |
| _version_ |
1811671311347351552 |
| spelling |
Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0 Internacionalhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/info:eu-repo/semantics/openAccessDe acuerdo con la naturaleza del uso concedido, la presente licencia parcial se otorga a título gratuito por el máximo tiempo legal colombiano, con el propósito de que en dicho lapso mi (nuestra) obra sea explotada en las condiciones aquí estipuladas y para los fines indicados, respetando siempre la titularidad de los derechos patrimoniales y morales correspondientes, de acuerdo con los usos honrados, de manera proporcional y justificada a la finalidad perseguida, sin ánimo de lucro ni de comercialización. De manera complementaria, garantizo (garantizamos) en mi (nuestra) calidad de estudiante (s) y por ende autor (es) exclusivo (s), que la Tesis o Trabajo de Grado en cuestión, es producto de mi (nuestra) plena autoría, de mi (nuestro) esfuerzo personal intelectual, como consecuencia de mi (nuestra) creación original particular y, por tanto, soy (somos) el (los) único (s) titular (es) de la misma. Además, aseguro (aseguramos) que no contiene citas, ni transcripciones de otras obras protegidas, por fuera de los límites autorizados por la ley, según los usos honrados, y en proporción a los fines previstos; ni tampoco contempla declaraciones difamatorias contra terceros; respetando el derecho a la imagen, intimidad, buen nombre y demás derechos constitucionales. Adicionalmente, manifiesto (manifestamos) que no se incluyeron expresiones contrarias al orden público ni a las buenas costumbres. En consecuencia, la responsabilidad directa en la elaboración, presentación, investigación y, en general, contenidos de la Tesis o Trabajo de Grado es de mí (nuestro) competencia exclusiva, eximiendo de toda responsabilidad a la Pontifica Universidad Javeriana por tales aspectos. Sin perjuicio de los usos y atribuciones otorgadas en virtud de este documento, continuaré (continuaremos) conservando los correspondientes derechos patrimoniales sin modificación o restricción alguna, puesto que, de acuerdo con la legislación colombiana aplicable, el presente es un acuerdo jurídico que en ningún caso conlleva la enajenación de los derechos patrimoniales derivados del régimen del Derecho de Autor. De conformidad con lo establecido en el artículo 30 de la Ley 23 de 1982 y el artículo 11 de la Decisión Andina 351 de 1993, "Los derechos morales sobre el trabajo son propiedad de los autores", los cuales son irrenunciables, imprescriptibles, inembargables e inalienables. En consecuencia, la Pontificia Universidad Javeriana está en la obligación de RESPETARLOS Y HACERLOS RESPETAR, para lo cual tomará las medidas correspondientes para garantizar su observancia.http://purl.org/coar/access_right/c_abf2Alméciga Díaz, Carlos JavierRodriguez Lopez, AlexanderBonilla Gomez, Yahir Andres2021-11-04T16:09:12Z2021-11-04T16:09:12Z2015http://hdl.handle.net/10554/57888instname:Pontificia Universidad Javerianareponame:Repositorio Institucional - Pontificia Universidad Javerianarepourl:https://repository.javeriana.edu.coLa terapia de reemplazo enzimático ha tenido importancia como tratamiento en el síndrome de Hunter en los últimos años. Dicha estrategia se ha desarrollado empleando células de mamífero como plataforma de producción de proteínas recombinantes que posteriormente son suministradas a los pacientes con la deficiencia enzimática. A partir de esto se ha intentado producir la enzima en diferentes sistemas de producción como E.coli por sus ventajas como sistema de expresión. Sin embargo además de la producción es necesario caracterizarla para estudiar condiciones de estabilidad de la proteína recombinante. En este trabajo se tuvo como objetivo caracterizar la enzima recombinante humana iduronato-2-sulfato sulfatasa (IDS) producida en E coli. Para esto se evaluó la producción de la enzima en diferentes cepas de E.coli a diferentes escalas de cultivo. Posterior a esto se caracterizó la enzima purificada para analizar su estabilidad en diferentes condiciones de pH y temperatura. Los resultados de este proyecto representan información valiosa en el desarrollo de una posible plataforma de producción de proteínas recombinantes para uso en terapia de reemplazo enzimático en enfermedad de Hunter.Enzyme replacement therapy has been important as treatment for the Hunter syndrome in recent years. This strategy has been developed using mammalian cells as a production platform for recombinant proteins, which are then supplied to patients with the enzyme deficiency. It has been attempted to produce the enzyme in different production systems due to its advantages such as E.coli expression system. Besides the production, it is necessary to study different conditions of the recombinant protein in order to characterize its stability. This work was aimed to characterize the recombinant human enzyme iduronate-2-sulfate sulfatase (IDS) produced in E coli. For the production of this enzyme in different strains of E.coli culture at different levels was evaluated. Following this the purified enzyme was characterized to analyze its stability under different conditions of pH and temperature. The results of this project represent valuable information on the development of a possible platform for production of recombinant proteins for use in enzyme replacement therapy for Hunter disease.Microbiólogo (a) IndustrialPregradoPDFapplication/pdfspaPontificia Universidad JaverianaMicrobiología IndustrialFacultad de CienciasE. colliE. colliMicrobiología industrial - Tesis y disertaciones académicasIduronato SulfatasaEscherichia coliCaracterización de Iduronato-2sulfato Sulfatasa (IDS) humana recombinante producida en E.coliTesis/Trabajo de grado - Monografía - Pregradohttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1finfo:eu-repo/semantics/bachelorThesisLICENSElicense.txtlicense.txttext/plain; charset=utf-82603http://repository.javeriana.edu.co/bitstream/10554/57888/3/license.txt2070d280cc89439d983d9eee1b17df53MD53open accessORIGINALTrabajo final-Yahir Bonilla.pdfTrabajo final-Yahir Bonilla.pdfDocumentoapplication/pdf1331556http://repository.javeriana.edu.co/bitstream/10554/57888/1/Trabajo%20final-Yahir%20Bonilla.pdf5b07d600ae568ec2639f6d0f7d6066f8MD51open accessilovepdf_merged.pdfilovepdf_merged.pdfLicencia de usoapplication/pdf450841http://repository.javeriana.edu.co/bitstream/10554/57888/2/ilovepdf_merged.pdfbdc4fc9d6c6775ed065b5ba579bf1ff2MD52metadata only accessTHUMBNAILTrabajo final-Yahir Bonilla.pdf.jpgTrabajo final-Yahir Bonilla.pdf.jpgIM Thumbnailimage/jpeg5907http://repository.javeriana.edu.co/bitstream/10554/57888/4/Trabajo%20final-Yahir%20Bonilla.pdf.jpgc3f5ddb49ada9431d248bf5b49c38b8aMD54open accessilovepdf_merged.pdf.jpgilovepdf_merged.pdf.jpgIM Thumbnailimage/jpeg8147http://repository.javeriana.edu.co/bitstream/10554/57888/5/ilovepdf_merged.pdf.jpg7396b260a93a5c3dbd6e0f34b0efec51MD55open access10554/57888oai:repository.javeriana.edu.co:10554/578882022-05-03 09:15:48.318Repositorio Institucional - Pontificia Universidad Javerianarepositorio@javeriana.edu.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 |